Белки поверхностях

Чем определяется важная роль мембран в клетках Прежде всего мембраны окружают клетки и ограничивают их размеры. При этом они являются естественными агрегатами амфипатических молекул, т. е. молекул, один из концов которых является гидрофобным, а другой — гидрофильным. Способ упаковки таких молекул в бислое обеспечивает создание упорядоченного пограничного слоя между двумя жидкими фазами. Кроме того, мембраны представляют собой естественное местообитание для значительного числа относительно неполярных соединений, образующихся в процессе метаболизма. В мембраны включены многие белки, поверхности которых обладают гидрофобными свойствами. У некоторых белков, например у цитохрома bs (гл. 10, разд. Б. 5), имеются специальные гидрофобные участки, при помощи которых белки прикрепляются к поверхности мембраны. Благодаря полужидкому состоянию внутренней части мембраны в бислой могут входить и из него могут выходить белки и низкомолекулярные комлоненты в ответ на метаболические процессы, протекающие в близлежащих участках цитоплазмы. [c.355]

Типичным примером амфотерных веществ являются белки, поверхность которых в кислых растворах несет положительный заряд, обусловленный преимущественной диссоциацией основных аминогрупп по типу R —ЫНз 0Н , с выходом ОН" во внешнюю [c.181]

Очевидно, мембрана и Са -насос образуют функциональную единицу, где мембрана служит барьером, препятствующим возврату накопленного кальция. Кроме того, мембрана является двумерным растворителем белка как показано в опытах по связыванию липида с очищенным белком, поверхность транспортирующей Са АТРазы имеет большее сродство к неполярной среде, чем к воде. [c.267]

Полярные группы белков, как ионогенные, так и неионогенные (см. табл. 1.3), способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанной с белком, достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных полярных групп (а соответственно и связанной с ними воды) значительно больше на поверхности белковой глобулы, чем в глубине, поэтому иногда говорят о гидратной оболочке белковой молекулы. Большинство белков имеет гидрофильную поверхность, однако есть и гидрофобные белки, поверхность которых образована преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот. Такие белки нерастворимы в воде, но растворяются в липидах гидрофобные радикалы аминокислот взаимодействуют с молекулами липидов (сольватируются). Гидрофобные белки встречаются преимущественно в клеточных мембранах. [c.46]

Типичный пример амфотерных веществ — белки, поверхность которых в кислых растворах несет положительный заряд, обусловленный преимущественной диссоциацией основных аминогрупп по типу R — NH OH , с выходом ОН во внешнюю обкладку. В щелочных растворах этот процесс подавляется, и диссоциируют в основном карбоксильные группы R OO Н+. При этом отделяется Н+ и поверхность заряжается отрицательно. Для большинства белков константа диссоциации СООН-групп превышает таковую для ЫНзОН-групп, и ИЭТ для них сдвигается в кислую область, например, для желатины Р иэ т [c.187]

При определении Аи(1П) в цитратном буферном растворе при pH 6,3 волна золота в присутствии альбумина полностью исчезает. Аналогично ведут себя Ад, Нд(П), В1. Авторы свяэывают такое поведение золота с образованием комплекса аолота с альбумином,, пассивного к электроду, и адсорбцией белка поверхностью ртутного капельного электрода [1561]. [c.170]

Электрофоретическое движение белковых частиц, несомненно, определяется их электрическим зарядом, т. е. ионизированными группами белковой молекулы. Возникает вопрос, только ли ионные группы, расположенные на поверхности глобулярных белковых частиц, обусловливают это движение или же ионные группы, спрятанные внутрь белковой частицы, также принимают в этом участие В опытах с различными клетками и бактериями было показано, что их электрофоретическое поведение определяется поверхностным слоем. Кроме того, было установлено в некоторых случаях, что кварцевые частицы, покрытые слоем адсорбированного белка, электрофоретически ведут себя таким же образом, как белок, из которого образован их поверхностный слой [87]. Из сказанного следует, что подвижность белковых частиц определяется потенциалом их поверхности. Поскольку этот потенциал выявляется только во время движения частицы или окружающего раствора в электрическом поле, его называют электрокинетическим потенциалом или -.-потенциалом. Его величина определяется путем электрофореза, или, если мы имеем дело с белковыми мембранами, путем электроосмоса, или, наконец, измерением потенциалов течения. Последние возникают в результате продавливания раствора через поры белковой мембраны. При исследовании величины С-потенциала покрытой белком поверхности, например, покрытых адсорбированным белком стеклянных капилляров, все три метода дают одинаковые [c.96]

Две клетки, сливаясь, образуют гетерокарион - одну комбинированную клетку с двумя ядрами. Обычно, чтобы осуществить слияние клеток, клеточную суспензию обрабатывают инактивированными вирусами, или полиэтиленгликолем. Оба этих агента повреждают плазматическую мембрану клетки, что и приводит к слиянию клеток. Образование гетерокарионов дает возможность смешивать компоненты двух отдельных клеток с целью изучения их взаимодействия. Например, если неактивное ядро куриного эритроцита попадает в результате слияния в цитоплазму клетки, растущей в культуре ткани, то такое ядро реактивируется начинается синтез РНК, а затем и репликация ДНК. Именно в опытах по гибридизации клеток мыши и клеток человека впервые были получены данные, свидетельствующие о том, что белки поверхности клеток человека и мыши, находившиеся вначале на своих половинках гетерокариона, быстро диффундируют и перемешиваются по всей его поверхности [c.206]

У бактерий из природных популяций часто наблюдается фазовая вариация по одному или нескольким фенотипическим признакам. Подобная нестабильность обычно исчезает у стандартных лабораторных штаммов, и поэтому изучено очень мало соответствующих механизмов. Не все из них связаны с инверсией ДНК. Например, бактерия, вызывающая гонорею у человека (Neisseria gonorrhoeae), защищается от иммунного ответа благодаря наследуемой вариабельности свойств клеточной поверхности, возникающей вследствие конверсии генов (см. разд. 5.4.6). Этот механизм зависит от белка гесА, который участвует в рекомбинации, и основан на переносе определенной последовательности из молчащей кассеты в главный ген (см. разд. 10.3.2). При этом может образовываться более 100 вариантов основного белка поверхности бактериальной клетки. [c.200]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология