Почки, оксидаза аминокислот

Понижение температуры и замораживание системы приводят, как правило, к снижению ферментативной активности. Реакции с участием ксантиноксидазы и оксидазы >-аминокислот по непонятным причинам полностью тормозятся при —20 °С. Однако торможение обратимо и ферментативная активность восстанавливается при повышении температуры и разбавлении водой. Такое поведение оксидаз нельзя объяснить простым увеличением вязкости водно-органических растворов. В ряде случаев в тех же самых смесях другие ферментативные реакции с близкими значениями энергий активации идут с заметной скоростью даже при —60 °С. Торможение может объясняться изменением энергии активации при понижении температуры. Оно может быть обусловлено изме- [c.236]

Асимметрическое окисление или декарбоксилирование. Лучшие результаты при расщеплении рацемических аминокислот нолз чают при использовании ферментов оксидаз, выделенных из животных тканей (оксидазы )-аминокислот из почек млекопитающих и оксидазы -аминокислот из змеиного яда) При действии оксидазы )-аминокислот на соответствующие рацемические аминокислоты получены -изомеры аланина 1 , метионина и пролина [c.59]

Эти факты определенно свидетельствуют об одинаковой конфигурации внутри каждого ряда субстратов. Для объяснения, их обычно предполагают, что происходит стереоспецифическая адсорбция субстрата на поверхности фермента, причем зоны адсорбции заместителей (например, СООН, ЫНз и Н) в одном случае расположены по часовой стрелке (оксидаза. -аминокислот), а в другом— против часовой стрелки (оксидаза О-аминокислот) [c.367]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Оксидазы аминокислот распадаются на две большие группы 1) оксидазы, катализирующие окислительное дезаминирование L-аминокислот, и 2) оксидазы, выполняющие ту Hie функцию, но использующие в качестве субстрата D-изомеры. Ферменты обоих классов довольно широко распространены в живых организмах. Оксидазы L-аминокислот обнаружены в яде почти всех ядовитых змей, в печени птиц, в плесневых грибах и у бактерий. Соответствующие оксидазы D-аминокислот имеются в почках и печени млекопитающих, у птиц, амфибий, насекомых, у бактерий и плесеней. Если не считать специфичности в отношении конфигурации при а-углероде субстрата, то можно сказать, что большинство оксидаз аминокислот проявляет довольно широкую специфичность. Для типичной оксидазы субстратами могут служить около десятка различных аминокислот. Разумеется, скорость реакции с участием разных аминокислот различна. [c.447]

Оксидазы -аминокислот обнаружены в большом числе разнообразных объектов и, по-видимому, очень широко распространены в растительном мире. Они различаются друг от друга па способности окислять аминокислоты определенного химического строения. [c.234]

Другая оксидаза аминокислот, тоже содержащаяся в печени и почках, дезаминирует лишь />изомеры аминокислот. Поскольку содержание />аминокислот в пище и в организме человека очень невелико, значение этого фермента остается неясным. [c.339]

Теорелл в Стокгольме показал, что старый желтый фермент содержит рибофлавин-5 -фосфат. К 1938 г. было установлено, что FAD является коферментом еще одного желтого белка, оксидазы D-аминокислот из тканей почки. Подобно пиридин- [c.254]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Преимущество этого метода в том, что нет необходимости получать производные, однако чувствительный к окислению энантиомер разрушается, а некоторые аминокислоты невосприимчивы к атаке. Оксидазы -аминокислот найдены в некоторых змеиных ядах, а их О-аналоги — в почках млекопитающих. Разумеется, ферменты можно использовать как для получения производных,, так и для фрагментации субстратов. В 1937 г. Бергман и Френ-кель-Конрат обнаружили, что папаин катализирует образование пептидной связи первым примером явилось образование анилида из Л/-бензилоксикарбонилглицина. Этот фермент специфичен для -аминокислот, было обстоятельно изучено образование арилгидра-зидов из рацемических Л/-ациламинокислот. Одна из трудностей состояла в том, что в некоторой степени затрагивался и О-энан-тиомер, одиако в результате исследования множества замещенных арилгидразидов в настоящее время установлено, что о-фторфенил-гидразин приводит к гидразидам, содержащим 99,9 % аминокислот в качестве стандартной аминокислоты используется аланин [50]. (Для сравнения, фенилгидразин дает только 88,2% -фенил-гидразида.) Этот метод сейчас используется для практического раз- [c.245]

В то же время при физиологическом значении pH активность оксидазы Ь-аминокислот довольно низкая. Так, при рН=7,0 она равняется 0,1 активности, наблюдаемой при оптимальном pH. Эти данные, а также и некоторые другие не позволяют приписать оксидазе аминокислот основную роль в физиологических механизмах дезаминирования Ь-аминокислот. Эйлеру удалось показать, что в тканях имеется активная в физиологических условиях дегидрогеназа, специфически дезаминирующая Ь-глютаминовую кислоту, количественно расщепляя ее на кетоглютаровую кислоту и ЫНз. Эта глютамикодегидрогеназа весьма распространена и содержится во многих тканях (печени, почках, мозгу и др.) и легко оттуда извлекается. [c.331]

Из тканей млекопитающих был получен только один препарат оксидазы L-аминокислот он был выделен из почек крысы Бланшаром и сотрудниками [118]. Этот фермент, катализирующий окисление 13 L-аминокислот (см. табл. 18), был подвергнут очистке найдено, что его число оборотов равно примерно 6. Он отличается от остальных общих аминокислотных оксидаз тем, что его коферментом служит рибофлавинфосфат. Примечательное свойство этого фермента состоит в том, что он окисляет L-a-оксикислоты несколько быстрее, чем L-аминокислоты. Субстратная специфичность фермента по отношению к аминокислотам сходна со специфичностью оксидазы D-аминокислот для обоих ферментов характерно очень медленное окисление дикарбоновых аминокислот и диаминокислот. Помимо почек, оксидаза L-аминокислот в других тканях животных не найдена. Представляется маловероятным, чтобы фермент, столь мало распространенный и обладающий такой низкой активностью, мог играть существенную роль в общем процессе дезаминирования L-аминокислот у млекопитающих. [c.187]

Обратная реакция, посредством которой глутаминовая кислота превращается в а-кетоглутаровую кислоту, по-видимому, играет важную роль в окислительном дезаминировании аминокислот с образованием аммиака, особенно в стареющих или отделенных от растения органах. Другие аминокислоты, по всей вероятности, подвергаются переаминированию (см. ниже) с а-кегоглутаратом с образованием глутаминовой кислоты. Таким образом, глутаматдегидрогеназа, по-видимому, является у многих высших растений единственным ферментом, окисляющим аминокислоты со значительной скоростью, поскольку у высших растений в отличие от животных тканей, бактерий и грибов общая активность оксидазы аминокислот ничтожна или очень мала. [c.208]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Учитывая немногочисленность имеющихся в настоящее время данных по комплексам донор-РМЫ и их возможной связи с психической активностью (роль, которую играет флавин в оксидазах аминокислот), мы ограничимся лишь ссылкой на предположение, что такие комплексы играют определенную роль в психической активности (Айзенберг и Сент-Дьерди [205], Попов и сотр. [214]). Работа Попова и сотр. [214] относится к комплексам пентаметилентетразола с иодом (метразол используется в шоковой терапии и в качестве стимулирующего средства). [c.83]

Флавопротеины желтый фермент [302], ксантиноксидаза [260, 484, 487, 488], оксидаза аминокислот, см. Оксидаза аминокислот, по-татин [486], флавопротеин дрожжей [489], флавопротеин молока [484, 485] [c.82]

Ферментативное разделение оптических антиподов. Если мы опрыскаем хроматограмму ферментом, который разлагает только одну форму, и после инкубации идентифицируем оставшуюся форму нингидрином, то путем сравнения с параллельной хроматограммой, на которую не был нанесен фер.мент, мы можем определить оптическую конфигурацию соединения (Джонс). Для этой цели используют главным образом препараты оксидазы с/-ампнокислот из почек овцы и оксидазы /-аминокислот змеиного яда (Бонетти и Дент). Кетокислоты, образующиеся при действии окси-даз, можно также открыть с помощью динитрофеинлгидразина (Оклэр и Паттон). [c.416]

Некоторые незаменимые аминокислоты, как, например, метионин, могут вводиться в организм животного в форме dl- или о-соединений, ио скорость их усвоения значительно ниже по сравнению с аминокислотами l-ряда. Сначала происходит окислительное дезаминирование с помощью специфической о-амииокислотиой оксидазы. Затем полученная а-кетокислота стереоспецифически переамииируется в L-амииокислоту. Вообще говоря, НАК можно заменить промежуточными продуктами их биосинтеза, например соответствующими кетокислотами. [c.18]

Несмотря на то, что оксидаза аминокислот активируется у неустойчивого сорта Номер первый значительно слабее, чем у устойчивого сорта Амагер, количество аминокислот при заражении снижается сильнее у сорта Номер первый, и снижение это происходит в широком слое ткани. В тканях капусты Амагер по мере удаления от границы заражения количество аминокислот возрастает, что обусловлено, очевидно, притоком аминокислот из периферийных тканей к месту заражения. Процесс окисления аминокислот в тканях, пораженных Botrytis, имеет существенное защитное значение вопрос этот рассматривается в главе об иммунитете. [c.128]

Изучение природы остаточного дыхания (Рубин, Четверикова и Арциховская, 1955 Рубин и Иванова, 1959а) показало, что листовая ткань капусты в присутствии ингибиторов металлсодержащих оксидаз (цианид, азид) способна окислять ряд аминокислот (табл. 24). Следовательно, остаточное дыхание, по крайней мере в некоторой части, катализируется оксидазами аминокислот, относящимися к группе флавопротеиновых оксидаз, не содержащих в своей молекуле тяжелых металлов. [c.142]

Подчеркивая сходство проявлений защитных реакций, однотипность лежащих в их основе биохимических механизмов, мы вместе с тем не имеем оснований отрицать наличие у этих реакций черт специфичности, свойственной отдельным видам растений, проявляющейся в ответ на определенные виды воздействия. Это касается прежде всего особенностей защитных реакций у растений, относящихся к различным систематическим группам. Например, картофельное растение реагирует на раздражение прежде всего активированием деятельности полифенолоксидазы, а основным исходным веществом для образования защитных соединений служит в этом случае хлорогеновая кислота. У капусты в образовании физиологически активных веществ принимает участие пероксидаза, окисляющая (проявляя при этом оксидазные свойства) комплексные соединения флороглюцина, а также сопряженная с пероксидазой оксидаза. -аминокислот. Фасоль при контакте с различными микроорганизмами образует фунгицидное вещество фазеолин, горох — пизатин, орхидея—орхинол, клевер—трифолизин и т. д. Все названные соединения относятся к хроманокумарановой группе, вместе с тем они достаточно определенно различаются по своему химическому строению. [c.333]

В 1932 г. Кребс исгюльзовал методику работы со срезами тканей и технику манометрических исследований, позволивших ему глубоко вникнуть в изучение ферментов окислительного дезаминирования аминокислот. Благодаря исследованиям Кребса, Грина и др. стало известно, что в тканях (печени, почек, мозга) животных, у растений, плесеней, бактерий и в змеином яде содержатся различные ферменты, катализирующие окислительное дезаминирование как L-, так и D-аминокислот. Все они носят название оксидаз аминокислот. [c.345]

Внимание исследователей привлекли аминокислоты, как вещества, из которых, возможно, образуется в почках аммиак. В крови содержатся <1минокислоты, доставляемые к различным органам, в том числе и к почкам. В почках содержится оксидаза -аминокислот, что указывает на возможность окислительного дезаминирования аминокислот в ночках. Образование аммиака из аминокислот в почках не исключено, однако интенсивность этого процесса, как показали результаты исследований, недостаточна для образования относительно больших количеств аммиака, выделяющегося с мочой в виде аммонийных солей. [c.493]

Одна категория этих оксидаз уже описана ранее это простые самоокисляющиеся флавопротеиды, например о- и L-оксидазы аминокислот из печени, почек и змеиных ядов (разд. 13.2). Они восстанавливают Ог до Н2О2, который может либо разлагаться каталазой, лнбо использоваться в реакциях, катализируемых перок-сидазой (разд. 13.7.6). [c.503]

Чужеродные вещества (ксенобиотики) в печени нередко превращаются в менее токсичные и даже индифферентные вещества. По-видимому, только в этом смысле можно говорить об обезвреживании их в печени. Происходит это путем окисления, восстановления, метилирования, ацетилирования и конъюгации с теми или иными веществами. Необходимо отметить, что в печени окисление, восстановление и гидролиз чужеродных соединений осуществляют в основном микросомальные ферменты. Наряду с микро-сомальным в печени существует также пероксисомальное окисление. Пероксисомы—микротельца, обнаруженные в гепатоцитах их можно рассматривать как специализированные окислительные органеллы. Эти микротельца содержат оксидазу мочевой кислоты, лактатоксидазу, окси-дазу В-аминокислот, а также каталазу. Последняя катализирует расщепление перекиси водорода, которая образуется при действии указанных [c.559]

Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн (1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке Z)L-aминoки лoт двумя ферментами. При действии -ам инооксидазы, выделяемой из яда гремучей змеи, остаются >-аминокислоты, при действии же / -аминооксидазы, выделяемой из почек свиньи, сохраняются лишь L-изомеры. [c.659]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Позднее, в 1938 г. [369] Варбург и Христиан выделили из почек и печени овцы и лошади и дрожжей флавинадениндинуклеотид как кофактор оксидазы D-аминокислот. Структура ФАД была установлена на основании идентификации продуктов его расщепления, которыми оказались ФМН и АМФ [370, 3711. Позднее строение ФАД было доказано синтезом из серебряной соли рибофлавин-5 -фосфата и 2, 3 -изопропилиденаденозин-5 -бенз ил хлорфосфата [372]. [c.553]

Окислительное дезаминирование а-аминокислот в а-кетокислоты и моноаминов в альдегиды. Окислительное дезаминирование а-аминокислот катализируют флавопротеиды—оксидазы L-аминокислот, катализируюш,ие окисление природных аминокислот L-ряда, и оксидазы D-аминокислот, действующие на неприродные аминокислоты D-ряда. Ферменты высокоспецифичны по отношению к стереохимической конфигурации аминокислот и малоспецифичны по отношению к боковой цепи, а-Аминокислота при каталитичес-, ком действии флавопротеида дегидрогенизируется до иминокислоты, об- разующийся дигидро-ФАД передает водород на молекулярный кислород, а иминокислота неферментно превращается в а-кетокислоту [369] [c.565]

Связь флавина с протеином не во всех ферментах осуществляется по иминогруппе положения 3. В связывании флавина с белком в оксидазе В-аминокислот и в липоамиддегидрогеназе [4491 участвует рибитильная и адениловая части ФАД иминогруппа, по-видимому, остается свободной, так как эти ферменты обладают способностью к флуоресценции. [c.567]

Кроме супероксидного радикала, в процессе метаболических превращений может накапливаться пероксид водорода. Так, восстановленные коферменты оксидаз о- и ь-аминокислот (соответственно ФАДН2 и ФМН Н2) могут окисляться молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода по схеме [c.207]

Сейчас известно, что биогенетическим предшественником этилена в растительной клетке служит аминокислота метионин, а в качестве промежуточного вещества образуется 1-аминоциклопропанкарбоновая кислота 1.1. В присутствии кислорода фермент АЦПК-оксидаза в одну стадию превращает аминокислоту 1.1 в этилен по суммарной реакции [c.15]

Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Г)-аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержаш аяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все В-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится В-глутаминовая кислота. Так как В-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. Ъ-Аминокислотная оксидаза сопровождает В-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. Ь-Аминокислотная оксидаза дезаминирует мопоаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикарбоновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом — гликокольоксид азой. [c.388]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология