Хоризмат

После конденсации с РЕР элиминирование Pi [уравнение (7-50)] дает в качестве продукта хоризмат (хоризмовую кислоту) [104]. [c.139]

Как показали эксперименты с введением метки, в пластохинонах. хлоропластов, равно как и в токоферолах, одна метильная группа (отмеченная звездочкой на рис. 14-19) происходит от хоризмата. Полагают, что в качестве промежуточного продукта при этом образуется ди оксисоединение гомогентизат [116]. В организме животных он является обычным катаболитом тирозина (рис. 14-20). В синтезе и пластохино- [c.143]

Витамины К и другие нафтохиноны, по всей вероятности, образуются из 0-сукцинилбензоата [117] (рис. 14-19), синтез которого из хоризмата и а-кетоглутарата может проходить через образование промежуточного соединения, прочно связанного с тиаминдифосфатом, как указано на рис. 14-19. Гипотетическая конденсация, ведущая к образова-нию О-сукцинилбензоата, сходна по типу с предполагаемой реакцией [c.143]

Элиминирование может происходить в том случае, если отщепляемые электрофильная и нуклеофильная группы расположены не у соседних атомов углерода, а отделены друг от друга двумя атомами, образующими между собой двойную связь. Такое сопряженное отщепление фосфата является последней стадией биосинтеза хоризмата (стадия а в приведенном ниже уравнении) [c.152]

Первой ступенью щикиматного пути (схема 1) является аль-дольная конденсация фосфоенолпирувата (2) и /)-эритрозо-4-фос-фата (1), в результате которой образуется 3-дезокси-/)-арабино-гептулозонат-7-фосфат (3 ДАГФ). Это соединение далее щести-стадийным путем с участием ферментов превращается в хоризмат [c.686]

Ферменты, катализирующие каждую стадию главного пути биосинтеза хоризмата (9) из 3-дегидрохинната (5), выделены из бактерий и охарактеризованы. Следует остановиться на некоторых установленных в результате детального исследования особенностях [c.686]

Биогенез -триптофана из хоризмата представлен на схеме [c.696]

Бензохиноны. Бензохиноновое кольцо убихинона образуется из шикимата через хоризмат (3.52) и п-гидроксибензоат (3 54) (рис 3 11) Возможно, что некоторые другие природные бензохиноны синтезируются из шикимата либо вышеуказанным путем через л-гидроксибензоат, либо через гомогентизат (3.55) или даже через Се-Сз-коричные кислоты (гл. 4). Однако экспериментальные данные для подтверждения этой гипотезы отсутствуют [c.114]

J. - альтернативные пути биосинтеза лизина и аспартата I - хоризмат II - о-кетоизоб>тират [II -гомосерин IV - а-кетобутират [c.415]

Известна и детально изучена и обратная ситуация. В норме бактериальные клетки продуцируют набор белков, необходимых для превращения хоризмата в триптофан (см. рис. 115). Этот набор белков программируется пятью генами, расположенными в триптофановол1 опероне, схема которого представлена на рис. 128. При дефиците триптофана оперон нормально функционирует. Однако при появлении избытка триптофана он образует комплекс со специальным белком -апорепрессором, обладающим высоким сродством к операторному участку триптофанового оперона. В результате оперон целиком выключается. Это явление получило название репрессии В роли репрессора в данном случае выступает комплекс апорепрессора с триптофаном. [c.429]

По оси ординат отложен процент снижения начальной скорости синтеза антраннлата в растворе, содержащем 10— М глутамина и 10— М хоризмата, в присутствии тех концентраций триптофана, которые отложены по оси абсцисс. Если в реакционнук> смесь вместо триптофана добавить 2-10- М индола, серина, тирозина, фенилаланина или гистидина, то это не вызовет заметного подавления активности антранилат-синтетазы. [c.108]

Исследуя скорость синтеза ИГФ в культурах Е. o/i при различных условиях роста, Новик и Сцилард обнаружили, что добавление в питательную среду высоких концентраций триптофана приводит к немедленному прекращению синтеза ИГФ (и, следовательно, к прекращению синтеза триптофана). При добавлении же в среду низких концентраций триптофана происходил некоторый остаточный синтез ИГФ (и триптофана), но с пониженной скоростью. Новик и Сцилард объяснили этот факт тем, что триптофан, возможно, ингибирует каталитическую функцию какого-то фермента, катализирующего образование ИГФ или одного из его пред-щественников. Если быть более точным, то они предполагали, что скорость работы этого фермента обратно пропорциональна внутриклеточной концентрации триптофана, т. е. чем вьше концентрация триптофана в. клетке, тем ниже скорость синтеза ИГФ и, следовательно, ниже скорость образования триптофана. Позднее было показано, что этим чувствительным к триптофану ферментом является в действительности антранилат-синтетаза, катализирующая первую стадию заключительного этапа пути биосинтеза триптофана. В этих исследованиях проводили опыты с экстрактами из клеток . соИ, содержащими антранилат-синтетазу и ее субстраты — хоризмат и глутамин. Было обнаружено, что образование в экстракте антранилата, продукта этой реакции, прекращается, как только в реакционную смесь добавляют триптофан. Результат такого опыта показан на фиг. 53. Активность антранилат-синтетазы подавляется только триптофаном и не подавляется никаким другим строительным блоком клетки. [c.108]

Иногда (но далеко не всегда) бифункциональные ферменты катализируют следующие друг за другом реакции. Объяснить этот факт можно по-разному можно, например, предположить, что продукт первой реакции должен остаться связанным с ферментом, чтобы второй катализатор смог осуществить свое действие в качестве примера можно привести фермент хоризмат-мутазу — префенатдегидрогеназу (катализирующий реакции 8 и И) у Е. соН [2509]. Для комплекса из В. subtilis, катализирующего не последовательно протекающие реакции i, 5 и 8, взаимоотношения с предшественниками ароматических аминокислот более сложные [2073]. [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология