Кодирующий триплет

Таблица 8.3. Кодирующие триплеты, полученные на основании опытов

Генетический фонд клетки и ее структур ориентировочно можно рассчитать, если известно содержание ДНК в одной клетке или ее структуре. За основу при таких расчетах берут следующие данные. Каждая аминокислота кодируется триплетом нуклеотидов м-РНК. [c.14]

Кодирующие триплеты, полученные на основании Опытов с Поли-АУ (1 5) (3J [c.584]

Размеры генов можно приблизительно оценить и более прямым способом. Сегодня уже известно, что каждая аминокислота полипептидной цепи кодируется короткой последовательностью, состоящей из трех расположенных друг за другом нуклеотидов в одной из цепей прокариотической ДНК (рис. 27-27). Поскольку в генетическом коде нет запятых , кодирующие триплеты ДНК расположены последовательно в соответствии с последовательностью аминокислот в кодируемом полипептиде. На рис. 27-27 показан принцип, определяющий структурное соотнощение на основе кода между ДНК, РНК и белком. В связи с тем что одна полипептидная цепь может содержать от 50 до 2000 (и даже больше) аминокислотных остатков (разд. 6.5), ген, кодирующий такую полипептидную цепь, должен состоять со- [c.879]

Если аминокислота кодируется несколькими кодонами, то в большинстве случаев эти кодоны различаются по третьей букве, т.е. по нуклеотиду на их З -конце (рис. 29-22). Например, аланин кодируется триплетами G U, ( СС, G A и G G, т. е. две первые буквы G у всех аланиновых кодонов одинаковы. Кодоны почти всех аминокислот состоят из триплетов, которые можно представить в виде XY или XY . Специфичность каждого кодона определяется главным образом его первыми двумя буквами третья же буква, т.е. нуклеотид на З -конце, обладает меньшей специфичностью. Рассмотрим этот вопрос подробнее. [c.950]

Установлено, что у бактерий и млекопитающих триплеты, кодирующие одну и ту же аминокислоту, совпадают. Таким образом, есть основания считать, что код является универсальным. Для лейцина в исследованных системах наблюдается вырождение, т. е. ему соответствуют два триплета ЦУУ и УГУ. Эксперименты, проведенные на бактериальных системах, показали, что пролин кодируется триплетом ЦУЦ. [c.377]

Все это как будто не слишком продвигает нас вперед. Все же обратите внимание на концевой триплет ЦЦА и узнающую группу , антикодон ГГЦ, — последний, естественно, комплементарен кодону ГЦЦ. Американские исследователи полагают, что кодирующим триплетом может также служить родственная последовательность ИГЦ. Так или иначе, антикодон находится в середине цепи, а не на том [c.67]

Конечно, описываемые здесь эксперименты позволяют оценить лишь состав кодирующих триплетов, а не последовательность оснований в них. Но впоследствии и эту проблему удалось разрешить экспериментально, и ныне можно считать, что код полностью расшифрован (см. табл. 1). [c.85]

Триплеты из аденина, цитозина, урацила и гуанина на информационной РНК (кодоны) действуют как специфические места посадки для комплементарных триплетов (антикодонов), расположенных на молекулах транспортных РНК, у которых привязаны соответствующие аминокислоты. Специфичность стыковки кодона и антикодона обусловливается специфичностью образования водородных связей между аденином и урацилом и цитозином и гуанином. Например, для аланина кодоном является триплет G A, следовательно, антикодоном— GU. Фенилаланин кодируется триплетами иии или ииС, глицин — GG или GGA, GGG, GGU. [c.719]

А. Рич обратил внимание на то, что синтез полипептидных цепей в рибосоме при участии информационной РНК трудно совмещается в пространственном отношении. Если, например, полипептидная цепь состоит из 150 аминокислотных единиц, а каждая аминокислота кодируется триплетом оснований, то информационная РНК должна состоять из 450 оснований только для того, чтобы закодировать последовательность аминокислот в такой полипептидной цепи. Рич предположил, что белки могут образовываться в группах рибосом, соединенных каким-то образом с помощью РНК-посредника (информационной). Скопления рибосом служат, по-видимому, своего рода сборочными конвейерами, на которых живая клетка образует белковые молекулы. Эти скопления рибосом были названы полирибосомами или просто полисомами. [c.310]

Опыты Ниренберга были продолжены и расширены работами Очоа с сотр. . Используя в аналогичных условиях смешанные синтетические полирибонуклеотиды, они показали, что в зависимости от строения матрицы наблюдается преимущественное включение в синтезируемые белки той или иной аминокислоты. На этом основании, например, для валина, в соответствии с гипотезой о триплетном коде, был предложен состав триплета — U. Gj. В течение 1962—1963 гг. таким способом установлены и подтверждены данными по мутациям (например, работы Френкель-Кон-рата с сотр. по мутациям вируса табачной мозаики) составы кодирующих триплетов для всех двадцати аминокислот. Однако па этом этапе исследования еще ничего нельзя было сказать о том, в какой последовательности будут располагаться азотистые основания нуклеотидов в триплетах, так как синтетические матрицы Очоа представляли собой статистические сополимеры и их точная нуклеотидная последовательность не была известна. [c.487]

Как видно из таблицы, для каждой аминокислоты характерно наличие нескольких специфических триплетов (код многократно вырожден), кроме того, имеется определенная взаимозависимость между структурой кодирующих триплетов и строением аминокислоты. [c.488]

Дивергенция нуклеотидных последовательностей нуклеиновых кислот может отличаться от дивергенции соответствующих белков. Различия эти могут быть обусловлены тем, что каждая аминокислота кодируется триплетом нуклеотидных оснований, где третье основание часто не является значащим. Поэтому необходимо разделить нуклеотиды на потенциальные сайты замещения и молчащие сайты. Мутация в сайте замещения приводит к изменению аминокислоты, кодируемой данным триплетом. Эффект мутации (вредной, нейтральной или полезной) зависит от результата, к которому приводит замена аминокислоты. Мутация в молчащих сайтах приводит лишь к замене одного синонимичного кодона на другой, и, следовательно, изменения белка при этом не происходит. Как правило, сайты замещения составляют 75% кодирующих последовательностей, а молчащие сайты-25%. [c.275]

Относительные величины, отражающие включение отдельных аминокислот в состав полипептидов, синтезируемых в присутствии (А С = = 5 1)-сополимера, приведены в табл. 12.5, А. Наблюдается включение шести различных аминокислот. Наиболее часто включающуюся в полипептиды аминокислоту-лизин, как мы знаем, кодирует триплет ААА, а наименее часто встречающуюся-пролин-триплет ССС. Основываясь на расчетных данных таблицы 12.4, можно установить соответствие между определенными аминокислотами и триплетами определенного состава. Результаты аналогичного эксперимента, основанного на использовании сополимера, содержащего А и С в соотношении 1 5, показаны в табл. 12.5, Б. Подобные эксперименты позволяют установить состав кодонов, соответствующих данной аминокислоте, однако не дают никакой информации о последовательности оснований в этих кодонах. [c.77]

Вернемся, однако, к начальным стадиям эволюции [388]. На начальных этапах эволюции вовсе не требуется строгого однозначного соответствия нуклеотидов и аминокислот. Конфигурации белковых макромолекул грубо определяются не строго однозначной аминокислотной последовательностью, а лишь порядком чередования в полипептидной цепи полярных и неполярных аминокислотных радикалов. Исходя из этого, все аминокислоты можно разделить на два класса — полярные и неполярные. Может быть, полярные аминокислоты следует в свою очередь разделить на отрицательно и положительно заряженные в водных растворах — тогда будет три класса. Таким образом, в начале эволюции было бы достаточно, чтобы одни нуклеотидные радикалы в полинуклеотидной цепи непосредственно кодировали связывание полярных аминокислот, а другие — неполярных. Здесь следует отметить работу М. В. Волькенштейна [55], обнаружившего корреляцию между нуклеотидным составом кодирующих триплетов (кодонов) и полярностью кодируемых ими аминокислот. Волькенштейн обратил внимание на то, что во всех случаях, когда второй нуклеотид в кодоне — аденин, кодируемый аминокислотный остаток полярен, во всех случаях, когда второй нуклеотид — уридин, аминокислотный остаток неполярен. Я думаю, что мы имеем здесь дело с корреляцией, обусловленной физико-химическими особенностями непосредственного взаимодействия аминокислот и нуклеотидов, действовавшей в древнейшие времена, когда современный перевод нуклеотидного языка в аминокислотный еще не сформировался. Сам Волькенштейн рассматривает эту корреляцию как приспособление, повышающее помехоустойчивость кода если в результате мутации изменится кодон, то велика вероятность того, что вместо одной, например, неполярной аминокислоты в кодируемом белке появится другая, но также неполярная. Конфигурация макромолекулы от этого изменится не очень сильно, и мутант не погибнет. Мне же кажется, что в ходе эволюции такая корреляция могла возник- [c.53]

С механизмами трансляции связана еще одна особенность Г.К. он неперекрывающийся. Кодоны транслируются всегда целиком для кодирования невозможно использование элементов одного из них в сочетании с элементами соседнего. Рамкой , ограничивающей транслируемый кодон и перемещающейся скачком сразу на три нуклеотида, служит антикодон тРНК, к-рый представляет собой триплет нуклеотидов, комплементарный одному нз кодонов и обусловливающий специфичность к нему. Т. обр., наблюдается линейное соответствие между последовательностью кодирующих триплетов и расположением остатков аминокислот в синтезируемом полипептиде, т.е. код имеет линейный непрерывающийся порядок считывания. [c.519]

Далее, триплетный код мог бы быть либо перекрывающимся, когда один и тот же нуклеотид участвует в трех (сильно перекрывающихся) й двух (менее перекрывающихся) кодирующих триплетах, либо непе-рекрывающимся, когда в цепи нуклеиновой кислоты независимые кодирующие триплеты примыкают друг к другу или даже разделены некодирующими нуклеотидами. Однако тот факт, что точечная мутация (изменение одного нуклеотида в цепи нуклеиновой кислоты) приводит, как правило, к замене только одной аминокислоты в белке, говорил против идеи перекрывающегося кода. Кроме того, перекрывающийся код неизбежно влек бы за собой ограничения в возможных аминокислотных соседях вдоль полипептидной цепи, чего не [c.11]

В общем белки построены из 20 аминокислот — см. табл. 23.2.1. В этой таблице представлены только аминокислоты, которые могут кодироваться триплетами оснований матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК). Другие аминокислоты, присутствующие в белках (например, цистин, гидроксипролин), образуются с помощью пост-трансляционной модификации (например, окислением двух остатков цистеина, гидроксилированием пролина). [c.256]

В IQ82 г. группами М. Н. Колосова и Л. С. Саидахчиева был завершен полный химико-ферментативный синтез структурного лейкоцитарного интерферона человека Искусственный геи интерферона (рис. 220) коди1)ует полипептид длиной 165 аминокислотных остатков. В процессе синтеза кодирующие триплеты были [c.382]

Использовавшиеся в этих экспериментах синтетические полинуклеотиды были получены с помощью полинуклеотид-фосфорилазы (разд. 28.28), которая легко образует РНК-подобные полимеры из ADP, UDP, DP и GDP. Этому ферменту не нужна матрица он синтезирует полимеры, нуклеотидный состав которых отражает относительные концентрации исходных нуклеозид-5 -дифосфатов, присутствующих в среде. Если в среде содержится один уридиндифосфат, то полинуклеотидфосфорилаза синтезирует только polyU. Если исходная смесь состоит из двух частей ADP и одной части GDP, то синтезируется полимер, в котором около двух третей составляют остатки А и одну треть - остатки G. В таком полимере с неспецифической нуклеотидной последовательностью, вероятно, много триплетов ААА, меньше триплетов AAG, AGA и GAA, сравнительно мало триплетов AGG, GGA и GAG и очень мало триплетов GGG. Используя разные синтетические полирибонуклеотиды, полученные при помощи полинуклеотидфосфори-лазы из различных исходных смесей ADP, UDP, GDP и DP и выполняющие роль мРНК, вскоре удалось определить состав триплетов для всех аминокислот. Однако эти эксперименты не давали возможность выявить нуклеотидную последовательность в каждом кодирующем триплете, т.е. понять, в каком порядке расположены буквы, составляющие этот кодон. [c.948]

Для изучения кода широко используются синтетические сопо-линуклеотиды. Поли-(А, У), например, стимулирует включение фенилаланина, изолейцина, лейцина и тирозина, а поли-(У, Г) — включение фенилаланина, цистеина, валина, глицина и триптофана. ПолР1-(У, Г, Ц) способствует включению аргинина, а поли-(У, Г) таким свойством не обладает. Следовате.льно, аргинин кодируется триплетом, содер/кащим У, Ц и Г. [c.273]

Определить порядок оснований в триплете — задача нелегкая. Один из подходов заключается в следующем [61]. В качестве затравки для полипуклеотидфосфорилазы используют динуклеотид фАфУ, а в качестве субстрата — УДФ. Полученный полимер фАфУфУфУ...фУфУ содержит на одном конце цепи триплет АУУ. 13 белоксинтезирующей бесклеточной системе этот полимер образует продукт, состоящий преимущественно из фенилаланина с небольшой примесью тирозина. Следовательно, тирозин кодируется триплетом АУУ в указанной последовательности. Точно таким же путем можно показать, что триплетом для цистеина является последовательность ГГУ. [c.275]

В процессе биосинтеза белка случаются ошибки, следствием которых является изменение нормальной последовательности аминокислотных остатков. Образующийся аномальный белок, лишенный биологической активности, является результатом генетической мутации. Она происходит, если в ДНК, кодирующей данную полипептидную цепь, химически изменяется или выпадает одно мононуклеотидное звено или же если в эту ДНК включается один лишний мононуклеотид. При этом нормальная, непрерывная последовательность кодирующих триплетов в гене изменяется и соответствующим образом изменяется аминокислотная последовательность полипептидной цепи, кодируемой этим геном. В большинстве случаев процесс ограничивается заменой одной-единственной аминокислоты на другую. Исследование таких мутантных белков (т. е. белков с каким-либо изменением, являющимся результатом мутации) представляется очень важным, так как оно дает возможность обнаруживать те аминокислотные остатки полипептидной цепи, которые играют существенную роль в определении структуры и функции белка. [c.382]

Тринуклеотиды с концевым фосфатом в положении 5 гораздо активнее, чем тринуклеотиды без концевых фосфатов тринуклеотиды с 2 (3 )-концевым фосфатом совершенно неактивны. Тринуклеотид ГфУфУ обеспечивает связывание валил-s-PHK с рибосомами, а тринуклеотиды УфГфУ и УфУфГ оказались неактивными. Следовательно, валин кодируется триплетом ГУУ [185]. [c.277]

Заключительной частью этой серии исследований явились работы Кораны и его сотрудников, в которых использовались полимеры с известной нуклеотидной последовательностью, например АВАВАВ... или АВСАВСАВС... Эти работы внесли полную ясность в вопрос о структуре кодирующих триплетов (см. стр. 528), [c.526]

Из изложенных фактов следует, что для каждого кодирующего триплета должна существовать отдельная транспортная РНК и что большинству аминокислот должно соответствовать более одной транспортной РНК. Действительно, методом противоточного распределения из Е. oli были выделены разные лейцил — [c.200]

В ноли-У последовательность оснований будет УУУУУ..., и, следовательно, кодирующим триплетом здесь может быть только УУУ, который, разумеется, все время повторяется. Если бы наша бесклеточная система признала поли-У в качестве посредника и начала с его помощью синтезировать полипептиды, то последние непременно представляли бы собой полимеры одной-единственной аминокислоты, а именно той, для [c.80]

Общей чертой всех существующих в настоящее время гипотез является представление о том, что кодирующему триплету на матричной иРНК соответствует антикодон в составе аминоацил-тРНК 2 . Аминоацил-тРНК присоединяется (адаптируется) своим антикодоном на определенном участке матрицы в точном соответствии с расположением кодирующего триплета. В результате такой точной адаптации нескольких аминоацил-тРНК аминокислоты оказываются расположенными [c.487]

Таблица генетического кода в ее окончательной форме позволяет проводить теоретический анализ данных об аминокислотных замещениях в мутантных белках. Эти данные могут быть использованы для проверки важнейшего постулата о том, что мутации, приводящие к замене одной аминокислоты, возникают, как правило, в результате замещений одиночных оснований в генетических полинуклеотидах. Например, с этой точки зрения можно рассмотреть результаты Яновского, полученные при доказательстве коллинеарности гена А триптофан-синтазы Е. oli и А-белка этого фермента. Если сравнить данные, представленные на фиг. 181 и в табл. 27, становится очевидным, что каждую обнаруженную замену аминокислоты можно объяснить простым замещением одного азотистого основания на другое. Например, у мутанта trpA23, нормальный глицин (кодон ГГ точка означает, что глицин может кодироваться триплетом с любым из четырех нуклеотидов в третьем положении), стоящий на 210-м месте в белке дикого типа, замещен аргинином (кодон АГг). Очевидно, что эта мутация была вызвана замещением нормального гуанина в первом положении кодона на аденин. [c.442]

Такие супрессоры бессмысленных мутаций приводят к включению в белок аминокислоты под влиянием мутантного бессмысленного кодона, который обычно не определяет вообще никакой аминокислоты. Супрессоры бессмысленных мутаций у трех пермиссивных штаммов К отличаются друг от друга по типу того бессмысленного кодона, который под действием супрессора воспринимается как кодирующий триплет и (или) по типу аминокислоты, которая в результате такой супрессии внедряется в соответствующее место полипептидной цепи. Амбивалентные же гП-мутаиты трех классов отличаются по типу своего бессмысленного кодона и (или) по типу аминокислоты, вставка которой в полипептидную цепь в месте, соответствующем мутантному кодону, обеспечивает восстановление функции белка. Эти опыты, а также идеи Бензера и Чэймп положили начало сравнительным исследованиям смысловых и бессмысленных кодонов. [c.452]

Свойства генетического кода были исследованы впервые Ф. Криком и его сотрудниками, которые изучали белоксинтезирующие системы на мутантах бактериофага Т4. Ими было показано, что генетический код триплетен (т. е. одну аминокислоту кодирует триплет нуклеотидов). Затем последовали эксперименты, в ходе которых были разработаны методы определения состава кодонов (М. Ниренберг и И. Маттеи, 1961 г.). Так было выяснено, что триплет нуклеотидов УУУ (У — урацил) кодирует аминокислоту фенилаланин, а триплет ЦЦЦ (Ц — цитозин) — пролин. [c.365]

Затем большая субчастица связывается с комплексом, образуя полную рибосому, в которой инициирующая аминоацил-тРНК расположена в новообразованном интактном Р-участке. В свою очередь А-участок становится способен акцептировать аминоацил-тРНК, комплементарную следующему кодону-второму кодирующему триплету в гене. [c.75]

О современном синтезе белков, управляемом нуклеиновыми кислотами, мы уже вкратце говорили 2, Б). Сейчас хорошо известно, что отдельные аминокислоты кодируются триплетами нуклеотидов. Например, триплет УЦГ (ура-цил-цитозин-гуанин) в мРНК обеспечивает включение в белковую цепь молекулы серина. В последние годы генетический код был полностью расшифрован, т. е. было определено, включение какой аминокислоты кодирует каждый из 64 возможных триплетов [351, 1270, 2041]. Насколько известно, этот код универсален для всех организмов. [c.57]

СТО оказываются миссенс-мутациями (мутациями с изменением смысла), в которых последовательность кодирующего триплета оснований после замены кодирует уже другую аминокислоту. Вследствие вырожденности генетического кода аминокислота, кодируемая мутантным геном, часто оказывается сходной с той, которая кодировалась родительским триплетом, в результате чего формируется фенотип ( leaky ) лищь с частично нарушенной функцией (определяемой обычно белком). Такие штаммы имеют тенденцию спонтанно ревертировать к родительскому типу, проявляя таким образом генетическую нестабильность и частичную физиологическую неполноценность. Значительная часть мутаций с заменой оснований представляет собой нонсенс-мутации (бессмысленные мутации), характеризующиеся тем, что кодирующий какую-либо аминокислоту триплет превращается в триплет, не кодирующий никакой аминокислоты. В этом случае синтез соответствующего белка прерывается на измененном триплете, а образующийся незавершенный фрагмент белковой молекулы, как правило, не способен выполнять предназначенной исходному белку функции. Поэтому нонсенс-мутации фенотипически выражены, а способность ревертировать у них сохраняется. Мутации со сдвигом рамки возникают в случае вставки или делеции одного или нескольких оснований в молекулу ДНК- При этом происходит сдвиг рамки при считывании закодированной информации и как следствие — изменение последовательности аминокислот в белке мутантного штамма. [c.10]

Серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое заболевание человека, при котором нарушается способность р-цепи гемоглобина к переносу кислорода. Оно обусловлено единичной мутацией, вызывающей замену в нормальной молекуле гемоглобина глутаминовой кислоты в положении 6 аминокислотой ва-лином. Глутаминовая кислота кодируется триплетами ГАА и ГАГ (Г —гуанин. А —аденин, см. гл. 4), а валин — триплетами ГУА и ГУГ (У — урацил) таким образом, изменение лишь в одной молекуле, т. е. замещение аденина тимином в молекуле ДНК, вызывает такие изменения в процессах роста и развития, что человек, унаследовавший эту молекулу от обоих родителей, умирает в раннем возрасте от серповидноклеточной анемии. [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология