Ферменты, катализирующие отдельные реакции цикла

Ионы Са2+ играют важную роль в регуляции многих биохимических реакций, протекающих в клетке. В поддержании низкой по сравнению с внеклеточным пространством концентрации ионизированного Са + в цитоплазме принимают участие митохондрии. Эти внутриклеточные органеллы способны аккумулировать большие количества Са + и вместе с тем им принадлежит решающая роль в обеспечении энергетических потребностей клетки в целом. Накопление Са + в митохондриях существенно влияет на активность многих ферментов, локализованных в матриксе и катализирующих отдельные стадии цикла трикарбоновых кислот, окисления кетокислот с разветвленной цепью, липолиза и др. Ярким примером участия Са + в регуляции собственных метаболических функций митохондрий является торможение окислительного фосфорилирования. [c.476]

Мы видели, что каждый фермент катализирует только одну какую-либо стадию в цепи последовательных реакций. Поэтому любой процесс распада или синтеза соединений в растительной клетке, который идет в несколько стадий, требует для осуществления координированной системы ферментов. Такая координация ферментных систем -в клетке обусловлена специфичностью действия фер ментов, а также тем, что они адсорбированы на определенных внутриклеточных частицах. Изучение локализации ферментов в клетке показало, что ферменты, катализирующие отдельные циклы реакции, связаны с определенными клеточными структурами. Так, дыхательные ферменты связаны в основном с митохондриями, ферменты, принимающие участие в процессе анаэробного распада углеводов (стр. 154), находятся в растворимой фракции клетки и т. д. [c.72]

В основном ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в митохондриях — ферменты процессов аэробного окисления углеводов и жирных кислот (весь набор цикла лимонной кислоты), превращения отдельных аминокислот. В мембранах митохондрий локализованы ферменты дыхательной цепи и процессов окислительного фосфорилирования, катализирующие реакции образования АТФ. В рибосомах сосредоточены ферменты биосинтеза белка, а в лизосомах — ферменты гидролитического расщепления различных веществ. Каждый фермент катализирует определенную специфическую реакцию, что обеспечивает упорядоченность многостадийных метаболических процессов. [c.89]

Можно показать, что в клетках животных и растений все реакции цикла протекают в одной и той же клеточной органелле — митохондрии. Более того, ферменты, катализирующие отдельные реакции цикла, присутствуют в митохондриях различных клеток хотя и в неодинаковых количествах, но примерно в одном и том же соотношении, [c.350]

ФЕРМЕНТЫ, КАТАЛИЗИРУЮЩИЕ ОТДЕЛЬНЫЕ РЕАКЦИИ ЦИКЛА [c.350]

Превращение любого вещества в живом организме осуществляется при воздействии особого фермента. Предполагается, что в организме человека одновременно функционирует около 1000 различных ферментов. При этом они не действуют разрозненно, а образуют сложно организованные ферментные системы. Эти системы и обеспечивают протекание в живой клетке целого цикла реакций, осуществление которых было бы маловероятным или дал<е невозможным, если бы каждая из них катализировалась отдельным ферментом при беспорядочном распределении их в клетке. Состав указанных ферментных систем и их образование в настоящее время успешно изучается методом меченых атомов. [c.152]

Отдельные ферменты других мультиферментных систем могут ассоциировать друг с другом и функционировать совместно в форме ферментных комплексов. Примером мон(ет служить синтетаза жирных кислот, катализирующая синтез жирных кислот из низкомолекулярных предшественников. Она представляет собой систему из семи различных ферментов, молекулы которых объединены в комплекс, с трудом распадающийся на ферменты, сами по себе не активные. Подобное объединение нескольких ферментов единый недиссоциирующий комплекс биологически выгодно, так как при этом сокращается расстояние, на которое молекулы должны диффундировать по мере протекания отдельных реакций определенного метаболического цикла. [c.116]

В начале этого века, когда появились методы определения удельной активности ферментов, были начаты работы по выделению из клеточных экстрактов отдельных ферментов, катализирующих ту или иную реакцию, и выяснению их химической природы. При выделении фермента обычно проводят фракционирование экстракта с помощью какого-нибудь химического метода, а затем определяют ферментативные удельные активности полученных фракций. Любая фракция, ферментативная удельная активность которой выше, чем в исходном, нефракционированном экстракте, считается обогащенной ферментом. Эту фракцию можно затем подвергнуть второму циклу фракционирования в надежде, что одна из полученных при этом фракций будет обладать еще более высокой удельной активностью [c.82]

Не всегда возможно провести четкое различие между простетической группой, коферментом и субстратом — реагентом ферментативной реакции. В зависимости от структуры специфического апофермента один и тот же кофактор (например, флавинадениндинуклеотид) способен вести себя как прочно связанная с белком простетическая группа или как ко-фермент-переносчик. Типичные коферменты, в отличие от субстратов, не подвергаются изменению в результате полного каталитического цикла. Однако в процессах переноса химических группировок, протекающих с помощью нескольких ферментов, промежуточные акцепторы ацильных групп (кофермент А и тетрагидрофолевая кислота), гликозильных остатков (нуклеозидтрифосфаты) и другие являются коферментами системы в целом и одновременно субстратами для ферментов, катализирующих отдельные стадии процесса. [c.247]

Механизм орнитинового цикла. Цикл мочевинообразования происходит в три этапа, включающие пять реакций, каждая из которых катализируется отдельным ферментом [c.391]

Поступающий в митохондрию пируват сначала распадается на СОг и активированный ацетат — двууглеродный фрагмент, вовлекаемый в цикл окислительных реакций, носящий название цикла Кребса (подробно цикл Кребса обсуждается в гл. 5). Каждая из реакций этого цикла катализируется особым ферментом, присутствующим в матриксе митохондрии. На отдельных этапах цикла электроны и протоны переносятся от промежуточных продуктов цикла на дыхательные ферменты, содержащие такие производные витаминов, как iNAD+ (производное никотиновой кислоты) и FAD (производное рибофлавина). Эти переносчики переходят таким путем в восстановленную форму. [c.49]

Одна из особенностей обсуждаемого цикла заключается в том, что в нем имеются две последовательные реакции окислительного декарбоксилирования, совершенно различные по механизму (реакции Х1У.З и ХГУ.4, табл. 40). Реакция (XIV.4) катализируется а-кетоглутарат-дегидрогеназным комплексом ферментов (а-КДК), поразительно сходным с комплексом, ответственным за аналогичные реакции пирувата (ПДК) (см. гл. XI). а-КДК, выделенный из серд] а свиньи, имеет несколько меньший молекулярный вес, чем ПДК из того же источника (3,3.10 и 10.10 соответственно). Комплекс состоит примерно из шести молекул связанной с белком липоевой кислоты, восьми д1 олекул ФАД и шести молекул ТПФ. Отдельные его компоненты катализи-р уют следующие реакции [c.354]

Изоферменты митохондрий и цитоплазмы обычно существенно различаются, и фумарат-гидратаза является исключением из общего правила. Довольно типична в этом плане малатдегидрогеназа каждый ее изофермент кодируется отдельным геном, и аминокислотный состав у разных изоферментов неодинаков [4733]. Отношение числа полярных аминокислот к неполярным у двух цитоплазматических форм различается мало, но митохондриальный фермент является более основным белком. Не совсем одинаково и их каталитическое действие, но, хотя митохондриальный изофермент катализирует главным образом прямую реакцию (которая соответствует циклу лимонной кислоты), а цитоплазматический изофермент — обратную (возможно, связанную с липогенезом), оба они присутствуют в относительно больших количествах и вряд ли играют регуляторную роль [4734]. Основная функция этих двух изоферментов, а также двух аспартатаминотрансфераз состоит в переносе по челночному механизму восстановительных эквивалентов между двумя указанными компартментами [3103]. Малатдегидрогеназа растений встречается в виде различных генетически независимых изоформ митохондриальной и цитоплазматической кроме того, в глиоксисомах обнаружена еще и третья форма [5216]. [c.114]