Глицин-синтаза

В печени позвоночных глицин может образовываться другим путем (разд. 19.4), при участии фермента гли-цин-синтазы [c.658]

Основной скоростьлимитирующей реакцией синтеза гема является конденсация глицина и сукцинил-КоА, катализируемая аминолевулинатсинтазой (АЛ-синтаза). Установлено, что в ретикулоцитах регуляция осуществляется на уровне синтеза АЛ-синтазы на стадии инициации трансляции. При этом [c.415]

Другое важное наблюдение было сделано при структурном анализе-А-белка триптофан-синтазы у обратных мутантов Тгр+, полученных из Тгр -мутанта trpA23. У части таких обратных мутантов Тгр в 210-м. положении вместо вредного аргинина мутанта irpA23 был обнаружен нормальный глицин. Это хорошо согласуется с рассмотренной в гл. XIII возможностью того, что в результате обратной мутации восстанавливается исходная последовательность нуклеотидов в мутантном гене, а следовательно, и нормальная аминокислотная последовательность в соответствующем белке. Однако у некоторых других обратных мутантов в А-белке в 210-м положении оказался не нормальный глицин, а серин. Это наблюдение является прямым доказательством существования невидимых, мутаций , в случае которых, как это было предположено в гл. VI, мутационная замена одного аминокислотного остатка на другой остается незамеченной. Действительно, как видно из приведенного примера, некоторые замены аминокислот в первичной структуре полипептида (такие,, как замена глицина на аргинин в 210-м положении) приводят к полной потере каталитической функции А-белка триптофан-синтазы, тогда как другие замены в том же положении (такие, как замена глицина на серин) не мешают каталитической функции возникшего мутантного фермента [c.366]

Таблица генетического кода в ее окончательной форме позволяет проводить теоретический анализ данных об аминокислотных замещениях в мутантных белках. Эти данные могут быть использованы для проверки важнейшего постулата о том, что мутации, приводящие к замене одной аминокислоты, возникают, как правило, в результате замещений одиночных оснований в генетических полинуклеотидах. Например, с этой точки зрения можно рассмотреть результаты Яновского, полученные при доказательстве коллинеарности гена А триптофан-синтазы Е. oli и А-белка этого фермента. Если сравнить данные, представленные на фиг. 181 и в табл. 27, становится очевидным, что каждую обнаруженную замену аминокислоты можно объяснить простым замещением одного азотистого основания на другое. Например, у мутанта trpA23, нормальный глицин (кодон ГГ точка означает, что глицин может кодироваться триплетом с любым из четырех нуклеотидов в третьем положении), стоящий на 210-м месте в белке дикого типа, замещен аргинином (кодон АГг). Очевидно, что эта мутация была вызвана замещением нормального гуанина в первом положении кодона на аденин. [c.442]

Скорость-лимитирующей реакцией синтеза гема является конденсация сукцинил-СоА и глицина, при-водящая к образованию АЛК (рис. 33.5) эта реакция катализируется синтазой аминолевулиновой кислоты (АЛК-синтазой). В нормальных тканях, способных осуществлять синтез гема, уровень АЛК-синтазной активности значительно ниже уровня других ферментов, участвующих в синтезе гема. Однако АЛК-синтаза является регуляторным ферментом. Полагают, что гем путем взаимодействия с молекулой апорепрессора является отрицательным регулятором синтеза АЛК-синтазы. Механизм репрессии схематически показан на рис. 33.9. Вероятно, на этой стадии происходит также ингибирование гемом по [c.360]

Аминокислоты - предшественники различных молекул. Порфирины синтезируются из глицина и сукцинил-СоА, конденсирующихся с образованием 5-аминолевулината. Молекулы этого промежуточного продукта конденсируются друг с другом, образуя по-рфобилиноген. Четыре молекулы порфобилиногена соединяются в линейный тетрапиррол, который циклизуется и дает уропорфириноген П1. Окисление и модификации боковых цепей приводят к образованию протопорфирина IX, который присоединяет атом железа и становится гемом. 5-Аминоле-вулинат-синтаза - фермент, катализирующий решающий этап этого биосинтетического пути, ингибируется по типу обратной связи гемом. [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология