Каталитические реакции ферментативные

Природа каталитического влияния в гомогенных, гетерогенных и ферментативных каталитических реакциях определяется природой химической связи. Однако каждый из этих процессов характеризуется некоторыми специфическими особенностями, обусловленными главным образом строением катализатора — молекулы, иона в гомогенном катализе атома, молекулы, фазы в гетерогенном катализе молекулы белкового происхождения в ферментативном катализе. Существенную роль играют также особенности взаимодействия реагентов и катализатора с окружающей средой. Как и обычные хими- [c.622]

Каталитические реакции разделяются на три основные группы реакции гомогенного, гетерогенного и микрогетерогенного катализа. Н. И. Кобозев считает, что современные каталитические теории вообще бессильны объединить эти три группы общим механизмом, так к ак они неверно трактуют природу активных центров и их строение. Главным препятствием к обобщению каталитических процессов является принимаемая всеми концепция кристаллической природы активных центров при гетерогенном катализе, что и пресекает пути перехода к гомогенным и ферментативным реакциям. [c.145]

В заключение отметим чтобы модель фермента была действующей, она должна отвечать ряду критериев, характерных для ферментативного катализа, в том числе обладать субстратной специфичностью, т. е, селективно связывать субстрат. Каталитическая реакция, моделирующая ферментативный процесс, должна также подчиняться кинетике Михаэлиса — Ментен (явление насыщения субстратом) при этом должна увеличиваться скорость реакции и осуществляться би- и/или полифункциональный катализ [348], [c.265]

Классификация каталитических реакций. Катализ делят на гомогенный и гетерогенный. Гомогенный катализ можно разделить на кислотно-основной (его вызывают кислоты и основания), окислительно-восстановительный (его вызывают соединения металлов переменной валентности), координационный (катализаторы — комплексные соединения), гомогенный газофазный (катализаторы — химически активные газы, такие, как N62, ВГз и т. д.) и ферментативный. Деление это не строго, так как одна и та же реакция, например гидролиз сложного эфира, может в зависимости от катализатора— кислоты, комплекса или фермента — попасть в ту или иную группу, [c.169]

Ферментативный катализ. Реакции, катализируемые ферментами, можно отнести к группе гомогенных каталитических реакций. Они выделяются в специальную группу яо происхождению катализаторов, [c.616]

Все нерастворимые пленки несут электрические заряды, играющие существенную роль в поверхностных химических реакциях, которые протекают с участием ионов. К этому классу относится большинство жизненно важных биохимических каталитических реакций (ферментативный синтез, протеолиз, лактонизация кислот, омыление жиров и др.). [c.111]

Среди других видов каталитических реакций ферментативный катализ является самым высокоорганизованным, поскольку ферменты отличаются высокой избирательностью, специфичностью и каталитической активностью. Ферменты—это высокомолекулярные белки, состоящие из различных аминокислот, связанных пептидными связями. Нативная конформация молекулы фермента образует активный каталитический центр, содержащий полярные [c.183]

Различают две большие группы каталитических реакций гомогенный и гетерогенный катализ. В первой группе реакций катализатор и субстрат образуют одну фазу, обычно жидкую. Во второй группе реакций катализатор является твердым, а субстрат — жидким или газообразным. Третья группа каталитических реакций — ферментативные реакции — охватывает процессы. [c.297]

С другой стороны изучение ферментативных реакций в стационарном режиме имеет ряд существенных недостатков. Наиболее важным из них является то, что стационарная кинетика дает весьма ограниченную информацию о детальном кинетическом механизме ферментативной реакции. Стационарная кинетика, отражая лишь лимитирующие стадии процесса, практически не дает информации о быстрых , нелимитирующих стадиях превращения субстрата в активном центре фермента. Определение элементарных констант скорости многостадийной ферментативной реакции из данных стационарной кинетики не представ-ляется.возможным. Действительно, кинетика каталитической реакции, включающей п промежуточных соединений (схема 5.16), описывается 2 п + 1) константами скорости. Стационарная же скорость этой обратимой реакции независимо от числа промежуточных соединений, принимающих участие в механизме реакции, дается уравнением (см. гл. VI) [c.174]

Катализатор снижает энергию активации со 198 до 134 кДж/моль. Все гомогенные каталитические реакции в растворах с известной степенью условности можно разделить на три группы 1) кислотноосновной катализ, 2) окислительно-восстановительный катализ (катализ комплексными соединениями или координационный катализ), 3) ферментативный катализ. [c.623]

Торможение некаталитической реакции малыми добавками ингибитора является характерным признаком цепного механизма реакций (в каталитических реакциях малые добавки посторонних веществ могут снижать скорость реакции в результате воздействия на катализатор, например ингибирование ферментативных реакций, гл. УП, 3). [c.280]

Решающее значение неупругое соударение имеет в каталитических реакциях, с применением которых производится в мире более 90% химических, нефтехимических, нефтепродуктов, во всех ферментативных реакциях, которые обеспечивают жизнеспособность всех клеток животных и растений, в сорбции (адгезии) газов и жидкостей поверхностями раздела фаз, которые обеспечивают [c.45]

Внутримолекулярный кислотно-основной катализ представляет собой эффективный способ ускорения реакций в органических системах. Однако было бы полезно оценить вклад этого вида катализа в ферментативный катализ. Существует принципиальное различие между ферментативными химическими реакциями и реакциями в растворе. Скорость каталитических реакций в растворе описывается уравнениями второго порядка скорость увеличивается с увеличением концентрации катализатора. Реакции [c.209]

На основании (2.17) и (2.18) отношение скоростей ферментативной и гомогенно-каталитической реакции (2.7) можно записать в другом виде [c.40]

С другой стороны, образование связи Е-Н не в переходном состоянии, а в исходном (в комплексе ХЕ- НУ) играет отрицательную роль в катализе чем прочнее фермент-субстратный комплекс (чем более отрицательные значения принимает величина ДО ), тем меньше значение [НУ], равное концентрации субстрата, до которой ферментативный процесс (2.1) по скорости превалирует над гомогенно-каталитической реакцией (2.2), и тем меньше, как видно из (2.21), сам эффект ускорения. Все эти положения иллюстрирует рис. 13. [c.42]

Предстационарная кинетика ферментативной реакции с участием промежуточных соединений. Формально-кинетический анализ кинетики каталитических реакций с участием промежуточных соединений может быть проведен и в обш,ем виде — для реакции с участием произвольного числа п промежуточных соединений [22]. [c.201]

Экспериментально определяемая, или макроскопическая, каталитическая константа ферментативной реакции равна [c.109]

Скорость цепной реакции может быть резко уменьшена добавлением в реакционную смесь малых количеств некоторых специальных веществ — ингибиторов. Увеличивая вероятность обрыва цепей, добавки ингибиторов снижают тем самым длину цепи, что приводит к уменьшению скорости цепной реакции. Торможение некаталитической реакции малыми добавками ингибитора является характерным признаком цепного механизма реакиий (в каталитических реакциях малые добавки посторонних веществ могут снижать скорость реакции в результате воздействия на катализатор, например ингибирование ферментативных реакций, гл. VI, 3). [c.368]

Приведем примеры графов линейных механизмов. Простейший механизм ферментативной каталитической реакции — это схема Михаэлиса — Ментен 1) Е + S ES, 2) ES-> Р + S, где S, Р — соответственно субстрат и продукт Е, ES — различные формы фермента (энзима). Граф превращений интермедиатов этого механизма изображен на рис. 1.3, а. [c.78]

Максимумы в скоростях реакций могут возникать тогда, когда имеет место конкуренция за одни и те же активные центры между поверхностньши веществами, участвующими в различных маршрутах реакции. Это и наблюдается в рассмотренных здесь примерах. По-впдпмому, стадийной схемой (I) — (II) можно описать многие каталитические реакции. По такой схеме или близкой к пей могут протекать такие каталитические реакции, как, например, реакции изомеризации, парциального окисления, ферментативные реакции с различным порядком присоединения субстратов и др. При этом имеется в виду не полное количественное соответствие схем (I) — (II) каколгу-либо процессу, а качественный характер. [c.46]

Так, например, при неупругих столкновениях обшивок ракет и самолетов с молекулами воздуха, за счет накопления энергий неупругих соударений, обшивки могут оплавляться, а молекулы азота и кислорода вступать в каталитические реакции с образованием окислов азота и другие [25-27]. Поэтому, если в каталитических и ферментативных реакциях для их ускорения необходимо повышать частоту и энергию неупругих соударений, то для снижения сопротивления трения газов и жидкостей на твердой поверхности требуется снижать частоту и энергию неупругих соударений. Автором монографии разработаны и внедрены в промышленность принципиально новые и более экономически эффективные способы повышения частоты и энергии неупругих соударений реагирующих веществ с катализаторами, которые способны повышать активность всех имеющихся в мире промышленных катализаторов [17], а также экономически эффективные способы снижения частоты и энергии неупругих соударений обтекающих газов и жидкостей о твердую поверхность, в результате которых снижается сопротивление их трения до 20% , а следовательно, сокращают расход топлива на единицу мощности двигателя, также на 20% [28]. Эти же методы повышения или понижения частоты неупругих соударений можно применить и для повышения нли понижения скоростей ферментативных реакций в клетках животных и растений, так как термодесорбируемые субстраты неупруго соударяются внутренними поверхностями "кармана" (щелей) глобул ферментов, а изотермически десорбируемые субстраты (химически превращаемые вещества ферментом) неупруго соударяются с поверхностью глобул фермента [15]. Отметим, что полярные С и М-концевые и боковые группы белковой части ферментов расположены на поверхности глобул ферментов [29-31], их вращательные и колебательные движения совершаются с целью повышения частоты и энергии неупругих соударений субстратов с поверхностью глобул ферментов. Поэтому скорость ферментативных реакций в 10 " раз превышает скорости химических [29]. [c.46]

В случае неупругих соударений накопление энергии атомом водорода и переход его в возбужден юе состояние происходит также, как изложено в предыдущем параграфе, путем увеличения частоты и амплитуды колебаний радиуса около значений Дг. Это усиливает вакуумные колебания на стационарных орбитах, колебания радиуса кривизны АК и кривизны кривых силовых линий АК, а также согласно 7, частоты образования центральной силовой трубки, где взаимные притяже1М1я. электрона и протона происходят за время близкое к "мгновенному" действию. Следовательно, для ускорения каталитических и ферментативных реакций, повышения сопротивления трения при торможении всех видов воздушных, надземных, надводных и подводпых транспортных средств необходимо усилить вакуумные колебания па стационарных орбитах атомов, входящих в состав молекул поверхности и обтекающих сред, повысить частоту колебания радиуса кривизны, кривизны силовых линий, а также колебаний количества центральных силовых трубок, где взаимодействие разгюименных зарядов близко к их. мгновенному действию. [c.47]

Наряду с катализом за счет свободной энергии сорбции (см. 1—4 этой главы) ферментативные реакции находят источник ускорения в том, что молекула субстрата подвергается химической атаке не одной каталитической группой (как это происходит в гомогенно-каталитических реакциях второго порядка), а сразу несколькими. Это связано с тем, что третичная структура белка позволяет сосредоточить в активном центре фермента значительное число электрофильных и нуклеофильных групп, таких как имидазольная, карбоксильная, сульфгид-рильная, аммонийная, фенольная и др. (см. гл. I), которые, как известно из гомогенного катализа, представляют собой общекислотные и общеосновные катализаторы. Именно поэтому в промежуточных фермент-субстратных комплексах в принципе возможна атака сорбированной субстратной молекулы по механизмам общего кислотноосновного катализа. [c.61]

Представления И. Берцелиуса и Л. Пастера о сущности каталитических явлений подверглись критике Ю. Либиха, который подошел к оценке катализа одностронне и механистически, так как усматривал действие катализаторов лишь в определенных свойствах и состояниях материальных частиц, совершенно исключая энергетические воздействия. По Ю. Либиху причиной ферментативных и вообще каталитических реакций ...является способность тела, находящегося в состоянии разложения или ином активном состоянии, вызывать ту же деятельность в соприкасающихся с ним телах и делать их способными претерпевать те же изменения, которые оно само испытывает . [c.17]

Проблемы и перспективы применения ферментов в анализе объектов окружающей среды рассмотрены в ряде обзоров [83-85 и монофафий 4,86) В принципе использование ферментативных реакций является частным случаем кинетических методов анализа, основанных на измерении скорости индикаторной каталитической реакции в присутствии различных количеств определяемых веществ Для правитьного применения 2ХХ [c.288]

Если же АО впутр О (и, следовательно, переходное состояние ферментативной реакции стабилизировано связью Е-К), из уравнения (2.21) следует, что всегда существует такой интервал концентраций субстрата, в котором VI /уи> 1, т. е. ферментативный процесс протекает быстрее гомогенно-каталитической реакции. Однако благоприятствующие катализу значения концентрации субстрата КУ не должны быть слишком большими, как видно из уравнения (2.21), причем верхняя граница этого интервала дана значением [c.42]

Каталитические реакции чрезвычайно распространены в природе. Многие из них катализируются ферментами (ферментативный катализ). Каталитические процессы щироко используют в промышленности. Производство азотной и серной кислот, аммиака, получение синтетического каучука и т. д. невозможны без катализатора. Катализаторы применяют при производстве лекарственных веществ фенацетина, гваякола, галогенпроизводных ароматических соединений и др. В качестве катализаторов используют оксид Мп(1У), N1, Со, Ее, А1С1з, ТеСЬ. [c.291]

При достаточно высоких концентрациях субстрата скорость ферментативной реакции определяется превращением промежуточного фер-мент-субстратного комплекса (уравнение 2.8). Ч.тобы оценить эффективность катализа в этих условиях, запишем на основании (2.11) соотношение скоростей ферментативной и гомогенно-каталитической реакций (2.21) в ином виде [c.50]

Подобного рода эффекты возможны также и в ферментативных реакциях, поскольку микросреда активного центра многих ферментов обнаруживает по своей полярности или диэлектрической проницаемости свойства скорее органических растворителей, чем воды (см. гл. I). По аналогии с э ектами, наблюдаемыми в нефермента-тиБных реакциях, десольватация реагирующих групп в активных центрах ферментов может дать ускорение более чем в 10 раз [291 (если сравнивать ферментативный процесс с гомогенно-каталитической реакцией, идущей в воде). В литературе пока не описаны системы, для которых было бы строго доказано участие сольватационных эффектов или электростатической стабилизации, в ферментативном катализе. [c.67]

Гидролиз метилового эфира N-aцeтил-L-фeнилaлaнинa, катализируемый а-химотрипсином, изучали методом остановленной струи, используя методику вытеснения профлавина из комплекса его с ферментом [6]. Было найдено, что уменьшение оптической плотности раствора при длине волны 465 нм (соответствующей максимуму поглощения комплекса фермент-профлавин) описывается кинетикой первого порядка (табл. 12). Из независимых экспериментов нашли, что константа диссоциации комплекса фермент-профлавин при условиях опыта равна 1 - Ю- М. Значение каталитической константы, найденное в стационарном режиме проведения реакции ферментативного гидролиза, равно 0,03 сек-. Найти значения индивидуальных констант 2, кз и /Сз (схема 9.7) при условии к2 >кз для изучаемой реакции. [c.197]

Известно, что кинетику ферментативных реакций можно изучать с помощью регистрации либо начальных участков кинетической кривой, либо достаточно протяженных ее участков (практически до полного завершения реакции) [21]. В первом случае изучение преврапгений полимеров не отличается принципиально от изучения реакций любых других (простых) субстратов, поскольку в начальный период реакции ферментативной атаке могут подвергаться различные по реакционной способности участки полимера в зависимости от их относительного содержания и относительного сродства фермента к ним. Поэтому соответствующие эффективные кинетические параметры ферментативной реакции (константы Михаэлиса, каталитические константы) являются некоторыми средними величинами и не могут быть использованы для описания и теоретического предсказания временного хода ферментативного процесса на достаточно больших глубинах превращения полимеррюго субстрата. [c.29]

Величина каталитической константы ферментативной реакции задается константами скоростей превращения всех продуктивно связанных позиционных изомеров субстрата со степенью полимеризации п (см. рис. И), нормированных на отнощение всех продуктивно и непродуктивно связанных позиционных изомеров (соотношение 44). Наконец, валовая константа скорости второго порядка йкат//Ст содержит микроскопические параметры только для продуктивно связанных позиционных изомеров (45). В свою очередь, микроскопические константы ассоциации субстрата с определеннымн сайтами активного центра связаны с показателями сродства (аффинности) сайтов соотношением (42), [c.65]

Превращение основного состояния фермепт-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом (точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фер-мент-субстратного комплекса. Иначе говоря, во сколько раз напряжения ухудшают возможное связывание субстрата с активным центром, во столько же раз возрастает скорость соответствующей стадии ферментативной реакции ири условии снятия этих напряжений в переходном состоянии на данной стадии [79—82]. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратиом комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие наиряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая копстапта ферментативной реакции. Согласно классификации фермеит-субстратных взаимодействий именно те взаимодействия, прочность которых возрастает прн образовании переходного состояния ферментативной реакции, называются специфическими [81, 82]. [c.163]

Первая концепция внутренне противоречива. Дело в том, что непродуктивное связывание приводит к параллельному уменьшению констан1Ы Михаэлиса (увеличению константы ассоциации субстрата с ферментом) и каталитической константы ферментативной реакции, но их отношение должно остаться постоянным. Однако из табл. 38 видно, что отношение Акат/ т(каш) при переходе от длинных к коротким олигосахаридам не постоянно, а резко уменьшается (в несколько десятков тысяч раз при переходе от гексамера к тримеру) и не может быть объяснено возрастанием непродуктивного связывания. [c.196]

В пятом периоде периодической системы только молибден н иод обладают четко выраженными биологическими функциями. Молибден активирует ксантиноксидазу и альдегидоксидазу вероятно, он входит в состав связывающего центра нитратредуктузы и сульфитоксидазы. Механизм, с помощью которого молибден связывает субстрат и участвует в каталитической стадии ферментативной реакции, далеко еще не выяснен. Модельные эксперименты с комплексами молибден — цистеин как будто указывают на возможную связь молибдена с серой в его ферментных комплексах. Все три вышеназванных фермента содержат также флавины [Р1], хотя молибден, по-видимому, не связан с ними непосредственно. [c.365]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология