Дезагрегация белков

При термической обработке продуктов изменяются не только глобулярные белки, но и фибриллярные — в основном коллаген. Изменение коллагена не связано с денатурацией, а вызывается разрывом водородных связей между полипептидными цепочками вторичной структуры белка. При нагревании волокна коллагена сокращаются по длине в 3—4 раза, но значительно увеличиваются в объеме и приобретают эластичность. Все это приводит к полному нарушению фибриллярной структуры коллагена, к необратимой его дезагрегации. В результате сложный белок коллаген упрощается и переходит в более простой, хорошо растворимый в горячей воде, легче усвояемый белок — глютин. [c.215]

Методика солюбилизации и двухстадийной ренатурации прохимозина теленка [18] приведена в табл. 4.18. Важное значение имеет время инкубации в мочевине, так как оно влияет па общий выход белка. Считается, что это время необходимо для проникновения мочевины и нарушения белковых взаимодействий в нерастворимых включениях. Выход активного фермента также зависит от концентрации белка в растворе мочевины и щелочи. В случае мочевины это может отражать изменение эффективности дезагрегации нерастворимых включений при увеличении соотношения денатурирующий агент белок. Существует предположение, что при щелочном pH между молекулами прохимозина происходит взаимный тиол-дисульфидный обмен. Поэтому оптимальна такая концентрация белка, при которой мономеры образуются предпочтительнее, чем агрегаты. Поскольку образование правильных дисульфидных связей может начаться при pH 10,7, во время инкубации при pH 8,0, по-видимому [c.123]

А. А. Красновский с сотр. считают, что форма 635 принадлежит мономерному, а форма 650 — агрегированному протохлорофиллиду. Действительно, различные воздействия, приводящие к дезагрегации пигментов, вызывают превращение длинноволновой формы в коротковолновую. По данным других авторов, в различные формы протохлорофилловых пигментов могут одновременно входить как протохлорофилл, так и его бес-фитольная форма протохлорофиллид. По-видимому, значительную роль играют также взаимодействия типа белок->пигмент и липид- пигмент. [c.206]

Существенным для понимания всех аспектов переноса электронов в мембранах, а также сопряженных с ним процессов является вращательная и латеральная диффузия не только подвижных переносчиков, но и отдельных комплексов и их агрегатов. Подвижность комплексов приводит к тому, что теряет смысл понятие единой структурной электронтранспортной цепи, так как стехиометрия взаимодействия комплексов определена лишь в среднем и может меняться при изменении внешних условий. Если регулируемая условиями внешней среды латеральная асимметрия в распределении комплексов переносчиков достаточно хорошо установлена для фотосинтетического аппарата высших растений, то, несомненно, аналогичные процессы регулирования пространственной обособленности отдельных реакций могут происходить и у фотосинтезрфующих бактерий и митохондрий. Динамическая организация электронного транспорта, проявляющаяся в процессах агрегации— дезагрегации как отдельных переносчиков электронов с комплексами, так и самих комплексов, приводит к быстрому и высокоэффективному переносу электронов (внутри комплексов), увеличивает надежность функционирования цепи переноса электронов, обеспечивая возможность замены вышедших из строя элементов, а также их встраивание в процессе б иогенеза и, кроме того, обеспечивает возможность эффективных способов регуляции транспорта электронов за счет изменения степени агрегации комплексов, их пространственной обособленности и взаимного положения в мембране. Асимметричная латеральная и трансмембранная организация комплексов в мембране может направленно регулироваться такими факторами, как липидный состав мембраны, соотношение липид/белок, микровязкость, энзиматическая модификация белков, ионный состав среды и др. [c.286]

Важную роль в этом процессе, вероятно, играют белки клеточной поверхности. Так, мягкая обработка тканей или агрегатов ферментами, переваривающими белок, такими, например, как трипсин, вызывает дезагрегацию, не повреждая клеток. Добавление антител, которые реагируют только со специфическими белками клеточной поверхности, может предотвращать реагрегацию. [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология