Связывающие белки галактозы

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

М сахарозе, обрабатывать раствором ЭДТА (Ю " М), а затем разбавить холодной водой, то из них извлекаются белки, связывающие сахара, аминокислоты, ионы металлов и другие вещества. Один из белков с мол. весом 35 ООО специфически связывает галактозу. Локализация связывающих белков в бактериальных клетках точно не установлена Связывающие белки обычно относят к периплазматическим (разд. Г), однако они могут быть непрочно связаны с плазматической мембраной. [c.358]

Между РНК-полимеразой и локусом для инициации биосинтеза мРНК существует преграда в виде белка-репрессора. Последний КС может быть уд2лск с опер2торэ ДНК, что позволило бы wS цепям разделиться и экспонировать участок инициации для фермента транскрипции. Когда же бактерия обнаруживает, что она снабжается лактозой, что определяется по присутствию продукта гидролиза последней — галактозы, ситуация немедленно изменяется. Эта гексоза эффективно связывается с белком репрессором [c.204]

Моноклональные антитела применяют в качестве индивидуальных или комплексных терапевтических средств. Радиоактивные мкАТ, селективно взаимодействуя с рецепторами раковых клеток, тормозят или полностью подавляют их рост Весьма перспективным представляется соединение мкАТ с противоопухолевыми цитостатиками и адресная доставка их в опухолевые клетки. Некоторые природные токсины при соответствующей модификации могут быть превращены в специфические иммунотоксины, избирательно взаимодействующие с опухолевыми клетками. Например, рицин — токсин из семян клещевины. Он состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых (А-цепь) обладает токсическим действием, а вторая — В-цепь, — имеющая повышенное сродство к галактозе, связывается с клеточной поверхностью. Механизм действия токсина заключается в следующем. Он взаимодействует с клеткой и присоединяется к ней при помощи В-цепи. В результате диссоциации А-цепь освобождается и, проникая в клетку, блокирует синтез белка. Заменяя В-цепь на соответствующее мкАТ, можно создать иммунотоксин, направленно воздействующий на опухолевые клетки. [c.496]

В последнее время стали считать, что гидрофильный характер связи хлорофилл — белок менее вероятен, по сравнению с гидрофобным взаимодействием. Например, Гельман (1967), Вейер и Бенсон утверждают, что остатки жирных кислот молекул липоидов и фитол хлорофилла могут проникать внутрь белковых молекул и связываться за счет вандерваальсовых сил с углеводородным гидрофобным ядром белковых глобул. Гидрофильные участки липоидов (остатки галактозы, фосфата, сульфата и др.) располагаются снаружи, взаимодействуя с гидрофильными внешними участками белка (за счет водородных связей). Порфириновые кольца тоже находятся на поверхности белка. Отрицательно заряженные остатки сульфата и фосфата могут взаимодействовать с положительно заряженными радикалами — МН+, расположенными на поверхности белка. По-видимому, роль ковалентных связей в образовании белково-липидных комплексов невелика, так как органические растворители извлекают до 95% липидов, а это значит, что они слабо связаны. [c.94]

Было установлено (Sandvig, van Derus, 1999), что рицин — энзиматический белок, который состоит из двух полипептидных цепочек (А и В). Полипептид В связывается с гликопептидом и гликопротеином через концевую галактозу на поверхности клетки. А другой полипептид (цепочка А) проникает в цитоплазму клетки и, как фермент, подавляет синтез белка. Причем энзиматическая активность полипептида А молекулы рицина способна инактивировать функции около 2000 рибосом в минуту, приводя таким образом очень быстро клетки к гибели. [c.392]

Изучение генетического контроля утилизации лактозы в клетках Е. соИ привело исследователей к выводу о существовании белка-репрессора, который в отсутствие лактозы в среде выключает синтез 3-галактоз ид азы. Выделение, очистка этого белка и использование его в опытах in vitro позволили расшифровать механизм такой регуляции. Оказалось, что репрессор ингибирует транскрипцию 1ас-оперона, связываясь с так называемым оператором - последовательностью ДНК длиной 21 нуклеотид, которая перекрывается с расположенным по соседству участком связывания РНК-полимеразы (промотором). До тех пор, пока репрессор [c.184]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология