Фосфатаза кислая, выявление

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочной и кислой фосфатазы методом одновременного азосочетания [9, 12, 13] и фо -фатазы лейкоцитов в мазках крови [Пирс, 800]. [c.281]

Применение. В микроскопии в качестве ингибитора Р-глюкуронидазы [1], активатора катепсина С, кислых [2] и щелочных фосфатаз, а также в качестве субстрата для выявления оксидазы аскорбиновой кислоты [3]. [c.45]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве диазосоставляющей для выявления кислой фосфатазы методом одновременного азосочетания [Пирс, 397]. [c.114]

Применение. В качестве диазосоставляющей для выявления ЗН-групп в белках, кислой 1.1] и щелочной фосфатаз и неспецифических эстераз, [2, 3] методом одновременного азосочетания [8, 9].. [c.116]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочной при pH = 9,1) и кислой (при pH = 4,8) фосфатаз [1—5]. [c.270]

По вопросу о выявлении кислой фосфатазы в клеточном ядре особенно с помощью методов с солями металлов ведется живая полемика. Несомненно, что концентрация ионов свинца, используемого в качестве осаждающего реагента, в значительной мере влияет на результаты реакции. Неспецифическое осаждение ионов свинца часто бывает следствием неправильного подбора концентрации ионов свинца в инкубационной среде. В связи с выявлением кислой фосфатазы в клеточном ядре следует отметить данные, предполагающие здесь наличие особого типа фосфатазы, отличающегося от кислой фосфатазы цитоплазмы. [c.181]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления кислых фосфатаз методами последующего и одновременного азосочеуания [1—5J, Метод применим только для определения кислой фосфатазы, так как образующийся при ферментативной реакции нафтол-2 заметно растворим в щелочной среде [Берстон, 155]. [c.75]

Применение, В качестве диазосоставляющей для выявления SH-rpynn в белках [Пирс, 727], кислой фосфатазы [1, 2], неспецифических эстераз [3], 1М-ацетил- 5-глюкозаминидазы [4] и лейцинаминопептидазы [5, 6] методом одновременного азосочетания. [c.115]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве диазосоставляющей дая выявления неспецифической эстеразы, щелочной и кислой фосфатазы [Пи с, 393—394J, р-галактозидазы [Пирс, 447], р-глюкуронидазы [Пирс, 829], ле -цинаминопептидазы [Пирс, 521], арилсульфатазы [Пирс, 527, 848], а также дЛя выявления SH-rpynn и проведения фенилгидразин-формазановой реакция а альдегиды [Пирс, 791]. В бумажной хроматографии для окраски флавонов, аминов и фенолов [14]. [c.119]

Применение. В гистохимии для выявления кислой фосфатазы [1], 8Н- и 83-групп в тканевых белках [Пирс 109], а также а-ациламиногрупп белков по методу Барнетта и Зелигмана модифицированного Герштейн и Цветко-,, вой [16]. [c.120]

Рис. 8-70. Электронная микрофотография двух срезов клетки, окрашенной для выявления кислой фосфатазы-маркерного фермента лизосом. Мембранные органеллы большего размера, содержащие электроноплотные прегргнитаты фосфата свинца, представляют собой лизосомы, а их разнообразная морфология отражает изменения количества и природы расщепляемых веществ. На верхнем фото показаны стрелками два маленьких пузырька, которые, вероятно, переносят гггдролазьг из аппарата Г ольджи. Нреципитаты образуются, когда ткань, зафиксированную глутаровым альдегидом (чтобы сохранить локализацию фермента) инкубируют с субстратом фосфатазы в присутствии ионов свинца. (С любезного

Применение. В гистохимии в смеси с формалином для фиксации фосфолипидов по Merojiy Бэкера [1], для стабилизации кислой фосфатазы [2, 3] и для выявления норадреналина методом флуоресценции [4, 5]. В гистохимии ферментов для выявления неспецифических фосфомоноэстераз по Гомори Така-матчу [6—9] и аденозинтрифосфатазы по методу Падикула —Германа [10], [c.174]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления кислой 1 и щелочной [2, 3] фосфатаз методом одновременного или последующего аз -сочетания. Применение натриевой соли нафтиЛ 1-фосфата имеет серьезные имущества по сравнению с кальциевой солью благодаря лучшей растворимости натриевой соли в воде, что позволяет использовать оптимальные концентраций субстрата. Кроме того, азокрасители, образующиеся при сочетании с а-нафто-лом, менее растворимы в воде, чем продукты сочетания с -нафтолом, и поэтому диффузия продуктов реакции уменьшается [Пирс, 361 394]. Берстон указывает, [Вёрстон, 162], что хотя локализация фермента в структурах ткани с <х-нафтолом получается более четкой, чем с -нафтолом, тем не менее в тканях с высокой активностью фермента в результате медленного сочетания быстро образующегося а-нафтола могут возникнуть артефакты диффузии, Рекомен-дуется использовать нафтил-1-фосфат с диазотированным парарозанилином (основным фуксином) [4]. [c.269]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления и опредй ления кислой и щелочной фосфатаз [1—4]. [c.271]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочной фосфатазы [Берстон, 214], кислой фосфатазы Берстон, 215]. [c.275]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочнойь и кислой фосфатаз [9, 10]. I [c.277]

Применение. В гистохимии в качестве субстрата для выявления щелочной и кислой фосфатаз [Берстон, 214, 215 14]. [c.282]

Применение. В микроскопии для гистохимического выявления полисахаридов [1—3] и кислой фосфатазы по Такеути и Таноуэ [4] вместо йодной кислоты при выявлении углеводов методом Щиффа [5] гликоген, раз,пичные муцины и мукопротеиды окрашиваются так же, как и при реакции ШИК, в красновато-пурпурный цвет [Пирс, 753]. [c.355]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления кислой фосфатазы при pH 5,5—6,0 и щелочной фосфатазы при 9,1—9,6 [Берстон, 153]. [c.413]

Рис. 22.10. Гель, окрашенный после электрофореза для выявления фермента кислой фосфатазы. Гель содержит образцы тканей от 12 мух Drosophila equinoxialis. Кислая фосфа-таза-димерный фермент, поэтому гетерозиготы представлены тремя пят-

Кроме того, метод замещения в замороженном состоя-НШ1 применим для выявления целого ряда гидролитических и окислительных ферментов, таких, как щелочная и кислая фосфатаза, АТФаза, 5 -нуклеотидаза, аминопепти-даза, а также различных дегидрогеназ и диафораз (табл. 3). [c.24]

В последующее время в эту реакцию вносили изменения. Она послужила основой для выявления кислой фосфатазы, аденозинтрифосфатазы, 5 -нуклеотидазы, глюкозо-6-()осфатазы, тиаминпирофосфатазы, аденилатциклазы, [c.179]

Результаты гистохимического выявления кислой фосфатазы, несомненно, зависят от выбора субстрата. Для гистохимического выявления фосфатаз в качестве субстрата наиболее пригодны нафтол-AS-BI- и -TR-фосфат. Методом Лойды (Lojda) с нафтол-А8-В1-фосфатом выявляется широкий спектр кислых фосфатаз. Все проведенные до сих пор исследования по электрофоретическому разделению кислых фосфатаз показали, что данные по числу изоферментов кислой фосфатазы неоднозначны. Чаще всего выделяют 3—4 типа. Кислая фосфатаза является широко распространенным ферментом, отличающимся выраженной изменчивостью. [c.181]

Для гистохимического выявления неспецифической кислой фосфатазы на светомикроскопическом уровне используются в первую очередь методы с солями свинца, ос- [c.181]

Для ультрагистохимического выявления кислой фосфатазы наиболее пригодны методы с солями свинца. Следует учитывать возможность артефактов диффузии в реакциях образования азокрасителей с использованием в качестве сочетаюощх реагентов диазотированных фталоцианинов свинца, а также хлоридов диазония, содержащих свинец. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология