Фосфатазы тканевые

Применение. В сочетании с реактивом Шиффа для определения аминогрупп в тканевых срезах альдегиды, образующиеся в результате окислительного дезаминирования аллоксаном, при последующей обработке реактивом Щиффа окрашиваются в ярко-красный цвет [1, 2]. Для обнаружения цианид-ионо в или свободной цианистоводородной-кислоты. Реакция основана на том, что цианистоводородная кислота в присутствии аммиака или другого амина катализирует переход аллоксана в биурет. Последний отличается большой способностью к кристаллизации, что позволяет распознать его селективно под микроскопом) и качестве ингибитора глюкозо-6-фосфатазы [Берйтон, 184]. [c.25]

Применение. В гистохимии для выявления кислой фосфатазы [1], 8Н- и 83-групп в тканевых белках [Пирс 109], а также а-ациламиногрупп белков по методу Барнетта и Зелигмана модифицированного Герштейн и Цветко-,, вой [16]. [c.120]

Применение, В микроскопии в качестве консервирующего, мацерационного, осветляющего средства и среды для заключения объектов. Входит в состав кислого гемалаума по Майеру, жидкости де Кастро для декальцинации и фиксатора Фишмана и Бэкера, применяемого для сохранения а-глюкуронидазы в тонких тканевых блоках. В гистохимии ферментов в качестве добавки к lijjop-малину для улучшения фиксации -глюкуронидазы, кислой фосфатазы и липаз [1,2]. [c.431]

Распад нуклеотидов и нуклеозидов в тканях. Нуклеотиды и нуклеозиды, если они не были использованы организмом для синтетических целей, подвергаются в тканях дальнейшему распаду. Особенно энергично распад нуклеотидов протекает в печени. Каждый нуклеотид расш,епляется на свои структурные элементы — пуриновое или пиримидиновое основание, углевод и фосфорную кислоту. Расщепление нуклеотидов происходит таким образом, что под действием тканевых ферментов — фосфатаз — от нуклеотидов отщепляется сначала фосфорная кислота (1), а остаток нуклеотида — нуклеозид — расщепляется затем ферментом нуклеозидазой на пуриновое или пиримидиновое основание и углевод (2) [c.359]

Следует отметить, что наличие мононуклеотидаз в животных тканях возможно, но экспериментально не доказано. Расщепление мононуклеотидов на нуклеозид и фосфорную кислоту осуществляется тканевыми фосфатазами (щелочная и кислая фосфатазы). Эти фосфатазы неспецифичны и действуют также на другие фосфорные эфиры. [c.359]

Нуклеиновые кислоты распадаются до мононуклеотидов под влиянием содержащихся в тканях,главным образом в митохондриях клетки, дезоксирибонуклеазы (ДНК-азы) и рибонуклеазы (РНК-азы). Под действием тканевых фосфатаз от мононуклеотидов отщепляется сначала фосфорная (Кислота, а остаток нуклеотида—-нуклеозид — расщепляется затем ну-V клеозидазой на пуриновое или пиримидиновое основание и углевод [c.380]

Одним из распространенных способов регуляции активности ферментов являются модификации молекул ферментного белка путем фосфорилирования — дефосфорилирования, протеолизного отщепления части белка либо другими воздействиями. Путем фосфорилирования с участием АТФ и Mg , а также дефосфорилирования, катализируемого ферментами (фосфатазой), регулируется активность тканевых липаз, расщепляющих нейтральные жиры, и фосфорилазы, расщепляющей гликоген (рис. 105). Часто процессы фосфорилирования — дефосфорилирования ферментов в цитоплазме клеток связаны с процессами гормональной регуляции посредством цАМФ, Са или других передатчиков действия гормона. [c.269]

Анализируя действие различных активаторов и ингибиторов на мешающую ферментативную реакцию, можно попытаться выяснить, описывает ли какая-либо из приведенных выше схем эту реакцию, и какая именно. Согласно литературным данным, фосфат-ионы ингибируют ферментативную активность как щелочной фосфатазы [19], так и АМР-деаминазы [40]. Известно также, что глицерофосфат ингибирует АМР-деаминазу [41], но не щелочную фосфатазу [31]. В последнем случае субстратная специфичность такова, что при высоких концентрациях глицерофосфата действие щелочной фосфатазы на АМР пренебрежимо мало. Рис, 3.6 иллюстрирует влияние фосфата и глицерофосфата на деаминирование АМР и аденозина в тканевом адено-зиновом электроде. Видно, что при высоких концентрациях оба ингибитора резко [c.41]

Как известно [47], активность АМР-деаминазы зависит от присутствия ионов калия. Исследование влияния калия на деаминирование АМР в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника мыши, мешающее работе аденозинового биосенсора, показало, что в данном случае такая зависимость отсутствует. С другой стороны, щелочная фосфатаза тонкой кишки стереоспецифично ингибируется L-фенилаланином [20, 21]. Ингибирующее влияние L-фенилаланина на функцию электрода к АМР отчетливо проявляется при концентрации L-фенилаланина 0,1 М. Фактически в этих условиях тканевый электрод вообще не проявляет чувствительности к АМР. [c.42]

Например, очищенные вирусы классической чумы птиц и болезни Ньюкасла, однородные электрофоретически и при ультрацентрифугировании, активно взаимодействуют с ан тисывороткани к нормальным компонентам. Установлено также, что около 40% азота препарата вируса классической чумы птиц принадлежит нормальным тканевым компонентам [581], Несмотря на то, что эти вещества могут предохранять активность и морфологическую целостность вирусной частицы, их принято считать посторонним материалом [269]. То же можно сказать и о ферментах, находящихся в таких очищенных вирусах, как вирус вакцины (фосфатаза, липаза, рибофлавин), вирус миэлобластоза нтиц (АТФ-аза). Эти ферменты, исключая нейраминидазу миксовирусов, находятся в неинфицированных клетках хозяина. Большая поверхность этих вирусов способствует адсорбции на ней ферментов. [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология