Пролин в мышцах

Это большое энергетическое преимущество является временным, оно существует лишь в начальной фазе полета. При стационарном состоянии (т. е. примерно после 4—5 мин полета) весь пируват, образующийся в процессе гликолиза, превращается в ацетил-КоА, который подвергается обычному окислению в цикле Кребса. В этих условиях, конечно, вы.ход АТФ на 1 моль глюкозы будет таким же, как и в мышце позвоночного. Катаболизм пролина идет теперь несколько иным путем, вливающимся в цикл Кребса после образования а-кетоглутарата при участии глутаматдегидрогеназы [c.90]

Образующийся в результате этой реакции а-кетоглутарат подвергается обычным превращениям, ведущим к образованию оксалоацетата. Эта схема, однако, не обеспечивает синтеза аце-Тил-КоА. Поэтому для полного окисления пролина здесь требуется внешний источник ацетил-КоА, которым в летательных мышцах насекомых служит пируват (рис. 27). Фактически именно этот механизм связывает процессы расщепления пролина и глюкозы во время стационарной фазы. Хотя имеющиеся данные не позволяют установить точную стехиометрию, очевидно, что в конечном счете углевод является источником аце-тил-КоА, тогда как из пролина образуется оксалоацетат, необходимый для 100-кратной активации цикла Кребса во время полета. В стационарной фазе это сопряжение катаболизма пролина и глюкозы создает потенциальную возможность получения дополнительно по 18 молей АТФ на каждые 36 молей, образующиеся при полном окислении 1 моля глюкозы. [c.90]

Во-вторых, лизин необходим для синтеза самого распространенного в организме белка - коллагена. Этот белок обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, в стенках сосудов, в мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах. В мышцах коллаген выполняет важную роль в процессе расслабления, которое, в свою очередь, определяет скоростные качества спортсмена. В процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, входящие в состав проколлагена, подвергаются окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. [c.209]

Рис. 32.4. Метаболизм аргинина, орнитина и пролина. Сплошными стрелками показаны реакции, протекающие в тканях млекопитающих. Синтез путресцина и спермина происходит у млекопитающих и у бактерий. Аргининфосфат находится в мышцах беспозвоночных, 1дс он функционирует как фосфаген подобно креатинфосфату в тканях млекопитающих.

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Таким образом, еще до полной активации цикла Кребса потенциальный выход АТФ достигает 21 моля на 1 моль глюкозоб-фосфата и пролина. За счет гликолиза мышца позвоночного при сравнимых условиях получает 3 моля АТФ на 1 моль глю-козо-6-фосфата. Следовательно, благодаря сопряжению катаболизма глюкозы и пролина энергетический выход у насекомого в 6—7 раз превышает энергетический выход классического процесса в мышце позвоночного. [c.90]

Можно ЛИ, зная первичную последовательность фермента, предсказать не только взаимное расположение его отдельных функционально важных участков, но и структуру каждого из них Такая попытка сделана в 1986 г. в лаборатории А. Е. Шаму для участка связывания, обладающего высоким сродством к Са + При внимательном рассмотрении аминокислотной последовательности фермента обнаруживается, что в цепи из восьми аминокислот, примыкающих ко второму (Гг) участку триптического гидролиза (рис. 22), содержатся три остатка пролина, близко расположенных друг от друга (отделены одной аминокислотой). Как известно, именно пролин обеспечивает изгиб полипептидной цепи. Эта цепь из восьми аминокислот может образовать структуру почти круговой конфигурации. Важно также, что данная последовательность содержит остатки глутаминовой и аспарагиновой (в случае фермента из быстрой мышцы) или двух аспарагиновых (фермент из сердца или [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология