Аспарагин синтез

Хотя H N высоко токсичен для большинства организмов, многие высшие растения могут использовать H N в процессах биосинтеза. Предложите пути превращения серина и H N в аспарагин и а. ди-аминомасляную кислоту. Предложите путь синтеза в грибах аланина из ацетальдегида, H N и аммиака. (Примечание соответствующей неферментативной реакцией является хорошо известный синтез аминокислот путем реакции Штрекера.) [c.176]

Суммарная ферментативная реакция синтеза аспарагина может быть представлена в следующем виде [c.447]

Образование аспарагина происходит аналогично образованию глутамина. Однако аспарагинсинтетаза . соН [45] расщепляет АТР на АМР и PPi без образования ADP. Считают, что по ходу процесса образуется -аспартиладенилат. У высших животных донором аммиака для синтеза аспарагина служит глутамин, но может быть использован и непосредственно NHt [46]. [c.106]

Учитывая известные фактические данные о механизмах обезвреживания аммиака в организме, можно сделать следующее заключение. Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая выводится [c.450]

Амид карбоновой кислоты представляет собой нейтральную функциональную группу, которая блокирует карбоксильную функцию и поэтому не нуждается в дополнительной зашите. Это верно также и для концевой а-амидной функции в условиях обычных реакций конденсации и деблокирования, если не считать иногда наблюдающейся дегидратации с образованием нитрила. Гораздо чаще побочные реакции происходят у ш-амидных групп аспарагина и глутамина. Дегидратация амидной группы до нитрила может происходить при применении дициклогексилкарбодиимида и, кроме того, при гидразинолизе, если он необходим в ходе пептидного синтеза ш-амидные группы могут переводиться в гидразидные. Отщепление защитных групп в спиртовых растворах может приводить к алкоголизу амидных группировок. Образование сукцинимидных производных в случае пептидов, содержащих аспарагин с незамещенной амидной функцией, влечет за собой нежелательную транспептидацию (а) [c.121]

При конденсации с помощью V амидная группа аспарагина не дегидратируется в нитрил. Но этот вариант синтеза также не свободен от рацемизации [330]. [c.161]

Видно, что энергетически синтез аспарагина обходится организму дороже, поскольку образовавшийся РР далее распадается на ортофосфат. [c.448]

Рис. 8-54. Синтез липид-связанного олигосахарида, который переносится к остаткам аспарагина на внутренней стороне мембраны ЭР. Этот олигосахарид собирается сахар за сахаром на каркасе из молекулы липида долихола (полиизопреноид-см. схему 2-4). Первый сахар присоединяется к долихолу пирофосфатным мостиком. Эта высокоэнергетическая связь затем активирует олигосахарид для переноса его от молекулы липида к боковой цепи аспарагина. Синтез олигосахарида начинается на цитозольной стороне мембраны ЭР. После того, как промежуточный продукт -липид-МаПгОкКАсг перепрыгнет через мембрану, синтез продолжается на внутренней ее стороне. Сокращегшя Gl N

На другую возможность асимметрических синтезов указывают опыты Шваба и Рудольфа. Они показали, что расщепление рацемического атор-бутилового спирта в присутствии нагретой меди, осажденной на оптически активном кварце, протекает оптически избирательно, т. е. в этих условиях один антипод расщепляется быстрее другого. Таким образом, здесь оптически активная вспомогательная система характеризуется не асимметрией молекулы, а асимметрическим строением кристаллической решетки. Что такая решетка может действовать односторонне направляющим образом, известно еще ил более старых работ Остромысленского, который показал, что при внесении в пересыщенный раствор аспарагина кристаллов гемиэдрически кристаллизующегося гликоколла происходит выделение оптически чистого или соответственно /-аспарагина. [c.139]

С аспартата, молекула которого построена из четырех атомов углерода, начинаются пути, синтеза пиримидинов и ряда аминокислот — лизина, метионина, изО(П йдина и аспарагина. Соответствующие мета- [c.104]

Смешанный ангидрид на основе серной кислоты не ацили-рует амида даже виутримолекулярно [5]. Это наблюдение может иметь некоторую ценность при синтезе пептидов аспарагина илн глутамина. [c.278]

Примевение. Наиб, интерес представляют 20 L-a-A. (аланин, аргинин, аспарагин и др.), входящих в состав белковых молекул. Смеси L-A., а также индивидуальные А. (напр., метионин) применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварит. н др. органов, при нарушениях обмена в-в и др. лизин, метионин, треонин, триптофан-ъ животноводстве для обогащения кормов глутамат натрия и лизин-в пищ. пром-сти. (о-А. и их лактамы служат для пром. произ-ва полиамидов. у-Амино-масляная к-та (аминалон)-медиатор в центр, нервной системе, применяется как лек. ср-во при сосудистых заболеваниях головного мозга. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лек. ср-в. На основе аминокарбоновых и ами-нофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексоны. комплексообразующие иониты, лигандообменные сорбенты, ПАВ. [c.139]

Ферментные препараты представлены пока одной Ь-аспа-рагиназой, к-рая катализирует гидролиз аспарагина, в результате чего нек-рые опухолевые клетки не получают аминокислоту, необходимую для синтеза белка в иих. [c.122]

В поджелудочной теленка помимо рибонуклеазы А присутствуют рибо-нуклеазы В, С и D. Эти ферменты относятся к гликопротеннам и имеют различное содержание углеводов. Напрнмер, рибонуклеаза В соединена через остаток аспарагина в положении 34 с пятью остатками маннозы и двумя остатками глюкозы. Для ряда рибонуклеаз, найденных в грибах и бактериях, определена структура, описан синтез рибонуклеазы Г], состоящей из 104 аминокислотных остатков. [c.404]

Биосинтез аспарагина протекает несколько отлично и зависит от природы ферментов и донора аммиака. Так, у микроорганизмов и в животных тканях открыта специфическая аммиакзависимая асиарагинсинтетаза, которая катализирует синтез аспарагина в две стадии [c.447]

Роль аспарагина и глутамина в растениях заключается в обезвреживании аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Накапливающийся в семенах аспарагин используется затем при прорастании для синтеза белков в молодых тканях ростка. Физиологическая роль обоих амидов была у становлена Д. Н. Прянишниковым. Оба амида найдены также в белках. Присутствием этих амидов объясняется образование аммиака во время гидролиза белков. [c.473]

С другими названными выше протеазами также получены многообещающие результаты при реаищях конденсащ1и. Исбва и сотр. показали применимость ферментативного синтеза для получения небольших биологически активных пептидов, таких, как, например, 11-аспарагин, 5-валин]-ангио-тензин (II) [c.168]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах,—это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой . [c.447]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Характерной побочной реакцией аминокислот в этом синтезе является дегидратация находящейся в боковом радикале амидной группы. Это направление становится значительным в случае активации карбодиимидом производных аспарагина и глутамина схема (34) . Этого не происходит, когда эти остатки аминокислот уже включены в пептидную цепь, поскольку для этого необходимо наличие свободной а-карбоксильной функции. Предполагаемый механизм реакции приведен на схеме (34). Добавление к реакционной смеси производных гидроксиламина заметно подавляет реакцию (см. ниже). [c.393]

Тетрапептидный фрагмент 14—17 содержит неудобное для синтеза сочетание аминокислот, что потребовало использования целого ряда защитных групп при синтезе схема (58) [114, 117]. С-Кон-цевой дипептидный амид удобно получать конденсацией двух производных аминокислот в присутствии дициклогексилкарбодиимида с отщеплением бензилоксикарбонильных групп путем гидрогенолиза. Поскольку следующим остатком является метионин, далее нельзя использовать гидрогенолиз, и для данной аминокислоты была выбрана чрезвычайно кислотолабильная о-нитрофенилсуль-фенильная защитная группа. Эта группа легко отщеплялась при обработке кислотой р-грег-бутильная сложноэфирная группировка аспарагина оставалась при этом нетронутой. Однако попытки ввести таким же путем следующую аминокислоту (триптофан) оказались безуспешными из-за неожиданно происходившей при снятии защитных групп перегруппировки схема (59) . [c.413]

Таким образом, в реакции переноса участвует а-аминогруииа аспарагина, а не амидная груииа, как предполагали раньше в то же время амидная груииа промежуточного соединения а-кетосукцинамовой кислоты в дальнейшем освобождается в процессе гидролиза в виде аммиака. Трансаминирование —обратимый ироцесс, поэтому лимитирующими факторами в синтезе аспарагина (и глутамина) являются ш-амиды оксалоацетата и а-кетоглутаровой кислоты, синтез которых в животных тканях иока не доказан. [c.462]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагин синтез: [c.54] [c.90] [c.248] [c.677] [c.57] [c.431] [c.191] [c.216] [c.297] [c.209] [c.625] [c.113] [c.113] [c.154] [c.168] [c.460] [c.391] [c.391] [c.18] [c.218] [c.90] [c.391] [c.392] [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология