ены белок-активатор

ЛИ Транскрипции, например с ТАТА-связывающимся белком, который в свою очередь взаимодействует с РНК-полимеразой (рис. 111, а). Белки — активаторы транскрипции, обладают, по крайней мере, двумя дискретными доменами, один из которых предназначен для узнавания ДНК, а другой для осуществления белок-белковых взаимодействий, играющих очень большую роль в образовании активного транскрипционного комплекса. [c.198]

Более подробно в структурном и функциональном отношении у эукариот изучена группа белков, получивших название белков—активаторов транскрипции. Эти белки имеют специфические структурные домены для связывания с другими, но определенными регуляторными нуклеотидными последовательностями в молекуле ДНК. В частности, они содержат домен, специфически связывающийся с ДНК, и один или несколько доменов, необходимых для активирования или взаимодействия с другими регуляторными белками. Среди этих белков —активаторов транскрипции имеются белки, содержащие богатые глутамином домены (до 25%) и богатые пролином домены. Следует отметить, однако, что не- [c.539]

Транскрипция, контролируемая /ас-промотором, регулируется также с помощью белка — активатора катаболизма (САР) (рис. 6.2). При связывании САР с промотором повышается сродство последнего к РНК-полимеразе и усиливается транскрипция примыкающих к нему генов. В свою очередь сродство САР к промотору повышается при его связывании с цикличе- [c.107]

УДАЛЕН, Е ЛИГАНДА ВЫКЛЮЧАЕТ Г НЗА СЧЕТ УДАЛЕНИЯ БЕЛКА АКТИВАТОРА [c.186]

Аналогичным образом лиганд-ингибитор может выключить ген как путем удаления белка-активатора (справа вверху), так и путем связывания [c.186]

В случае негативной регуляции белок-рецептор связывается с участком, расположенным рядом с промотором, и подавляет активность РНК-полимеразы. Альтернативный способ регуляции генной активности основан на действии белков-активаторов, усиливающих активность РНК-полимеразы. У Е. соИ такая позитивная регуляция играет важную роль в активации транскрипционных единиц, обладающих относительно слабыми промоторами, которые сами по себе плохо связываются с полимеразой. Присоединение белка-активатора к специфической последовательности ДНК, расположенной недалеко от промотора, облегчает посадку РНК-полимеразы, что в конечном итоге приводит к повышению вероятности транскрипции. [c.186]

Несмотря на разницу в действии белков-активаторов и белков-репрессоров, по многим свойствам они близки. Более того, оказалось, что определенные бактериальные белки-регуляторы способны функ- [c.186]

Некоторые области ДНК в интерфазе конденсируются и формируют гетерохроматин лишь в определенных клетках. Полагают, что эти области также не транскрибируются, однако они не состоят из простых последовательностей. Общее количество такого факультативного гетерохроматина заметно варьирует в различных клетках в эмбриональных клетках его совсем немного, тогда как высокоспециализированные клетки отличаются высоким его содержанием. Можно предположить, что по мере развития клетки все больше и больше генов становятся неактивными вследствие того, что их ДНК приобретает конденсированную конформацию, которая не позволяет генам взаимодействовать с белками-активаторами. Большая часть данных о факультативном гетерохроматине получена при изучении инактивации одной из двух Х-хромосом в клетках самок млекопитающих. [c.208]

Для связывания РНК-полимеразы с последовательностью промотора необходимо наличие комплекса белка-активатора катаболитных генов (САР) с сАМР. Накопление сАМР происходит независимым образом только при недостатке в питательной среде источника углерода. В присутствии глюкозы или глицерола в концентрациях, обеспечивающих рост, концентрация сАМР в бактерии оказывается недостаточной для образования комплекса с САР и ДНК-зависимая РНК-полимераза не может начать транскрипцию Ьас-оперона. Транскрипция начинается только при наличии комплекса САР—сАМР, связанного с промотором. Комплекс САР-сАМР действует как позитивный регулятор, поскольку его присутствие необходимо для обеспечения экспрессии генов. Таким образом, La -оперон является объектом как позитивной, так и негативной регуляции. [c.113]

Как правило, промотор, последовательность которого в областях — 10 и — 35 близка к консенсус-последовательности, хорошо работает. Но если наблюдаются сильные различия, полимераза обычно нуждается в белке-активаторе, который помогает ей связаться и начать транскрипцию. [c.57]

При изучении фага X были выяснены два основополагающих молекулярных механизма, обеспечивающих действие белков-активаторов транскрипции. Первый из них описывает взаимодействие регуляторных белков с ДНК, второй-активацию транскрипции гена под действием регуляторного белка, связанного с ДНК. Мы утверждаем, что оба этих механизма приложимы к регуляции экспрессии генов у других организмов, в том числе у эукариот. [c.143]

Лактозный оперон является объектом и позитивной регуляции, осуществляемой с помощью другого сайта, который находится рядом с промотором и одинаков для всех оперонов, подвергающихся катаболитной репрессии. Это явление заключается в следующем. Если в среде присутствуют одновременно глюкоза и какие-нибудь другие сахара, то бактерии используют только глюкозу. Индикатором отсутствия в клетке глюкозы является высокая концентрация циклического АМР (сАМР), обладающего способностью связываться с белком-активатором катаболизма сахаров (БАК). Комплекс же сАМР—БАК имеет высокое сродство с сайтом позитивной регуляции оперонов, предназначенных для катаболизма сахаров (БАК-сайт). РНК-полимераза связывается с относительно слабыми промоторами этих оперонов только во взаимодействии с указанным комплексом, поэтому их транскрипция происходит только в отсутствие глюкозы (табл. 1.3). [c.23]

B. Взаимодействием с белком-активатором. [c.321]

Является белком-активатором. [c.321]

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ (от лат. regulo-привожу в порядок, налаживаю), группа белков, участвующих в регуляции разл. биохим. процессов. Важная группа Р. б., к-рым посвящена эта статья,-белки, взаимодействующие с ДНК и управляющие экспрессией генов (выражение гена в признаках и св-вах организма). Подавляющее большинство таких Р. б. функционирует на уровне транскрипции (синтез матричных РНК, или мРНК, на ДНК-матрице) и отвечает за активацию или репрессию (подавление) синтеза мРНК (соотв. белки-активаторы и белки-репрессоры). [c.217]

Молекула цитогоизматич. Ф.-к. печени крысы - мономер с мол. м. 74 тыс. Оптим. каталитич. активность при pH 6,9-9,0 требует присутствия Мв . В присут. ионов переходных металлов (Fe , Мп , Со") активность увеличивается активация происходит под действием белка-активатора (ферроактиватор, мол.м. 82-126 тыс.). Последний состоит из одинаковых субъединиц с мол. м. 2В,6 тыс. Специфич. ингибитор Ф.-к.- хинолиновая к-та - один из продуктов распада в тканях триптофана. [c.140]

Установлено, что катаболитная репрессия опосредуется действием специального белка-активатора катаболитных генов (БАК). Об отсутствии глюкозы в среде срппализйрует цАМФ. Лишь при дефиците глюкозы формируется комплекс цАМФ и ВАК, абсолютно необходимый для связывания РНК-полимеразы с зоной промотора и начала транскрипции генов. В присутствга глюкозы концентрация цАМФ недостаточна для образования комплекса. Уровень цАМФ в клетке является функцией активности адени-латциклазы, синтез которой подавляется в присутствии глюкозы [c.38]

Позитивная регуляция (Positive ontrol) Тип регуляции, при котором регулируемый ген транскрибируется только в присутствии белка-активатора. [c.556]

Подводя итоги, можно отметить, что для регуляции экспрессии la -оперона используются два типа контролирующих факторов, каждый из которых в свою очередь находится под влиянием условий среды. Взаимодействие репрессор—оператор можно назвать регуляцией по принципу все или ничего . В клетке присутствует всего лищь около 10 молекул репрессора, которые быстро инактивируются даже при низких концентрациях индуктора-производного лактозы. Система взаимодействия комплекса САР—сАМР с соответствующим центром связывания дает возможность более плавно регулировать частоту инициации транскрипции. При низкой концентрации сАМР эта частота невелика, поскольку большинство молекул белка-активатора САР неактивны. При повыщенном уровне сАМР значительная доля белка существует в форме комплекса САР—сАМР, заметно повышающего частоту инициации транскрипции генов оперона. [c.183]

Рис. 10-24. Описание эксперимента, позволяющего выявить в составе белка-активатора а14 у дрожжей, независимые ДНК-связывающие и активирующие транскрипцию домены Функциональный белок-активатор может быть получен при соединении карбоксиконцевой части белка а14 и ДНК-связывающего домена бактериального белка-регулятора (белок 1ехА) методом слияния генов. Полученный таким образом бактериально-дрожжевой гибрид будет активировать транскрипцию дрожжевых генов, если перед этими генами встроить специфический сайт, необходимый для его связывания. А. Нормальная активация транскрипции белком а14. Б Химерный белок-регулятор для проявления своей активности нуждается в сайте ДНК, связывающем белок 1ехА. Аналогичные эксперименты продемонстрировали наличие отдельных доменов

Рис. 10-57. Модель позитивного контроля трансляции, согласно которой для интенсивной трансляции мРНК необходимо связывание белка (активатора фансляции). Хотя известно, что трансляция специфических мРНК находится под позитивным контролем его механизм до конца неясен. Установлено, что позитивный контроль имеет отношение к синтезу коротких пептидов, трансляция которых инициируется перед первым AUG. Это дает право считать, что в данном случае действует механизм, аналогичный тому, который описан у пикорнавирусов (рис. 10-56).

Кальмодулин-зависимая протеинкиназа нервной ткани фосфорилирует ферменты, участвующие в синтезе нейромедиаторов, — тирозингидроксилазу (дофамин и норадреналин) и триптофангидроксилазу (серотонин). Фосфорилированные формы ферментов взаимодействуют с белком-активатором, что стимулирует синтез нейромедиаторов [68]. [c.97]

Промотор, под контролем которого происходит транскрипция гена-репортера, обеспечивает второй уровень контроля чувствительности системы отбора. Как правило, промотор обеспечивает некий базальный уровень транскрипции независимо от наличия белка-активатора. При этом, чем ниже такой уровень, тем сильнее ген-репортер реагирует на действие белка-активато- [c.359]

Продуктами генов- энхансеров являются белки с молекулярной массой 25—30 кДа, способные связываться с промоторной областью. Как правило, такая система двухкомпонентна и включает сигнальный белок (его называют также сенсорным), способный чувствовать изменение условий окружающей среды (появление субстратов или продуктов, изменение физико-химических условий) и стимулировать синтез другого белка — активатора , который и запускает транскрипцию искомого белкового посредника. Сказанное поясняет рис. 29, где изображена схема регуляции оперона щелочной фосфатазы Es heri hia oli. [c.77]

Зажное различие между промоторами Р и Р состоит в том, что на первом из них РНК-полимераза связывается и начинает транскрипцию без всякого участия какого-либо регуляторного белка, осуществляющего позитивную регуляцию. Промотор наоборот, эффективно используется полимеразой только при помощи белка-активатора его роль выполняет репрессор. [c.25]

Структура N-концевых доменов репрессора и Сго в кристаллах установлена с высоким разрешением. Как видно из рисунков гл. 2, имеет место структурное соответствие между ними и В-формой ДНК. Согласно пространственной модели еще одного специфического ДИК-связывающего белка Е. oli, белка-активатора катаболизма (БАК), контакт между ним и ДНК тоже осуществляется посредством биспирального элемента, описанного в гл. 2. Во всех случаях одна из а-спиралей (узнающая) укладывается в большой желобок, а другая располагается поперек него. Адекватность этих моделей ДНК-белковых комплексов подтверждают результаты рентгеноструктурного анализа комплекса репрессора с оператором в кристаллах. В состав исследованного комплекса входил репрессор фага 434, близкородственного фагу X о нем уже шла речь в этой книге. [c.119]

Регуляция. Экспрессия вышеописанного гена конститутивна, т. е она не регулируется. Регуляция экспрессии генов прокариот осуществляется в основном на уровне транскрипции с помощью регуляторных белков. В этом случае регулируемые гены содержат радом с промотором дополнительные элементы, т, е. специфические нуклеотидные последовательности, способные связывать регуляторные белки Регуляция может быть негативной (осуществляется белками-репрессораии) или позитивной (осуществляется белками-активаторами). В названии способа регуляции отражен тот факт, что в первом случае экспрессия гена подавляется при появлении в клетке активного белка-регулятора, а во втором — она без него невозможна (рис. 1,3). [c.20]

Циркулирующие в крови факторы VMla и Va, а также мембранный белок (тканевый фактор) выполняют роль бел ков-кофакторов этих ферментов. При повреждении сосуда включается каскадный механизм активации ферментов с последовательным образованием 3 связанных с клеточной мембраной комплексов (см. рис. 13.9). Каждый комплекс состоит из протеолитического фермента, белка-активатора и ионов Са . Комплекс Ха—Va— Са (протромбиназный комплекс) активирует про- [c.319]

Б. Взаимодействие с белками-активаторами. Тканевый фактор, фактор Villa и фактор Va имеют центры связывания ферментов Vila, IXa и Ха соответственно. При связывании с белками-активаторами активность этих ферментов повышается в результате конформационных изменений. [c.320]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология