Полиаминоспирты

Получающиеся в результате этих реакций полиамины имели при разделении в газовом хроматографе заметно меньшие удерживаемые объемы и давали более острые пики. С помощью масс-спектрометрии все изучаемые пептиды можно было идентифицировать в виде как полиаминоспиртов, так и полиаминов. Определенные аминокислоты в ходе двукратного восстановления теряют некоторые структурные особенности, а образующиеся из них продукты дают при масс-спектрометрии пики с одинаковым числом единиц массы и, следовательно, становятся неразличимыми. К ним относятся Ала и Сер, Вал и Глу, Про и Опр, а также а-аминомасляная кислота, Тре и Асп. В таких случаях их можно различить на масс-спектре, если восстановление вести в присутствии LiAlDi, когда восстанавливаемые группы метятся одним или несколькими атомами дейтерия [7]. Проиллюстрируем это на примере трех последних аминокислот при двукратном восстановлении боковая цепь а -аминомасляной кислоты (/) остается неизменной, в Тре (//) включается один атом дейтерия и в Асп IIГ)—три [c.340]

Для определения углеродного скелета молекулы кетонов используется их восстановление до углеводородов. Полипептиды восстанавливаются с помощью ЫА1Н4 до полиаминоспиртов, которые летучи и дают предсказываемую картину фрагментации. Для получения масс-спектров также используются метилирование и трифторацетилирование три- и тетрапептидов. [c.48]

Первое исследование по использованию масс-спектрометрии для определения аминокислотной последовательности было опубликовано Бименом и сотр. [8]. Они предложили восстанавливать пептидные связи и концевую карбоксильную группу литий-алюминийгидридом для получения полиаминоспиртов, содержащих диаминоэтановые остатки вместо амидных групп. Такие полиаминоспирты, полученные из коротких пептидов (не больших, чем пентапептид), достаточно летучи и дают интерпретируемые масс-спектры. [c.190]

Пики в масс-спектрах полиаминоспиртов могут быть однозначно идентифицированы сравнением их с масс-спектрами соответствующих дейтерированных производных, полученных восстановлением пептидов литийалюминийдейтеридом. Сравнение двух масс-спектров показывает, что пики сдвинуты в соответствии с тем, что каждая исходная карбонильная группа превращается в СОг, а не в СНг. [c.190]

Если полиаминоспирты содержат в боковых цепях гидроксильные группы (образующиеся при восстановлении полифунк-циональных аминокислот, таких, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, а также серина, треонина или оксипролина, остатки которых могут присутствовать в пептиде), необходима дополнительная модификация пептида. Авторы предложили замещать гидроксильные группы хлором (путем обработки пептида тионилхлоридом) с последующим восстановлением Е1А1Н4 или ЫАШ4. Относительная сложность химической обработки и наличие большого числа пиков в масс-спектрах явилась причиной того, что этот метод не нашел широкого применения. [c.191]

Полученные полиаминоспирты являются подходящим материалом для определения строения исходных пептидов с помощью масс-спектрометрии. Для разделения смесей таких полиамино-спиртов оказалось пригодной газовая хроматография. Однако с помощью этих методов можно определить последовательность расположения аминокислот только в пептидах с низким молекулярным весом, которые при взаимодействии с Ь А1Н4 дают летучие полиаминоспирты [341]. [c.454]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология