Фактор освобождения

Факторы освобождения полипептида (Ri, R2 и S) [c.928]

Факторы освобождения у эукариот изучены не полностью, но, по-видимому, в основном они сходны с НР-факторами. Во-обш,е говоря, факторы эукариот не работают с рибосомами прокариот, и наоборот. [c.61]

В эукариотических системах был обнаружен только один фактор освобождения-eRF. Для его связывания с рибосомой, по-видимому, требуется GTP (в случае бактерий этого не нужно). Возможно, гидролиз GTP происходит после завершения терминации это, вероятно, необходимо для диссоциации eRF от рибосомы. [c.85]

Рис. 5.21 Последняя фаза синтеза белка. Присоединение фактора освобождения к стон-кодону прекращает трансляцию, завершенный полипептид освобождается, а рибосома распадается на две отдельные

Рис. 3.18. Терминация трансляции. Со стоп-кодоном (UAG) связывается фактор освобождения, и трансляция завершается. Химическая связь между последней тРНК и полипептидной цепью разрывается, свободная тРНК, мРНК и готовая белковая цепь отсоединяются от рибосомы, и последняя диссоциирует на субъединицы.

Завершение биосинтеза белка обеспечивается кодонами терминации (стоп-сигналом) в иРНК — УАА, УАГ и УГА, с которыми не может связаться ни одна тРНК. Поэтому процесс завершения биосинтеза белка называется терминацией. Затем включается фактор освобождения и полипептидная цепь белка отделяется от рибосом. Вновь синтезированный белок принимает определенную пространственную структуру, характерную для данного белка. Сложная третичная структура молекулы белка формируется самопроизвольно в цитоплазме и определяется характером первичной структуры белка, а также условиями его окружения. [c.253]

Одновременно были получены данные о функциях, выполняемых некоторыми белками. Белки S2, S3 и S14, по-видимому, расположены в той части 305-субчастицы, к которой присоединяется аминоацил-тРНК. Имеются данные о том, что белок S1 лграет роль в связывании мРНК. Белки L7 и L12, связанные с большой субчастицей, по-видимому, участвуют в присоединении не только G-фактора [1947], но и комплекса Т — GTP — аминоацил-тРНК, IF-2 с GTP и факторов освобождения. Однако сведения о структуре рибосом слишком фрагментарны, и пока трудно установить соответствие между механизмом действия рибосом и их структурой. [c.50]

Ген дикого типа содержит кодон UUG, детерминирующий включение лейцина. Этот кодон узнается тРНК с антикодоном AA. Мутация превращает исходный кодон в UAG, с которым взаимодействует фактор освобождения. Мутация в гене, кодирующем тирозиновую тРНК, превращает ее антикодон из GUA в UA, позволяя тем самым взаимодействовать ей с амбер-кодоном. В результате синтезируется белок обычной длины, в котором исходный лейцин заменен на тирозин. [c.99]

Рибосомный синтез белка заключается в росте полипептидной цепи путем последовательного присоединения очередной аминокислоты к карбоксильной группе предшествующего остатка. Отдельный цикл элонгации включает три этапа связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокацию рибосомы — перемещение ее вдоль молекулы мРНК в направлении 5 3 от одного кодона к другому. И так до встречи с одним из трех стоп-кодонов. Рост белковой цепи заканчивается присоединением к стоп-кодону фактора освобождения, останавливающего трансляцию и вызывающего отделение завершенного полипептида от рибосомы. До этого растущий С-конец последовательности все время остается ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре, а N-конец — свободным. При отсутствии каких-либо регуляторных воздействий на биосинтез белка скорость считывания мРНК может достигать у прокариот около 50 нуклеотидов в секунду, а эукариот — около 30 [152], Следовательно, элонгация белковой цепи небольших размеров продолжается не менее 10—30 с. За это время совершается множество конформационных изменений растущего пептида, поскольку единичное изменение — поворот атомной группы вокруг одинарной связи, занимает всего 10 — 10 с. [c.406]

Три кодона (UAA, UAG и UGA) на мРНК являются терминаторными они останавливают трансляцию. С данными кодонами в составе рибосомы взаимодействует особый белок (фактор освобождения), шторый обеспечивает отделение карбоксильного конца растущей полипептидной цепи от молекулы тРНК, после чего полипептид освобождается, а рибосома распадается на две субъединицы. [c.150]

Терминация трансляции. Когда в А-участке оказывается один из стоп-кодонов, факторы освобождения инициируют серию реакций, приводящую к отделению синтезированной полипептидной цепи, тРНК и мРНК от 708-рибосомы. [c.152]

Если А-участок рибосомы занят кодонами UAA, UGA или UAG, то связывания амино ацил-тР НК обычно не происходит. Нормальные клетки не содержат тРНК с антикодонами, комплементарными сигналам терминации. Их узнают белковые факторы освобождения. Один из этих факторов освобождения - RF-1-узнает кодоны UAA или UAG. Второй фактор освобождения — RF-2-узнает UAA или UGA. Таким образом, белки способны узнавать тринуклео-тидные последовательности с высокой специфичностью. [c.104]

Связывание одного из факторов освобождения с терминирующим кодоном в А-участке каким-то образом активирует нептидилтрансферазу, и она гидролизует связь между полипептидом и тРНК в Р-участке. Фактор освобождения изменяет специфичность пептидилтрансферазы таким образом, что акцептором активированного пептидильного остатка становится [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология