Аспарагин биосинтез

Хотя H N высоко токсичен для большинства организмов, многие высшие растения могут использовать H N в процессах биосинтеза. Предложите пути превращения серина и H N в аспарагин и а. ди-аминомасляную кислоту. Предложите путь синтеза в грибах аланина из ацетальдегида, H N и аммиака. (Примечание соответствующей неферментативной реакцией является хорошо известный синтез аминокислот путем реакции Штрекера.) [c.176]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

БИОСИНТЕЗ АЛАНИНА, АСПАРТАТА И АСПАРАГИНА [c.119]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

Учитывая известные фактические данные о механизмах обезвреживания аммиака в организме, можно сделать следующее заключение. Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая выводится [c.450]

У больщинства высших растений избыточный аммиак обезвреживается при образовании амидов — аспарагина и глутамина. Важная роль амидов в азотном обмене растений была выяснена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что накопление амидов может быть при прорастании семян бобовых растений, при питании растений аммиачным азотом и у этиолированных растений, когда распад белков преобладает над их биосинтезом. В этих случаях в [c.241]

У. Укажите процесс, происходящий при биосинтезе аспарагина в растениях [c.260]

Аспарагин, по-видимому, образуется в аналогичной реакции из аспарагиновой кислоты. При использовании в качестве источника фермента экстрактов из проростков люпина или зародышей пшеницы синтез аспарагина наблюдался, но только в том случае, если условия реакции существенно отличались от условий реакции биосинтеза глутамина [42]. Для достижения максимальной скорости реакции требуются значительно более высокие концентрации аминокислоты и гидроксиламина и несколько меньшая концентрация оптимум pH в случае этой реакции лежит при 8,3. [c.209]

Выделяющийся при распаде белков аммиак не накапливается в тканях растения, а используется для образования дикарбоновых аминокислот, аспарагина и глютамина. Аминокислоты служат исходным материалом для биосинтеза множества других азотных соединений. Например, известна обширная группа порфиринов, дающих ряд важных биокатализаторов, группа алкалоидов и т. д. [c.186]

Биосинтез аспарагина протекает несколько отлично и зависит от природы ферментов и донора аммиака. Так, у микроорганизмов и в животных тканях открыта специфическая аммиакзависимая асиарагинсинтетаза, которая катализирует синтез аспарагина в две стадии [c.447]

АТФ, как показывает ее строение, состоит из остатка азотистого основания аденина, соединенного с остатком углевода — рибозы и с тремя остатками фосфорной кислоты. В ее составе имеются две макроэргические фосфатные связи, которые обозначаются знаком со. АТФ как переносчик энергии участвует в биосинтезе белков, жиров, крахмала, сахарозы, аспарагина и глутамина, ряда аминокислот и многих других соединений. Без АТФ не могут идти процессы фотосинтеза и дыхания, а также превращения многих соединений в растениях. Таким образом, фосфор принимает самое непосредственное участие во многих процессах жизнедеятельности растений, и обеспечение высокого уровня фосфорного питания — одно из важнейших условий получения больших урожаев сельскохозяйственных культур, [c.233]

БИОСИНТЕЗ АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ И АСПАРАГИНА [c.435]

Нри биосинтезе тетрациклиновых антибиотиков обычно используются питательные среды, содержащие в качестве источников углерода и азота различные природные продукты. Так, при получении окситетрациклина чап1,е всего применяются соевая мука и крахмал, а в случае хлортетрациклина — кукурузный экстракт и сахароза. Иногда при биосинтезе тетрациклинов используют различные комбинации триптона, гидролизата казеина, эндоспермы хлопковых зерен, мелассы, муки земляного ореха, солодового экстракта, декстрозы и др. ns-i36 Получение антибиотиков может проводиться и на простых средах, например, на среде, содержащей крахмал, глюкозу, янтарную кислоту и соли аммония i или же жиры и (или) углеводы i . Бромтетрациклин образуется на среде, содержащей сахарозу, аланин, аргинин, метионин, глутаминовую кислоту, гистидин и Р-аспарагин Описан также (хотя и с мень- [c.182]

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах,—это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой . [c.447]

АТФ, как показывает ее строение, состоит из остатка азотистого основания аденина, соединенного с остатком углевода — рибозы и с тремя остатками фосфорной кислоты. В ее составе имеются две макроэргические фосфатные связи, которые обозначаются знаком оо. АТФ как переносчик энергии участвует в биосинтезе белков, жиров, крахмала, сахарозы, аспарагина и глутамина, ряда аминокислот и многих других соединений. Без АТФ не могут идти процессы фотосинтеза и дыхания, а также превращения многих [c.215]

Биосинтез глутамина и аспарагина [c.44]

Исходными веществами для биосинтеза глутамина и аспарагина являются соответственно глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Синтез глутамина идет при участии АТФ и катализируется ферментом глутаминсинтетазой, которая широко распространена в тканях растений, грибов, бактерий и животных [c.242]

Биосинтез А. основан на ферментативных превращениях нейтральных моносахаридов в А. в составе нуклеозидди-фосфатсахаров. В биосинтезе глюкозамина из глюкозы источником 1 Н2 является группа ONH2 аспарагина. [c.144]

Эта реакция могла бы играть роль не только при распаде аспарагина, но и в процессе его биосинтеза однако до сих пор не известно других путей образования -амида а-кетоянтаркой кислоты, кроме переаминирования или окислительного дезаминирования самого аспарагина. [c.224]

Биосинтезу некоторых других низкомолекулярных соединений, обладающих —СОНН-связями (например, карнозина, аспарагина, пенициллина, пантотеновой кислоты), посвящен ряд работ, но в общем об этих ферментных системах известно меньше, чем о ферментах, осуществляющих синтез глутатиона [c.271]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Данные, полученные в опытах с мечеными атомами, свидетельствуют о том, что у высших растений, помимо пути биосинтеза аспарагина, в котором участвует аспарагинсинтетаза, суш,е-ствуют и другие пути. Один такой вновь открытый, хотя, возмон но, нефизиологический путь, обнаруженный у некоторых видов растений, начинается от цианида и приводит к включению в аспарагин углерода и, возможно, азота, причем последний включается в амидную группу аспарагина [8]. В качестве предшественника, который конденсируется с цианидом с образованием РгЦианоаланина — латирикфактора, выделенного из семян некоторых бобовых растений,— вероятно, служит серин. Далее, возможно, происходит гидролиз нитрила в амид, в. Аспартаза. Этот фермент катализирует реакцию между фумаратом и аммиаком, в результате которой образуется аспарагиновая кислота [уравнение реакции (4)] [c.210]

При использовании трудноусваиваемых источников азота возрастают энергетические потребности микроорганизма, на которые расходуется повышенное количество источника углерода. Поэтому для обеспечения направленного биосинтеза липидов микроорганизмами используются легкоассимилируемые источники азота, к числу которых можно отнести некоторые органические соединения, особенно аспарагин и мочевину. Высокая эффективность усвоения мочевины в качестве источника азота связана с ее физиологической нейтральностью. [c.339]

Аминокислоты заменимые — такие, биосинтез которых осуществляется в организме. Из встречающихся в белках аминокислот в организме животных и человека способны синтезироваться только аланин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин, тирозин (синтезируется из незаменимой аминокислоты фенилаланина), цистеин (для его образования необходима незаменимая аминокислота — метионин), серин, глицт. [c.7]

У амидных бобовых все основные реакции ассимиляции фиксированного азота происходят в тех же клетках, которые содержат симбиосо-мы. При этом важную роль играет аспартатаминотрансфераза (ААТ), которая катализирует реакцию образования аспартата — предшественника аспарагина. В метаболизме уреидных клубеньков важную роль играет уриказа. Она осуществляет один из конечных этапов биосинтеза уреидов — образование аллантоина путем окисления мочевой кислоты, образующейся при окислении пуринов. [c.183]

Вместе с тем установлено, что биосинтез аминокислот у растений находится в большой зависимости от обеспеченности растений витаминами группы В. Подкармливая растения кукурузы витаминами В2 и Ве, установили, что содержание их в пасоке увеличивалось в 13—15 раз по сравнению с контрольными растениями, не получавшими витаминной подкормки . Одновременно отмечалось более активное поступление в растение азота и более интенсивный синтез аминокислот. Такой эффект наблюдался, однако, только на фоне питания растений нитратами, на аммонийном же фоне эффект был нередко отрицательным. Усиленный синтез аминокислот шел, главным образом, за счет образования аланина и глутамина. Последний, по работам Кре-товича, обладает значительно большей химической и физиологической активностью, чем аспарагин. [c.452]

Поскольку каротиноиды могут служить источником чрезвычайно важного для всех организмов витамина А, большое внимание было уделено изучению условий их биосинтеза. Для образования каротиноидов обычно бывает полезен сдвиг соотношения между азотом и углеродом в среде в сторону большего преобладания углерода. Не все источники углерода одинаково хороши для этого биосинтеза. Например, для биосинтеза каротиноидов у Sporobolomy es рафиноза и мальтоза оказываются лучшими источниками углерода, чем глюкоза, а глицерин — лучшим, чем маннит. Образование каротиноидов у этого вида стимулировали янтарная кислота и некоторые аминокислоты, например, сходный с изопренами по структуре и числу атомов углерода валин, а также аспарагин, аргинин и глютаминовая кислота (Бобкова, 1965). Благоприятный эффект добавки 0,05% таких аминокислот, как лейцин, глицин, глютаминовая кислота и аспарагин для синтеза каротиноидов, был обнаружен также у hoanephora trispora (Дедюхина, Бехтерева, 1968). [c.138]

Это первый щаг в биосинтезе пиримндннов. Интересная особенность фермента заключается в том, что присутствие пиримидина СТР значительно снижает скорость реакции, катализируемой АТСазой, при любой постоянной концентрации аспарагина. Это ингибирование по механизму обратной связи представляет собой биологически важный регуляторный процесс. Интересно, что ингибирование происходит на первом этапе биосинтеза, благодаря чему предотвращается бесполезное (или даже вредное) накопление промежуточных продуктов реакции. [c.134]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология