Гуанидин в присутствии аминокислот

При определении гуанидина в присутствии аминокислот прибавляют 2 мл раствора натриевой соли 1, 2-нафтохинон-4-сульфокислоты. Этой реакции мешают большие количества аммиака или метиламина. В таких случаях гуанидин осаждают в виде пикрата. Мешают также индол и бензидин. Первый отделяют нагреванием слабокислого раствора, второй — осаждением в виде сульфата. [c.557]

В торфе и молодых бурых углях доказано присутствие различных аминокислот (аланин, пролин, лизин, тирозин, гистидин и др.), аминов (холин, триметиламин), гуанидина, нуклеиновых кислот и других азотсодержащих соединений [9]. [c.123]

Перед определением протеолитической активности из проб необходимо также полностью удалять сульфат аммония, мочевину, гуанидин, глиоксаль, тиосульфат, мер-тиолат, фенол, сахарозу в тех случаях, когда эти соединения присутствуют в экстрактах по условиям эксперимента. Трихлоруксусная кислота не угнетает реакцию Сакагучи. Не тормозит ее, по нашим данным, присутствие свободных аминокислот. [c.213]

При высокой концентрации мочевины или гидрохлорида гуанидина в водном растворе происходит полная денатурация, которая в ряде случаев обратима после удаления денатурирующего вещества с помощью диализа. Отмеченные денатурирующие агенты находят широкое применение, поскольку можно достичь их высоких концентраций в водных растворах. Неупорядоченность вызывают также некоторые соли [23] и (в ограниченной степени) детергенты, например додецилсульфат [24]. Более широкие обобщения в этой области вряд ли возможны, поскольку для ряда аминокислот с функциональными группами в боковых радикалах наблюдались неожиданности, например, пoли(l-бeнзил- -ги тидин) в растворах, содержащих небольшие количества простых минеральных кислот, принимает неупорядоченную конформацию, тогда как в присутствии стехиометрического количества хлорной кислоты он существует в виде а-спирали. Кроме того, сообщалось [26], что присутствие додецилсульфата увеличивает упорядоченность фермента эластазы, начиная с довольно низкого уровня удаление детергента диализом приводит к глобулярному белку в предпочтительной р-форме. [c.433]

Белки, заведомо имеющие неблокированную N-концевую аминокислоту, но не поддающиеся анализу на секвенаторе, ведут себя так по разным причинам. Если в ходе восстановления и алкилирования (в гидрохлориде гуанидина или в мочевине) ие было тщательного контроля pH (>7,0) и ко1щентрации алкилирующего агента, то существует определенная вероятность реакции этого агента с N-концевой аминокислотой. Если это происходит, то белок оказывается блокированным . Эта частная проблема становится бедствием, ибо не существует удобного способа удаления алкилирующей группы. Второе затруднение возникает, если белок нерастворим в одном или нескольких реагентах (растворителях). Мы обнаружили, что чаще всего это относится к квадрольному буферу. Часто, когда в присутствии квадрола было невозможно провести анализ, замена его на ДМАА-буфер позволяла получить отличные результаты. [c.427]

Нопалин в параллельные пробы добавляют для того, чтобы оценить снижение подвижности этого вещества в присутствии неочищенного растительного экстракта. Это обусловлено взаимодействием в экстракте нопа-лйна с углеводами, а также иными аминокислотами, чем аргинии и нопалин. Поскольку в экстрактах содержатся вещества, способные к флуоресценции (при освещении УФ), и другие соединения, содержащие гуанидин, важно точно определить подвижность нопалина в неочищенных экстрактах, чтобы отличить его от различных загрязняющих пятен. [c.382]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология