Белки активаторные

На первый взгляд схема комбинационной регуляции активности генов, представленная на рис. 10-7. дает основание для вывода о постепенно накапливающихся различиях межд> клетками последующих поколений. Например, можно предположить, что добавление регуляторного белка 2 к клеткам С и Е приведет к появлению в этих клетках одного и того же набора дополнительных белков (тех, которые кодируются генами, активируемыми белком-регулятором 2). Подобная точка зрения неверна по очень простой причине. Комбинационная регуляция гена гораздо сложнее этой схемы потому, что различные регуляторные белки взаимодействуют друг с другом. Даже у бактерий для включения одного-единственного гена иногда бывает необходимо взаимодействие двух различных регуляторных белков (см. разд. 10.2.2). У высших эукариот транскрипция какого-либо гена обычно требует совместного действия целого кластера активаторных белков (см. разд. 10.2.9). Например, белок 2 при взаимодействии с активаторным белком 1 может включать в клетке Е иной набор генов, нежели тот, который он включает в клетке С. По-видимому, именно поэтому единственный белок-рецептор стероидного гормона (пример белка-регулятора) в различных типах клеток млекопитающих определяет синтез разных наборов белка (см. разд. 12.2.2). В целом, специфические изменения в экспрессии гена, возникающие в результате синтеза регуляторного белка, зависят от предыстории клеток, так как именно эти предьщущие события и определяют, какие белки-регуляторы уже имеются в клетке (рис. 10-8). [c.181]

Рис. 12.36. Пример плазмид экспрессии для двухгибридной дрожжевой системы, обеспечивающих продукцию химерных белков активаторным и ДНК-связывающим доменами ОАЬ4.

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

В многоклеточных организмах среднее число регуляторных сайтов для одного гена минимум равно пяти положительные регуляторные белки связываются со своими специфическими последовательностями в структуре ДНК (вероятнее всего, посредством водородных связей между амидной группой Глн или Асн и пуриновыми и пиримидиновыми основаниями нуклеотидов). Следует указать еще на один момент, почему эукариотическая клетка использует положительные механизмы регуляции экспрессии генов. Подсчитано, что в геноме человека содержится около 100000 генов, соответственно каждая клетка при отрицательном механизме регуляции могла бы синтезировать 100000 разных репрессоров, причем в достаточных количествах. При положительном механизме регуляции большинство генов в принципе неактивно, соответственно молекула РНК-полимеразы не связывается с промотором и клетка синтезирует ограниченный и избирательный круг активаторных белков, необходимых для инициации транскрипции. [c.538]

Рис. 10-14. Концентрация глюкозы и лактозы контролирует инициацию транскринции 1ас-онерона путем воздействия на белок-репрессор лактозного оперона и САР. При добавлении лактозы происходит увеличение концентрации аллолактозы, которая удаляет белок-репрессор с ДПК (см. рис. 10-11). Добавление глюкозы вызывает уменьшение концентрации сАМР, и поскольку сАМР больше не связывается с САР, этот активаторный белок отделяется от ДПК, выключая таким образом оперон. Связывающие сайты и белки изображены в масштабе. Как показано на

Относительная простота разработанной стратегии позволила С. Филдсу с большой группой сотрудников к 2000 г. вьшолнить глобальный анализ белок-белковых взаимодействий для подавляющего большинства потенциальных ОРТ дрожжей. На основе гаплоидных штаммов дрожжей противоположных типов спаривания МАТа и МАТа) были получены би 1иотеки слитых белков с активаторным и ДНК-связывающим доменами GAL4. В итоге [c.329]

Экспрессия генов обычно регулируется на уровне образования РНК Как правило, инициация транскрипции регулируется либо репрессорными белками, блоюгрующими транскрипцию, либо активаторными, необходимыми для ее запуска. В первом случае экспрессия начинается после снятия репрессии в результате модификации белка-реи-рессора. Во втором ген транскрибируется только В том случае, если активаторпый белок находится В соответствующем функциональном состоянии. Репрессорные и активаторные белки-не единственные средства регуляции транскрипции. В некоторых случаях белки—продукты генной эксиресии -сами служат регуляторами транскрипции собственных генов. Известны также случаи, когда на эффективность транскрипции влияют структурные изменения в ДНК. Образование РНК может регулироваться и путем контроля скорости элонгации или места ее окончания, т.е. транскрибироваться может весь ген или какая-то его часть при наличии специфического стоп-сигнала. Экспрессия генов может также регулироваться на уровне трансляции матричной РНК В белки. В этом случае специфическая регуляция тоже обычно осуществляется на начальных этапах процесса декодирования. [c.37]

Но может произойти переключение и на литический путь, что зависит от антирепрессорных и активаторных свойств Сто. Сто также связывается с 0 и 0 , предотвращая тем самым связывание с ними с1 и сводя на нет репрессорное действие последнего. Но мере накопления Сто синтез репрессора с1 все больще блокируется и накапливаются белки репликации, лизиса и структурные фаговые белки. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология