Гуанидин определение

Академик И. С. Курнаков выполнил классические исследования комплексов металлов с тиомочевиной и гуанидином, проф. Л. А. Чугаев изучил комплексы металлов с оксимами. Реактив Чугаева — диметил-глиоксим является в настоящее время лучшим реактивом для определения никеля. Синтезированы и исследованы комплексные соединения платиновых металлов с тиомочевиной и другими лигандами. Академиком И. И. Черняевым открыто явление трансвлияния. Г. Лей в 1904 г. исследовал гликолевые соединения меди. Работы Л. А. Чугаева и Г. Лея положили начало глубоким исследованиям внутрикомплексных соединений. Это направление продолжает развиваться и в настоящее время. [c.236]

Свойства гуанидина и его солей здесь не будут описаны, так как в этом нет никакой надобности достаточно указать, что для открытия и определения его применяют пикрат. [c.98]

Следует обратить внимание на тот факт, что гидролиз дициандиамида должен производиться при строго определенных условиях в виду того, что сильные кислоты способны разлагать соли гуанилмочевины, образуя соли гуанидина. Взамен выпаривания досуха с 1/4н. азотной кислотой автор нашел, что количественное превращение в гуанилмочевину происходит при нагревании 50 см3 раствора с 15 см3 концентрированной соляной кислоты в течение 15 минут при температуре кипящей водяной бани. Продолжительное нагревание ведет к образованию гуанидина. [c.112]

Было исследовано влияние концентрации хромовокислого гуанидина и хромовокислого циклогексиламина в алкидных покрытиях на г.х защитные свойства с целью определения оптимальной концентрации ингибитора. Предварительно была изучена зависимость пассивирующих и защитных свойств хроматных ингибиторов по отношению к стали от концентрации их в электролитах. [c.176]

Для определения минимальных защитных концентраций хроматов этилендиамина и гуанидина была изучена зависимость скорости коррозии стали в водных растворах ингибиторов от концентрации последних. Было установлено, что минимальной защитной концентрацией по отнощению к стали для хромата этилендиамина является ЫО , а для хромата гуанидина — 1,5-10 2 моль/л. [c.179]

Гуанидин — одно из самых сильных органических оснований, титруется растворами кислот аналогично щелочам. Широко используется в аналитической химии в методе нейтрализации как стандарт для определения концентрации кислот и оснований. Способность протонироваться даже слабыми кислотами связана с полной симметризацией молекулы гуанидина при протонировании, в результате чего прочность связей С—МНг сильно возрастает [c.626]

Реактивы глициновый буфер (pH 9,5) ТХУ, 5%-ный раствор аргинин, 0,007 моль/л раствор гуанидин, 2%-ный раствор цветной реактив для определения концентрации мочевины (состав см. в работе 24) мочевина, стандартный раствор (0.02 мг/мл). [c.78]

Амидины и гуанидины, благодаря дополнительному резонансу в катионах,— более сильные основания, чем простые алифатические амины, тогда как амиды имеют слабые основные свойства. Так как определение основности амидов связано с определенными трудностями, в таблице, кроме значений рКа, приведены также использованные методы. [c.134]

Если хроматографировать в водном растворе такие соединения, молекулы которых не имеют форму компактных глобул, то зависимость / av, или Ve, ОТ молекулярной массы носит аномальный характер. Это явление полностью или частично исчезает, когда хроматографию ведут в концентрированных растворах мочевины или солянокислого гуанидина. В этих условиях полипептидные цепи принимают конфигурацию статистического клубка, а следовательно, исчезают вариации Ve, связанные с формой нативной молекулы. Часто 8—9 М мочевина не дает должного эффекта, напротив, 4—6 М раствор солянокислого гуанидина вызывает полную диссоциацию полипептидных цепей. ГПХ на сефарозе 6В в 6 М растворе солянокислого гуанидина является обычным методом определения молекулярного веса белков в диапазоне 80 10 —1,4 10 дальтон [7] (см. табл. 35.1). На основании эмпирического уравнения [c.428]

Методы определения. Метод основан на образовании малиновой окраски при окислении Ф. и взаимодействии продукта с ацетоном или карбонатом гуанидина чувствительность 25 мкг антрацен и карбазол определению не мешают [31. [c.235]

Определение основного вещества в азотнокислом гуанидине. Навеску около 0,25 г растворяют при нагревании в 25 мл дистиллированной воды. К полученному раствору добавляют нагретый до 100 раствор из 1 г пикри. новой кислоты в 100. чл дистиллированной воды. Массу периодически пере мешивают в течение 1 часа, а затем оставляют в покос до следующего дня. Выделившийся пикрат гуанидина охлаждают во льду в течение 2 часов и отфильтровывают в тигель с пористым диом, доведенный до постоянного сеса при 100°. Остатки пикрата переносят в тигель при помощи маточном раствора. Пикрат промывают два раза по 10 мл ледяной воды. Тигель с пикратом высушивают при 100 до постоянного веса. [c.7]

Л1етод является общим для определения содержания гуанидина в его солях. [c.8]

Параллельно с определением последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе проводилось и определение положения дисульфидных мостиков. Спакман, Мур и Штейн нашли, что рибонуклеазу можно гидролизовать трипсином и химотрипсином без предварительного окисления дисульфидной связи, если проводить гидролиз в 2-мо-лярном растворе хлоргидрата гуанидина. Ими было получено-6 пептидов, которые затем подвергались окислению надмуравьиной кислотой и исследовались. Таким образом было установлено, что 5—8 мостики расположены в положениях 1—б, 2—7, 3—8 и 4—5. [c.524]

Дисульфидные связи можно разрывать гомолитически, с помощью электрофильной или нуклеофильной атаки и окислением [14]. Для определения первичной структуры белков наибольщее значение имеют два последних метода. Например, обработка белка больщим избытком тиола, таким как этантиол или 1,4-дитио-треит, часто в присутствии гидрохлорида гуанидина, переводит дисульфидные группы белка в тиольиые группы, как показано на [c.263]

Схема определения в резине ускорителей (тиурам, дитиокарб-аматы, гуанидин, сульфенамиды, 2-меркаптобензтиазол), предложенная И. Ли Готти и сотр., предполагает сочетание тонкослойной и газовой хроматографии [150. [c.81]

Термическое разложение перхлората гуанидина было исследовано Гласнером и Маковки . Они получили это соединение из хлорида и перхлората натрия. Температура его плавления 240 °С. При нагревании в течение нескольких часов до 300 °С или ниже этой температуры наблюдается только небольшая потеря веса Выше 400 °С после определенного индукционного периода происходит воспламенение с образованием твердого желтого осадка. В интервале температур 300—400 °С разложение протекает с измеримой скоростью. Анализ выделившихся газов показывает, что процесс можно охарактеризовать уравнениями [c.75]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Стрейли [133] показал, что зависимость между потенциалами полунейтрализации в уксусном ангидриде и р/Сл (Н2О) разная для нейтральных и анионных оснований. Анионы более сильные основания в уксусном ангидриде, чем в воде, по сравнению с нейтральными соединениями, вследствие чего возможно их дифференцированное определение в этом растворителе. Исследования [134] условий титрования в среде нитрометана первичных, вторичных и третичных аминов, гетероциклических оснований, мочевины, амидов, производных гуанидина и имидатов показало, что линейная зависимость между потенциалами полунейтрализации и величинами р/(д (Н2О) наблюдается лишь для аминов и для амидов, а гетероциклические основания этой зависимости не подчиняются. [c.38]

Метод используют для определения сульфатов атропина, морфина, гуанина, гуанидина, оксихинолина и др. При определении сульфатов первичных и вторичных алифатических аминов и других легкоацетилирующихся соединений поступают следующим образом навеску сульфатов растворяют в 10 мл уксусной кислоты, охлаждают, если нагревали, и титруют раствором НСЮ4, прибавляя 10 мл уксусного ангидрида перед самым титрованием [509]. [c.148]

Попытки создать быстрые методы анализа аминокислот ранее предпринимались. Одним из наиболее распространенных является хроматографический анализ с использованием ионообменной, бумажной и газо-жидкостной хроматографии [1]. Так, например, определяли аминокислоты с помощью ионообменных смол [2], проводили полярографическое определение метионина [3]. Авторы [4] разработали метод колориметрического определения аминокислот. Ряд авторов определял аминокислоты методом обратного титрования. Исследуемые образцы обрабатывали уксуснокислым раствором хлорной кислрты, и избыток оттитровывали уксуснокислым раствором ацетата гуанидина или ацетата натрия [5,6] Аминогруппы аминокислот оттитровывали в среде этанола, а также в среде гликолей [7, 8]. [c.229]

Для определения аргинина, гистидина, тирозина, метилгуани-дина предложена реакция с 1-нафтолом. В присутствии NaO l или NaOBr раствор окрашивается в красный цвет. Не вступают в реакцию гуанидин и креатинин. [c.80]

Предел эксклюзии геля определяют по графику зависимости элюируемого объема от молекулярной массы, он соответствует элюируемому объему, который на 10% отличается от свободного объема Уд1,т. е. объема растворителя вне зерен геля (Vм определяют по выходу высокомолекулярного вещества, заведомо не проникающего в гель). Предел эксклюзии в некоторой мере зависит и от формы молекул для линейных полисахаридных молекул предел эксклюзии ниже, чем для глобулярных белков. Точность определения молекулярной массы белков методом ГПХ возрастает, если добавлением карбамида, гуанидина или SDS (додецилсульфата натрия) глобулярные молекулы белков перевести в вытянутую 4юрму. [c.56]

Никогда не будет лишним подчеркивать влияние гидролиза на количество аминокислоты, найденное в гидролизате. Так, Рош и Блан-Жан [551], которые пользовались ины.м. методом для определения аргинина, чем Хантер и Дофинэ [313], подтверждают наблюдение последних о том, что количество аргинина падает с увеличением времени гидролиза белка. Применяя метод Сака-гучи-Дюмазера, они установили [551], что при 24-часовом гидролизе белка соляной кислотой теряется от 15 до 35% общего количества гуанидинных групп. [c.54]

ГАЗ.ОМЕТРИЧЕСКОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ АРГИНИНА И ДРУГИХ ЗАМЕЩЕННЫХ ГУАНИДИНА ПО ЦУВЕРКАЛОВУ [1] [c.381]

Цуверкалов Д. А. Газометрическое определение аргинина и других замещенных гуанидинов. Биохимия, 1944, 9, вып. 2-3, с. 101—103. Резюме на англ. яз. 8373 Цуверкалов Д. А, и Торбан М. А. Колориметрическое определение гистидина. Биохимия, [c.315]

Смотреть страницы где упоминается термин Гуанидин определение: [c.98] [c.67] [c.213] [c.375] [c.384] [c.546] [c.221] [c.112] [c.407] [c.356] [c.259] [c.572] [c.121] [c.726] [c.213] [c.375] [c.384] [c.405] [c.410] [c.411] [c.291] [c.410]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология