Аланин в биологических объекта

Кроме аминокислот многие другие ор-гмические биомолекулы аминокислот также обладают хиральньши свойствами и содержат один или большее число асимметрических атомов углерода. Примером таких соединений может служить широко распространенный сахар глюкоза, в молекуле которой содержится не менее пяти асимметрических атомов углерода. В живых организмах хиральные молекулы присутствуют обычно только в одной из двух возможных форм. Так, аминокислоты, и в частности аланин, встречаются в белках только в одной хи-ральной форме. Аналогичным образом глюкоза, основная структурная единица крахмала, обнаруживается в биологических объектах только в одной из своих многочисленных хиральных форм. Наоборот, когда химик в лабораторных условиях синтезирует органическое соединение с одним асимметрическим атомом углерода, используя обьиные небиологические реакции, с равной вероятностью образуются обе возможные хиральные формы, в результате чего получается эк- [c.64]

Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология