Белковые вещества осаждение денатурация

Спирт, ацетон и другие, смешивающиеся с водой органические растворители осаждают протеины из водных растворов, причем разные протеины требуют различной концентрации осадителя. При коротком воздействии этих осадителей, после удаления их, промытые водой протеины вновь растворяются в воде. Длительное воздействие этих жидкостей, растворимых в воде, производит более глубокое изменение в протеинах и делает их в дальнейшем нерастворимыми в воде такие реакции осаждения необратимы, протеины после удаления вещества, вызвавшего осаждение, в воде не растворяются. Происходят изменения, называемые денатурацией белковых веществ. [c.23]

Химическая денатурация. Свертывание белков происходит при воздействии многих химических реагентов, как-то фенолы (например, карболовая кислота), альдегиды (например, формалин), пикриновая, трихлоруксусна.я, метафосфорная кислоты, танин и другие вещества. Сюда же относится необратимое осаждение белков солями тяжелых металлов (соли Ре, Си, РЬ, Hg). При этом белковые вещества вступают в прочные соединения с ними. Далее, белки типа альбумина, глобулина и казеина переводятся в нерастворимое состояние действием концентрированных сильных минеральных кислот, а также щелочей. [c.376]

Рекомендуется применять очищенные препараты ферментов, для чего пользуются фракционным осаждением части белкового балласта сульфатом аммония при разных pH. После отделения осадка на центрифуге, диализа и лиофилизации полученные сухие вещества обладают по сравнению с нормальной сывороткой повышенной, в зависимости от степени очистки, активностью и пониженным буферным действием и склонностью к денатурации [c.174]

В связи с некоторыми опытами на белковых смесях Тизелиусом [135] было указано, что электрофоретический метод разделения веществ обладает несомненными преимуществами по сравнению с классическими методами осаждения. Последние вызывают довольно сильные изменения в состоянии раствора, который, возможно, испытывает частичную денатурацию. [c.275]

Фибриноген крови относят по классификации к глобулинам. Его специфической особенностью является легкая денатурация нагреванием, причем он свертывается. Для этой денатурации достаточна температура в 52—56°, т. е. значительно более низкая, нежели для двух других белковых веществ крови. Под действием фермента тромбина, находящегося в фэрмениых элементах коови и тканях организма, фибриноген прн вы<оде из организма сравнительно быстро (в несколько минут) свертывается и переходит в фибрин. Эго явление мы наблюдаем при поранениях нормальная кровь при выходе из раны образует сгусток и закупоривает рану. Действие фермента активируется кальциевыми солями и при отсутствии их не происходит. Самый механизм действия изучен недостаточно и является спорным, происходит ли свертывание фибриногена и переход его в фибрин путем каталитической ферментативной реакции или коллоидно-химической, взаимным осаждением коллоидов. Изоэлектрическая точка фибрнна находится при рН=7,2. При саертывании фибриногена pH плазмы сдвигается в кислую сторону. Фибрин способен поглощать значительные количества как кислоты, так и щелочи. При этом он сильно набухает, но не растворяется. [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология