Фосфоенолпируват

Превращение 2-фосфоглицерата в фосфоенолпируват является второй реакцией гликолиза, в результате которой образуется соединение с макроэргической связью [c.53]

Фосфоенолпируват + Эритрозо-4-фосфат [c.48]

Пируваткиназа катализирует необратимую реакцию превращения фосфоенолпирувата в пируват, сопровождающуюся образованием АТФ [c.269]

Фосфофруктокиназа — один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостерическим ферментом. К числу аллостерических эффекторов относятся субстраты (АТФ, фруктозо-6-фосфат) и продукты реакции (АДФ, фруктозо-1,6-дифосфат), а также такие метаболиты, как АМФ, цАМФ, цитрат, фруктозо-2,6-дифосфат, фосфокреатин, 3-фосфоглицерат, 2-фосфо-глицерат, фосфоенолпируват, ионы МН4+, К+, неорганический фосфат и др. [c.238]

В клетки животных и бактерий активно транопортируются аминокислоты [38, 39]. У Е. oli существуют специфические системы переноса почти для каждой аминокислоты, а для некоторых аминокислот таких систем даже несколько. Обычно наряду с системой, для которой характерны высокое сродство к аминокислоте и способность перекачивать ее из областей с очень низкой концентрацией, существуют параллельно функционирующие системы с рецепторами, не обладающими столь высоким сродством к субстрату. Системы транспорта аминокислот, а также сахаров достаточно хорошо исследованы у бактерий [38, 45, 46]. В одной из таких систем, детально изученной с помощью химических и генетических методов, процесс проникновения различных сахаров (в том числе альдогексоз) внутрь клетки сопряжен с распадом фосфоенолпирувата (табл. 3-5). Судя по всему, сахара при функционировании этой системы проходят через внутреннюю мембрану в виде фосфатных эфиров (групповая транслокация) [46а, 46Ь]. В другой системе транспорт аминокислот и лактозы сопряжен с системой переноса электронов (гл. 10) в связанной с мембраной окислительно-восстановительной цепи. Считают, что эта система не зависит от синтеза АТР. [c.359]

Растворы готовят на бидистиллированной воде. Растворы ферментов, НАДН и фосфоенолпирувата до внесения в реакционную смесь хранят на льду. [c.270]

См. также Фосфоенолпируват Фосфоенолпируват 3/613, 617, 618, [c.738]

Наряду с другими ароматическими аминокислотами у микроорганизмов (подобно больщинству организмов) триптофан образуется из метаболитов углеводного обмена — эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата. [c.48]

Учитывая известные экспериментальные исследования активирования и ингибирования ферментов метаболитами, Термониа и Росс [194, 195] усовершенствовали схему реакции гидролиза, объединяющую фосфофрукто-киназную и пируваткиназную реакцию. Используя цифровой анализ кинетических уравнений, они подтвердили наличие колебаний концентраций фруктозо-6-фосфата, пирувата, фосфоенолпирувата, фруктозо-1,6-дифосфата и АОР. [c.124]

ИОГО продукта гликогенолиза в молочную кислоту. Фторид является ингибитором енолазы, осуществляющей превращение 2-фосфоглицери-новой кислоты в фосфоенолпируват, поэтому в его присутствии молоч-яая кислота образовываться не будет. [c.55]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

Реакция протекает с выделением энергии (ЛС = —7,5 ккал/моль). В тканях млекопитающих известны три изозима пируваткиназы, каждый состоит из четырех идентичных субъединиц. Изозимы имеют молекулярную массу от 200 000 до 250 000 Да молекулярная масса субъединицы — от 50000 до 61 000 Да. Фермент характеризуется высокой специфичностью по отнощению к фосфоенолпирувату, менее специфичен к нуклеотидному субстрату. Пируваткиназа относится к группе аллостерических ферментов. Изозимы пируваткиназы отличаются своими регуляторными свойствами. Ферментативная реакция, катализируемая высокоочищенной пируваткиназой из скелетных [c.269]

Величины кажущихся констант Михаэлиса колеблются в зависимости от используемого буфера, pH, температуры и других условий. В трнс-НС1 буфере, pH 7,4, Кт для АДФ — 0,25 мМ, для фосфоенолпирувата — 0,048 мМ. [c.270]

Фосфоенолпируват — 24 мМ (трициклогексиламмониевая соль, или К-соль). Ад—Ва-соль фосфоенолпирувата переводят с помощью катионообменника типа Дауэкс-50 в К-соль (с. 43). [c.270]

Пируваткиназа принадлежит к группе ферментов гликолитиче-ской цепи и катализирует практически необратимую реакцию трансфосфорилирования между фосфоенолпируватом и Mg—АДФ с образованием пирувата и Mg—АТФ (с. 269). [c.333]

Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ трис-НС1 буфер, pH 7,5 фосфоенолпируват 0,8 мМ АДФ 3 мМ Mg l2 6 мМ КС1 100 мМ НАДН 0,1 мМ лактатдегидрогеназа 1 инт. ед. растворимая клеточная фракция 0,02—0,1 мл. Контрольная проба не содержит Mg—АДФ. Реакцию начинают добавлением фосфоенолпирувата. [c.334]

Исследуют зависимость скорости реакции от концентрации фосфоенолпирувата в диапазоне 2-10-5—2-10- М и от концентрации АДФ в диапазоне 5-10 5—5-10 М (при этом сохраняется соотношение АДФ Мд=1 2). Исследования проводят на свежевыделенном препа- [c.335]

Углерод-углерод Л. катализируют расщепление связи С—С. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих р-цию декарбоксилирования с элиминированием Oj, напр, оксалоацетатдекар-боксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в [c.588]

Обратный процесс-биосинтез углеводов из жиров-для животных не характерен. У растений и микроорганизмов он протекает в глиоксилатном цикле. В последнем из образующегося в результате расщепления жирных к-т АцКоА синтезируется сукцинат, к-рый в результате р-ций окисления и декарбоксилирования превращ. в фосфоенолпируват. Далее из фосфоенолпирувата на амфиболич. участке пути гликолиза образуются углеводы. [c.315]

Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью-подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза, катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи-стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом, глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид-З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

Биосинтез L-Ф. осуществляется из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата через шикимовую, префеновую (см. Обмен веществ) и фенилпировинофадную к-ты. [c.65]

Смотреть страницы где упоминается термин Фосфоенолпируват: [c.298] [c.185] [c.44] [c.239] [c.240] [c.240] [c.270] [c.270] [c.270] [c.293] [c.294] [c.294] [c.334] [c.496] [c.138] [c.468] [c.139] [c.139] [c.481] [c.738] [c.225] [c.215] [c.239] [c.149]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.68 , c.405 , c.686 , c.691 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.340 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.265 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.344 ]

Биохимия (2004) -- [ c.246 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.416 , c.420 , c.421 , c.422 , c.450 , c.453 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.14 , c.16 , c.40 , c.42 , c.50 , c.61 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.133 , c.135 , c.137 , c.164 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.114 , c.115 , c.178 , c.179 , c.183 , c.185 , c.196 , c.197 , c.210 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.114 , c.115 , c.178 , c.179 , c.183 , c.185 , c.196 , c.197 , c.210 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.49 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.17 , c.145 ]

Фотосинтез (1983) -- [ c.97 , c.98 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.255 , c.265 , c.340 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.32 , c.106 , c.239 , c.240 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология