Аминокислотная оксидаза

Для определения оптической конфигурации аминокислот применяется микрометод, основанный на использовании D- и L-аминокислотных оксидаз (стр. 183) в сочетании с хроматографией на бумаге. При обработке гидролизатов казеина, ультрафильтратов нормальной плазмы, мочи и спинномозговой жидкости человека препаратами L-аминокислотной оксидазы наблюдается исчезновение аминокислот, чувствительных к действию указанного фермента. Этого не происходит при обработке тех [c.69]

Физиологическое значение змеиной L-аминокислотной оксидазы не выяснено. Токсичность змеиного яда, по-видимому, не связана с присутствием этого фермента. [c.188]

Описана аминокислотная оксидаза из печени индюка этот фермент, обладает, по-видимому, относительно специфическим действием на Ь-диаминокислоты — аргинин, лизин, орнитин, превращая их в соответствующие а-кетокислоты [344]. [c.343]

Согласно уравнению (XI. 12), разрушение L-аминокислоты, катализируемое L-аминокислотной оксидазой, происходит с поглощением кислорода, так что протекание реакции может контролироваться посредством измерения уменьшающегося количества растворенного кислорода. С этой целью применяли систему, представляющую собой платиновый электрод, на поверхность которого с помощью найлоновой пленки и резинового кольца наносили иммобилизованную L-AKO [20]. Этот электрод вместе с НКЭ погружали в буферный фосфатный раствор (0,1 М, 10 мл, pH = = 7,3) и подавали напряжение —0,6 В. Когда устанавливался [c.339]

Число катаболических систем в живом организме, по-видимому, невелико, но существует большое число отдельных ферментов с катаболической функцией. Сюда относятся, например, аминокислотные оксидазы и декарбоксилазы и некоторые другие ферменты, разрушающие аминокислоты с образованием соответствующих продуктов, используемых далее клетками в качестве источников вещества и энергии. [c.237]

Примечание. D-Аминокислотную оксидазу и каталазу следует хранить в холодильнике. [c.564]

D-Аминокислотная оксидаза 14 D-Аланин 8,0 Трис [c.166]

ЕС 1.4.3.3) L-Аминокислотная оксидаза 0,44 Фенилаланин 6,5 Фосфатный [c.166]

Рис. 12.11. Зависимости у (р), рассчитанные по данным рис. 12.10 с помощью уравнения (12.20) для электродов на основе ксантиноксидазы (а), D-амино-кислотной (б) и L-аминокислотной оксидазы (в).

Предложены электроды для огфеделения суммы некоторых аминокислот (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) в крови, поскольку их содержание является важным диагностическим показателем в клинических анализах. Такие датчики представляют собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении ионам аммония, на котором иммобилизован слой Ь-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Датчики другого типа регистрируют уменьшение активности ио-дид-ионов на поверхности электрода в результате реакций [c.216]

При биохимическом дезаминировании аминокислот аминогруппа на первой стадии реакции под влиянием о- и L-аминокислотных оксидаз дегидрируется в иминогруппу, затем полученная иминокислота гидролизуется в ке-токислоту [c.69]

Желт, крист. Раств-сть р. Н2О. При 10 М ингибирует аминокислотную оксидазу путем конкурирования за рибофлавигювый остаток FAD. Не предотвращает соединения FMN со старым желтым ())ерментом [Nature, Lond. 180, 922 (1957)]. [c.274]

Основные научные работы посвящены исследованию ферментов. Открыл, что флавин присутствует в а-аминокислотной оксидазе и идентифицировал его же в диафо-разе. Первым выделил животные дегидрогеназы. Открыл актин. Описал роль аденозинтрифосфорной кислоты при обмене К — Ка в эритроцитах. Определил роль аскорбиновой кислоты в образовании рибонуклеазы. [43, 52] [c.584]

Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Г)-аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержаш аяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все В-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится В-глутаминовая кислота. Так как В-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. Ъ-Аминокислотная оксидаза сопровождает В-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. Ь-Аминокислотная оксидаза дезаминирует мопоаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикарбоновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом — гликокольоксид азой. [c.388]

Фермент, катализирующий эту реакцию, — трансаминаза (ранее называемая аминоферазой) — широко распространен в животных и растительных тканях, а также в микроорганизмах (в отличие от аминокислотных оксидаз, содержащихся в большем количестве в ночках и печени). Согласно Браунштейну, дезаминирование а-аминокислот протекает путем нереаминирования, причем достаточно присутствия каталитических количеств а-кетоглутаровой кислоты, непрерывно регенери- [c.388]

Последующие исследования (О. Варбург, Д. Ф. Грин, X. Эйлер, 1938 г.) доказали существование нескольких ферментов, передающих водород (Г)-аминокислотная оксидаза, ксантипоксидаза, диафоразы I и [c.790]

О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование О-аминокислотной оксидазы (стр. 184). Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий (стр. 240). Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. subtilis, имеет L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [c.69]

Из тканей млекопитающих был получен только один препарат оксидазы L-аминокислот он был выделен из почек крысы Бланшаром и сотрудниками [118]. Этот фермент, катализирующий окисление 13 L-аминокислот (см. табл. 18), был подвергнут очистке найдено, что его число оборотов равно примерно 6. Он отличается от остальных общих аминокислотных оксидаз тем, что его коферментом служит рибофлавинфосфат. Примечательное свойство этого фермента состоит в том, что он окисляет L-a-оксикислоты несколько быстрее, чем L-аминокислоты. Субстратная специфичность фермента по отношению к аминокислотам сходна со специфичностью оксидазы D-аминокислот для обоих ферментов характерно очень медленное окисление дикарбоновых аминокислот и диаминокислот. Помимо почек, оксидаза L-аминокислот в других тканях животных не найдена. Представляется маловероятным, чтобы фермент, столь мало распространенный и обладающий такой низкой активностью, мог играть существенную роль в общем процессе дезаминирования L-аминокислот у млекопитающих. [c.187]

Целлер и сотрудники [145—147] обнаружили оксидазу L-аминокислот (змеиную аминокислотную оксидазу) в ядах и тканях [c.187]

Интересные исследования, касающиеся окисления изомеров а, -диаминопимелиповой кислоты и некоторых ее производных, были проведены Уорк [149]. L-Аминокислотная оксидаза плесени Neurospora окисляет LL-диаминопимелиновую кислоту гак же активно, как мезо-форму и D-моноамид L-диаминопиме-линовой кислоты. Окисление этих субстратов протекает примерно с такой же скоростью, как и окисление L-метионина и L-лизина. [c.188]

Оптические изомеры аланина дезаминируются соответствующими аминокислотными оксидазами (стр. 183). Образование аланина при ферментативном расщеплении цистеинсульфиновой кислоты (стр. 381) и при триптофаназной реакции (стр. 408) должно быть, вероятно, отнесено за счет реакции переаминирования с участием пировиноградной кислоты. Вместе с тем у некоторых организмов возможно образование аланина из пировиноградной кислоты путем прямого аминирования (стр. 191). [c.308]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Метионин окисляется обычными аминокислотными оксидазами с образованием а-кето- -метилтиомасляной кислоты эта реакция возможна для обоих изомеров метионина (стр. 186). Окисление D-метионина с последующим превращением образующейся а-кетокислоты в L-метионин путем переаминирования лежит, вероятно, в основе способности организма человека и крысы использовать D-метионин для роста. а-Кето- -метилтио-масляная кислота может распадаться в организме с образованием метилмеркаптана ([543, 544], см. ниже). [c.375]

При разложении метионина некоторыми штаммами Pseudomonas в анаэробных условиях образуются аммиак, а-кетомасляная кислота и метилмеркаптан. Ферментную систему, осуществляющую эту реакцию, изучали в опытах с бесклеточными экстрактами коферментом этой реакции оказался пиридоксальфосфат [547]. Экстракты из этих микроорганизмов содержат также L-аминокислотную оксидазу (стр. 187) и метионин-рацемазу (стр, 243). [c.375]

Многочисленные способы анализа аминокислот рассмотрены Гильбо [45]. Им же и Храбанковой [46] описан электрод на основе фермента -аминокислотной оксидазы (L-AKO), тонким слоем которой покрывали катионоселективный электрод фирмы Весктап [47]. L-аминокислота диффундировала в энзимный слой, где фермент катализировал ее разложение до NH по реакции [c.336]

Подобным же образом для определения D-аминокислот сконструированы и испытаны электродные системы, состоящие из катионоселективного стеклянного электрода Весктап 39137 и энзимного слоя D-аминокислотной оксидазы [49]. Определяли следующие D-аминокислоты D-фенилаланин, -аланин, -валин, -метионин, -лейцин и изолейцин, которые могут вступать в реакции типа (XI.12) и (XI.13) в присутствии Ь-аминокислотной оксидазы. [c.337]

Принцип. В присутствии раствора пирофосфата, забуференного до pH = 8,3, В-аминокислотная оксидаза способна окислительно деаминировать большое число а-аминокислот О-ряда. Было показано, что действие энзимов связано с переносом одного атома водорода от аминокислоты к изоаллоксиазиновому кольцу коэнзима. На примере аланина реакция представлена следующим [c.561]

Амннокислоты с помощью с1-аминокислотной окси-дазы. Аминокислотная оксидаза млекопитающих по Кребсу [508], которая действует на большинство /-сте-реоизомеров встречающихся в природе аминокислот, была применена для определения с/-аминокислот в кислых гидролизатах белков и нормальных и злокачествеи-1 Ых тканей [509, 510], для оп )еделения ( /-аминокислог в гидролизатах грамицидина и тироцидина [511] и для (Шределения активности -пептидаз [512]. [c.105]

Недавно была описана -аминокислотная оксидаза из Ь еигозрога, которая действует на более ограниченны ряд аминокислот [522]. [c.105]

Были описаны различные /-аминокислотные оксидаз-ные системы, но мы не уверены, что они были применены для аналитических целей [523—526, 526, б, в, г, 506, 514, 516]. Было также описано приготовление глицинокси-дазы [526а1. [c.105]

З. Определение аминокислот. Ферментные электроды широко применяют в клинических анализах, поскольку некоторые аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) являются важными диагностическими индикаторами. Первые такие электроды [17] представляли собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении аминокислот ионам аммония, на котором был иммобилизован слой L-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Гилболт и Надь [23] разработали два различных типа сенсоров для определения L-фенилаланина в крови. В сенсоре одного типа полиакриламидный слой, содержащий смесь L-аминокислотной оксидазы с пероксидазой, наносили на иодидселективный электрод. Этот датчик регис трирует уменьшение активности иодид-ионов на поверхности электрода в результате следующих реакций [c.127]

Дифференциальную импульсную полярографию используют для исследования ферментов, иммобилизованных на поверхности электродов, когда из-за низкого заполнения поверхности циклическая вольтамперометрия не пригодна. Этим методом исследовали также [44, 45] электрохимические свойства флавопротеинов, ковалентно присоединенных к графитовым электродам с помощью цианурхлорида. Авторы наблюдали сдвиги положений пиков окисления/восстановления простетической фла-виновой группы при присоединении к электродам глюкозооксидазы, ксантиноксидазы и D- и L-аминокислотной оксидазы, а также влияние удаления или последовательного замещения флавиновых группировок. [c.187]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология