Липаза тканевая

Распад жиров начинается с их гидролиза. В тканях организма, особенно в печени, эта реакция катализируется тканевыми липазами. Продукты гидролиза жиров — глицерин и высокомолекулярные жирные кислоты значительно отличаются друг от друга по своей химической природе, и пути распада их различны. Распад глицерина, в основном, повторяет путь распада глюкозы. О тесной связи глицерина с об.меном углеводов говорит хотя бы тот факт, что в дрожжах при распаде глюкозы в присутствии бисульфита натрия (вторая форма спиртового брожения, стр. 287) образуется глицерин. Опыты, проведенные на животных, в пище которых углеводы были заменены глицерином, показали, что из глицерина в организме образуется гликоген. Вместе с этим глицерин может подвергаться непосредственному окислительному распаду. [c.307]

Липолиз триглицеридов в жировой ткани . В качестве источника энергии могут использоваться только свободные, т.е. неэстерифицированные, жирные кислоты. Поэтому триглицериды сначала гидролизуются при помощи специфических тканевых ферментов—липаз—до глицерина и свободных жирных кислот. Последние из жировых депо могут переходить в плазму крови (мобилизация высших жирных кислот), после чего они используются тканями и органами тела в качестве энергетического материала. [c.371]

Окисление липидов в тканях начинается с гидролиза под влиянием тканевых липаз с образованием глицерина и высших жирных кислот. [c.63]

Первым этапом превращения в тканях нейтральных жи-ро в является гидролитическое расщепление их на глицерин и высшие жирные кислоты при участии тканевых липаз. В дальнейшем глицерин и жирные кислоты окисляются в тканях до СОг и НгО, а освобождающаяся при этом химическая энергия используется для выполнения самых различных физиологических функций и на поддержание температуры тела. [c.149]

По-видимому, первым этапом использования жира в тканях в качестве энергетического материала является его расщепление с образованием глицерина и высших жирных кислот. Процесс этот катализируется тканевыми липазами. В дальнейшем глицерин и жирные кислоты окисляются в тканях до СО2 и Н2О. Освобождающаяся при этом химическая энергия используется для выполнения самых различных физиологических функций. [c.288]

Липазы (желудочная, поджелудочная, тканевая) — ферменты, катализирующие гидролиз нейтрального жира на глицерин и жирные кислоты в пищеварительной системе и тканях организма. [c.491]

Животные и растительные ткани всегда более или менее богаты жирорасщепляющими ферментами — липазами. Прн получении растительных масел и жиров, особенно при плохой их первичной очистке, в жиры часто попадают тканевые элементы, содержащие липазы. [c.106]

У человека и многих животных вырабатывается панкреатическая, кишечная н тканевая липаза. Панкреатическая липаза синтезируется в неактивной форме и активируется желчными кислотами, оптимум рН равен 9,0. Она часто образует комплексы с белками (связанная липаза), н1е обладает высокой специфичностью, активируется ионами кальция. В растительном мире липазы широко распространены в семенах и вегетативных органах. [c.140]

Липаза печени (найдена также в мышцах) представляет тканевую липазу она не секретируется. Это эстераза в узком смысле слова она лишь очень медленно действует на настоящие жиры, но хорошо расщепляет сложные эфиры одноатомных спиртов (этилового, бутилового, амилового) и низкомолекулярных жирных кислот (уксусной, масляной и др.). [c.341]

Промежуточный обмен липидов интенсивно протекает в печени и жировой ткани, где постоянно происходит синтез резервных и других липидов, а также их распад. Синтез резервных жиров, которые являются триглицеридами, приводит к накоплению их в тканях депонированию). Постоянно протекает и процесс распада резервных жиров до глицерина и жирных кислот, которые затем утилизируются тканями мобилизация жиров). Процесс распада нейтральных жиров в тканях осуществляется с участием тканевых липаз и называется липолизом. [c.196]

В живой природе насчитывается множество разнообразных ферментов, которые находятся в различных структурных образованиях клеток (ядре, митохондриях, мембранах и других компонентах клетки), жидких частях протоплазмы, в тканевых соках многие ферменты вырабатываются специальными тканями животного организма (железами) и выделяются в составе пищеварительных соков. Желудочный сок богат пепсином, в составе сока поджелудочной железы имеется несколько ферментов трипсин, липаза, амилаза, мальтаза и др. Слюна, вырабатываемая слюнными н елезами, содержит фермент амилазу. В кишечном соке содержится целая система протеолитиче-ских ферментов и ферментов, расщепляющих углеводы, жиры и т. д. [c.126]

Фермент ТАГ-липаза имеет и другие названия гормоночувствительная липаза , тканевая липаза . [c.394]

Л. широко распространены у млекопитающих (панкреатич. и тканевые Л,), растений, дрожжей и бактерий. Из плазмы крови и молока выделена также Л. (липопротеид-липаза), гидролизующая триацилглицерины, связанные с белком, к-рые входят в состав липопротеинов низкой плотности. [c.596]

Известно, что длительный отрицательный эмоциональный стресс, сопровождающийся увеличением выброса катехоламинов в кровяное русло, может вызвать заметное похудание. Уместно напомнить, что жировая ткань обильно иннервируется волокнами симпатической нервной системы, возбуждение этих волокон сопровождается выделением норадреналина непосредственно в жировую ткань. Адреналин и норадреналин увеличивают скорость липолиза в жировой ткани в результате усиливается мобилизация жирных кислот из жировых депо и повышается содержание неэстерифи-цированных жирных кислот в плазме крови. Как отмечалось, тканевые липазы (триглицеридлипаза) существуют в двух взаимопревращающихся формах, одна из которых фосфорилирована и каталитически активна, а другая—нефосфорилирована и неактивна. Адреналин стимулирует через аденилатциклазу синтез цАМФ. В свою очередь цАМФ активирует соответствующую протеинкиназу, которая способствует фосфорилированию липазы, т.е. образованию ее активной формы. Следует заметить, что действие глюкагона на липолитическую систему сходно с действием катехоламинов. [c.403]

Применение, В микроскопии в качестве консервирующего, мацерационного, осветляющего средства и среды для заключения объектов. Входит в состав кислого гемалаума по Майеру, жидкости де Кастро для декальцинации и фиксатора Фишмана и Бэкера, применяемого для сохранения а-глюкуронидазы в тонких тканевых блоках. В гистохимии ферментов в качестве добавки к lijjop-малину для улучшения фиксации -глюкуронидазы, кислой фосфатазы и липаз [1,2]. [c.431]

Механизм токсического действия соединений ртути объясняют взаимодействием его с тиоловым (сульфгид-рилвными) группами тканевых белков, в том числе фер-ментов гексокиназы, дегидразы пировиноградной кислоты, фосфоглюкомутазы, липазы, уреазы и др. Такое взаимодействие ртути с сульфгидрильными группами белков приводит к нарушениям обмена веществ и функциональным изменениям в различных органах. [c.79]

В масле полностью созревших семян свободные жирные кислоты отсутствуют, но в процессе извлечения его из сырья и хранении они образуются вследствие гидролиза. При хранении жиров скорость гидролитического распада увеличивается под воздействием фермента липазы, содержащегося в жирах или вырабатываемого некоторыми микроорганизмами. Животные и растительные ткани всегда содержат в большем или меньшем количестве этот жирорасщепляющий фермент. При получении масел и жиров, особенно при их плохой первичной очистке, в жиры часто попадают тканевые элементы, содержащие липазу. Поэтому плохо профильтрованные влажные жиры могут при хранении расщепляться, в результате чего кислотное число их увеличивается. Это особенно заметно при хранении нерафинированного влажного касторового масла. В очень влажном жире могут развиваться плесени и дрожжи, которые вырабатывают два фермента липазу и липоксидазу. Липаза гидролизует жиры, а липоксидаза окисляет жирные кислоты и глицериды. При повышенной влажности активность ферментов не прекращается даже при температуре ниже 0°С. Липаза легко разрушается при нагревании жира до 80°С. [c.100]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Ферменты, находящиеся в плазме или сыворотке крови, могут быть либо собственными ферментами плазмы, либо ферментами, попадающими в кровь из других органов, тканей или секретов. К числу первых относятся ферменты, принимающие участие в процессах свертывания крови, такие, например, как протромбин, проакцелерин, проконвертин и другие (стр. 467), неспецифическая холинэстераза крови и т. д. К числу вторых принадлежат амилаза, липаза и другие ферменты, поступающие в кровь в результате всасывания различных секретов — слюны, поджелудочного сока и т.д. сюда же относятся ферменты, попадающие в кровь из различных органов и тканей в результате разрушения в них части клеток или изменения проницаемости поверхностных клеточных мембран. Последняя группа гипер-ферментемий представляет особый интерес для клиники, так как по появлению в плазме крови ряда тканевых ферментов в необычных количествах можно судить о функциональном состоянии и заболевании различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры и т. д.). [c.478]

Распад Ж. в тканях начинается с их гпдролиза под действием тканевых липаз образующийся при гидролизе глицернн фосфорилируется, окисляется до фосфодиоксиацетогга, к-рый под действием фермента изомеразы изомеризуется в 3-фосфоглицериновый альдегид [c.34]

Ферментативная порча жира обусловлена присутствием тканевых ферментов (липазы) или развитием микроорганизмов. Липаза катализирует гидролитическое расщепление триглицеридов. Если в состав жиров входят низкомолекулярные жирные кислоты (масляная, капроновая и др.), освобождение их вызывает неприятный вкус и запах (например, в молочнол жире). [c.46]

Распад ili. в ткапях начинается с их гидролиза под дейстиием тканевых липаз образующийся при гидролизе глицерин фосфорилируется, окисляется до фосфодиоксиацетона, к-рый нод действием фермента изомеразы изомеризуется и 3 фосфоглицериновый альдегид [c.34]

Одним из распространенных способов регуляции активности ферментов являются модификации молекул ферментного белка путем фосфорилирования — дефосфорилирования, протеолизного отщепления части белка либо другими воздействиями. Путем фосфорилирования с участием АТФ и Mg , а также дефосфорилирования, катализируемого ферментами (фосфатазой), регулируется активность тканевых липаз, расщепляющих нейтральные жиры, и фосфорилазы, расщепляющей гликоген (рис. 105). Часто процессы фосфорилирования — дефосфорилирования ферментов в цитоплазме клеток связаны с процессами гормональной регуляции посредством цАМФ, Са или других передатчиков действия гормона. [c.269]

Например, очищенные вирусы классической чумы птиц и болезни Ньюкасла, однородные электрофоретически и при ультрацентрифугировании, активно взаимодействуют с ан тисывороткани к нормальным компонентам. Установлено также, что около 40% азота препарата вируса классической чумы птиц принадлежит нормальным тканевым компонентам [581], Несмотря на то, что эти вещества могут предохранять активность и морфологическую целостность вирусной частицы, их принято считать посторонним материалом [269]. То же можно сказать и о ферментах, находящихся в таких очищенных вирусах, как вирус вакцины (фосфатаза, липаза, рибофлавин), вирус миэлобластоза нтиц (АТФ-аза). Эти ферменты, исключая нейраминидазу миксовирусов, находятся в неинфицированных клетках хозяина. Большая поверхность этих вирусов способствует адсорбции на ней ферментов. [c.155]

Тканевый активатор плазминогена, факторы Vm и IX Соматомедин С, гранулоцитный КСФ, макрофагальный КСФ Интерфероны, интерлейкины, фактор некроза опухолей, миелопептиды, пептиды вилочковой железы Гормон роста, инсулин, эритропоэтин Липазы, протеазы [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология