Убихиноны

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

В сильно упрощенном виде, следуя терминологии школы Д. Грина, дыхательную цепь можно представить в виде четырех относительно независимых комплексов I — НАДН убихинон-оксидоредуктаза, И — сукцинат убихинон-оксидоредуктаза П1 — убихинол цитохром с-оксидоредуктаза, IV—цитохром с Ог-оксидоредуктаза, объединяемых функционально чрезвычайно липофильным убихиноном и весьма гид- [c.415]

Митохондрии, обработанные антимицином А (ингибитором транспорта электронов от убихинона на кислород), катализируют реакцию окисления субстратов дыхания добавленными низкомолекулярными гомологами убихинона (Q). Образующийся в ходе реакции хинол (QH2) окисляется затем кислородом в реакции, катализируемой суб-митохондриальными фрагментами. В присутствии избыточного количе- [c.438]

Рис. 52. Участие экзогенного убихинона в переносе восстановительных эквивалентов из обработанных антимицином А митохондрий в дыхательную цепь СМЧ

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Синтез убихинонов, пластохинонов, токоферолов [c.142]

Бензохинон (раздел 8.4.5) и его производные являются эффективными составляющими выполняющих оборонительные функции секретов некоторых жуков. Сложные производные 1,4-бензохинона, убихиноны (коферменты Р), необходимы для переноса электронов в клеточных мембранах. К производным хинонов относится и витамин К, повышающий свертываемость крови, а также ряд природных красителей (разд. 7.9.2.2). [c.182]

ПОЛУЧЕНИЕ СУКЦИНАТ УБИХИНОН-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ (КОМПЛЕКС II) [c.423]

ШРАС/ШВ [25] для индивидуальных соединений и их групп можно применять специальные названия с суффиксом -ХИНОН , например убихинон или филлохинон. [c.190]

УБИХИНОНЫ (коферменты О, коэнзимы О)- Обозначаются буквами УХп или КоО , где п — соотв. число атомов угле1Х)да или изопреновых звеньев в боковой цепи молекул. Крист. Хмакс 270 нм не раств- в воде, О [c.602]

ПОЛУЧЕНИЕ УБИХИНОН ЦИТОХРОМ с-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ [c.429]

В настоящей задаче предлагается с использованием описанного подхода изучить функционирование НАДН убихинон-оксидоредуктазы в интактных митохондриях печени крысы и продемонстрировать генерацию трансмембранного потенциала при восстановлении убихинона комплексом I. [c.439]

Получение сукцинат убихинон-оксидоредуктазы (комплекс И) [c.509]

Последовательность PQ— цитохром 6559 цитохром /, по-видимому, весьма близка к последовательности переносчиков в митохондриях [106] убихинон цитохром цитохром С , которая содержит участок сопряжения II с синтезом АТР (рис. 10-11). Как указано на рис. 13-18, с синтезом АТР, по-видимому, сопряжен н соответствующий участок цепи переноса электронов в хлоропластах. [c.49]

РИС. 14-19. Пути биосинтеза убихинонов, пластохинонов, токоферолов н витамина К- [c.143]

I 1 п=3,4,9,10 1 1 п=1-15, в основном 6-10 пластохиноны убихиноны [c.209]

ЛИПИДЫ, жироподобные в-ва, в основном производные высших жирных к-т, спиртов или альдегидов. Подразделя ются на простые и сложные (важнейшие классы приведены на схеме). К простым относятся в-ва, молекулы к-рых содержат только остатки жирных к-т (или альдегидов) и спиртов. Л., молекулы к-рых содержат остатки фосфорной илм фосфоновых К Т, моно- или олигосахаридов, нау. Л-ГЛИЧбро-3-ф4сфорная к-та сложными, к л. иногда относят также нек-рые в-ва, к-рые не являются производными жнрных к-т,— стерины, убихиноны, нек-рые терпены, простагландины. [c.302]

В настоящей работе предлагается специфически удалить коэнзим Q из препарата субмитохондриальных частиц, убедиться в том, что при этом тормозится сукцинатоксидазная активность частиц и не происходит повреждения собственно сукцинатдегидрогеназы и цитохромоксидазы, а затем реконструировать сукцинатдегидрогеназную активность добавлением к экстрагированным препаратам убихинона или его гомологов. [c.421]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Убихинон цитохром с-оксидоредуктаза катализирует окисление добавленных гомологов убихинола цитохромом с с образованием окисленного гомолога и восстановленного цитохрома с. Комплекс представляет собой липопротеидный ансамбль, содержащий цитохромы Ь, си железо-серный белок, прочносвязанный убихинон и фосфолипиды. В литературе описаны два основных способа получения комплекса. Первый основан на фракционировании НАДН цитохром с-оксидоре-дуктазы солями в присутствии детергентов. Второй — на специфическом расщеплении сукцинат цитохром с-оксидоредуктазы при щелочных значениях pH на сукцинатдегидрогеназу и убихинон цитохром с-оксидоредуктазу. Препараты, получаемые обоими методами, практически не различаются ни по полипептидному составу, ни по каталитической активности. Оба препарата могут быть включены в состав протеолипо-сом, так что катализируемая ими реакция оказывается сопряженной с векторным перемещением протонов через осмотически активный барьер (второй пункт электрохимического сопряжения). [c.429]

В кювету спектрофотометра помещают 2 мл среды измерения активности. Включают прибор и выводят перо самописца в крайнее положение. Убедивщись в том, что в отсутствие фермента не происходит изменения оптической плотности среды, добавляют 10 мкл разведенного препарата СУР и регистрируют восстановление СВ, сопряженное с сукцинат убихинон-редуктазной реакцией. Добавляют 0,02 мл 20 мМ ТТА, при этом активность СУР резко тормозится. Рассчитывают каталитическую активность фермента в микромолях окисленного сукцината в минуту на 1 мг белка и степень торможения реакции ТТА. [c.426]

Для зеленых растений конечное звено цепи переноса электронов четко установлено, чего нельзя сказать о бактериях. В этом случае выявить фотохимический синтез восстановленных промежуточных соединений со значением потенциала, близким к потенциалу ферредоксина, не удалось. Полагают, что акцептором электронов является хинон (вероятнее всего, убихинон) [102]. Поскольку Е° хинона близко к нулю, для восстановления NADP+ необходимо использовать обращенный поток электронов , приводимый в действие с помощью АТР. Обращение потока могло бы иметь место за счет окисления половины фотовосстановленного хинона в цепи переноса электронов окисленным Хл+ реакционных центров, которое сопряжено с синтезом АТР (циклическое фотофосфорилирование). [c.48]

В полярографическую кювету, содержащую 2 мл среды инкубации,, погружают электроды, вносят 50 мкл суспензии обработанных антимицином митохондрий, добавляют 5 мМ малат и 5 мМ глутамат и через 1—2 мин вносят 50 мкл густой (50—70 мг/мл) суспензии препарата Кейлина—Хартри. Внесение субмитохондриальных фрагментов практически не вызывает стимуляции поглощения кислорода. Реакцию инициируют добавлением 4 мкМ Qa (осуществляющего перенос элект ронов между митохондриями и субмитохондриальными фрагментами неспособными окислять малат). По ходу реакции добавляют 100 мкМ динитрофенол и регистрируют увеличение скорости поглощения кисло рода. В том случае, если стимуляция разобщителем не наблюдается рекомендуется вдвое понизить количество вносимого препарата Кей лина—Хартри и (или) уменьшить концентрацию вносимого Q i. Нов торяют измерение с другими гомологами убихинона Qi (3 мкМ) и Qe (3 мкМ). Убеждаются в полной чувствительности наблюдаемой убихинон-редуктазной активности (измеренной с различными гомологами убихинона) к ротенону. С этой целью в кювету по ходу реакции вносят 5 мкМ ротенон и наблюдают полное ингибирование реакции. [c.440]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Существует мнение, что перенос протонов через мембраны тилакоидов сопряжен с циклическим окислением и восстановлением пластохинонов (аналогично тому, как это происходит с убихиноном в митохондриях) и что фотосистема II локализована внутри тилакоидов. В таком случае после расщепления молекулы воды два протона (по одному на электрон) останутся внутри тилакоида, а электроны будут выведены под действием света через двойной липндный слой к акцептору Q, расположенному снаружи. Аналогичным образом можно предположить,, что хлорофилл в фотосистеме II локализован с внутренней стороны двойного слоя, а акцептор Z — снаружи (рис. 13-18). Поскольку в ходе происходящего с наружной стороны восстановления NAD+ в NADH высвобождается протон, в сумме происходит перекачивание полутора про гонов на каждый электрон, проходящий через 2-систему [107, 109]. Согласно химио-оомотической гипотезе (гл. 10, разд. Д,9, в), источником свободной энергии, необходимой для синтеза АТР, является именно Перенос протонов, приводящий к появлению градиента pH и мембранного потенциала. [c.50]

Убихиноны и пластохиноны точнее следует классифицировать как изопре-нилированные (или терпеноидные) бензохиноны, причем они являются не исключениями, а скорее типичными [c.210]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.209 , c.285 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.591 , c.596 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.117 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.204 ]

Общая органическая химия Том 2 (1982) -- [ c.831 ]

Хроматографические материалы (1978) -- [ c.23 , c.160 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.301 ]

общая органическая химия Том 2 (1982) -- [ c.831 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.708 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.255 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.120 , c.123 , c.157 , c.158 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология