Аминокислотная последовательность ферментов

Фосфолипаза Аг поджелудочной железы свиньи [123] представляет собой белок с молекулярной массой 14 000, присутствует в виде ферментативно неактивного зимогена, активация которого достигается расщеплением связи Arg—Ala, что приводит к образованию фосфолипазы Аг и гептапептида. Фосфолипаза Аз содержит 123 аминокислоты и 6 дисульфидных мостиков. Определена полная аминокислотная последовательность фермента и расположение дисульфидных связей. [c.271]

Хотя возможность образования определенного фермента путем случайного соединения аминокислот следует исключить, нужно помнить, что существование изоферментов свидетельствует о допустимости небольших изменений в аминокислотной последовательности фермента без потери им каталитической активности. С учетом этого вероятность образования фермента несколько увеличится, но, чтобы она увеличилась до разумной величины, число таких изменений должно быть огромным. [c.137]

Весьма интересно узнать (когда выяснится аминокислотная последовательность фермента), правильным ли было представление кристаллографов относительно природы боковых цепей аминокислот. [c.411]

Коммерческую ценность 2,5-DKG-peдyктaзы можно повысить, если произвести аминокислотные замены, повышающие каталитическую активность фермента и его термостабильность. В то время, когда бьш идентифицирован ген 2,5-DKG-редуктазы, аминокислотные остатки, участвующие в образовании активного центра этого фермента, еще не были установлены. Однако, исходя из данных об аминокислотной последовательности фермента, была воссоздана его вторичная структура, состоящая из восьми тесно расположенных параллельных (З-слоев, перемежающихся восемью а-спиралями, которые соединялись с р-слоями петлями разной длины (рис. 12.5). Такой характер укладки полипептидной цепи был установлен для 17 других ферментов с уже известной кристаллической структурой, и по аналогии с ними были идентифицированы три петли, возможно участвующие в связывании субстрата. С помо- [c.251]

Методом рентгеноструктурного анализа было исследовано большое число кристаллических ферментов. Результаты таких исследований часто сопоставляются с данными, полученными химическими методами при 1) определении аминокислотной последовательности ферментов, 2) изучении их субстратной специфичности, 3) исследовании действия специфических ингибиторов и 4) идентификации специфических функциональных групп в активном центре. С целью выявления возможной связи между каталитическим действием ферментов и их третичной структурой были изучены представители большинства основньгх классов ферментов (см. табл. 9-3). Здесь показаны изображения (в масштабе) молекул трех ферментов, иллюстрирующие некоторые их структурные и функциональные особенности, выявленные при рентгеноструктурном анализе кристаллов этих ферментов. [c.250]

Aj Требования, которым удовлетворяют активные центры ферментов. Активный центр фермента обычно представляет собой карман на поверхности фермента, выстланный боковыми цепями аминокислот, необходимыми для связьшания субстрата и катализа его химического превращения. Молекула карбоксипептидазы, последовательно отщепляющей С-концевые аминокислотные остатки от субстратов (пептидов), состоит из одной полипептидной цепи (307 аминокислотных остатков). Три главные каталитические группы в активном центре-это аргинин 145, тирозин 248 и глутаминовая кислота 270 (номер указывает положение аминокислоты в аминокислотной последовательности фермента). [c.269]

С этой точки зрения трансформацию R-реципиентных клеток пневмококков с помощью ДНК, экстрагированной из донорных S-клеток, можно объяснить следующим образом. Последовательность оснований в том участке полинуклеотидной цепи ДНК R-мутантной бактерии, который определяет аминокислотную последовательность фермента УДФГ-дегидрогеназы, изменилась. Это изменение в последовательности оснований приводит к тому, что мутантные клетки теряют способность к синтезу активного фермента и, следовательно, не могут строить свою полисахаридную капсулу. Включение молекулы ДНК S-донорного типа вводит в реци-пиентную R-клетку нормальную последовательность нуклеотидных осно- [c.163]

Как ясно из предыдущей главы, специфическая каталитическая активность ферментов определяется их первичной стр -к-турой, т. е. последовательностью аминокислот в молекуле Поэтому поддержание жизни связано с синтезом полипептидных молекул, аминокислотная последовательность которых г дентич-на аминокислотной последовательности ферментов, уже пр <сут-ствующих в данной клетке (допустимая ошибка крайне мала). Сравнение последовательности аминокислот у одноименных ферментов разных животных показывает, что обычно она в основном сохраняется неизменной в процессе копирования е течение миллионов лет и, следовательно, является одинакоаой у огромного числа поколений. [c.3]

В результате ограниченного трипсинолиза фермента из скелетной и сердечной мышц (рис. 19) образуются крупные фрагменты с кажущимися молекулярными массами около 55 и 45 кД (расщепление в участке Т, фрагменты А и В соответственно). Более длительная обработка фермента трипсином приводит к появлению фрагментов с кажущимися молекулярными массами 30 и 20 кД (фрагменты А и Лг соответственно, расщепление в участке Tz). На основе данных об аминокислотной последовательности фермента истинные молекулярные массы фрагментов составляют 55, 54, 33 и 20 кД. Фосфорилированный под действием [у- Р] АТФ интермедиат АТФазы оказывается локализованным в Л-фрагменте и его триптическом производном Л 1-фрагменте (рис. 19). [c.62]

Можно ЛИ, зная первичную последовательность фермента, предсказать не только взаимное расположение его отдельных функционально важных участков, но и структуру каждого из них Такая попытка сделана в 1986 г. в лаборатории А. Е. Шаму для участка связывания, обладающего высоким сродством к Са + При внимательном рассмотрении аминокислотной последовательности фермента обнаруживается, что в цепи из восьми аминокислот, примыкающих ко второму (Гг) участку триптического гидролиза (рис. 22), содержатся три остатка пролина, близко расположенных друг от друга (отделены одной аминокислотой). Как известно, именно пролин обеспечивает изгиб полипептидной цепи. Эта цепь из восьми аминокислот может образовать структуру почти круговой конфигурации. Важно также, что данная последовательность содержит остатки глутаминовой и аспарагиновой (в случае фермента из быстрой мышцы) или двух аспарагиновых (фермент из сердца или [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология