Пролип

ЯЛ —здании глут — глутаминовая прол — пролип [c.386]

Глицин. ... Треонин. ... Глютаминовая кислота. . . Аланин. ... Пролип. ... Тирозин. ... Валин + метионин Триптофан Фенилаланин Лейцины. . Амиды. . . [c.424]

Другой фибриллярный белок — коллаген — богат глицином и пролипом. В силу этого коллаген не способен образовывать ни а-спираль, ни складчатую р-структуру. Этот весьма важный белок построен из трех лево-вращающихся спиралей, которые переплетаются, давая правовращающую [c.410]

Выражение (20) получается, если положить = —630 и af = = —680, что было найдено из оптического вращения чисто спиральных форм. Используя для расчета приведенное выше уравнение и полагая в нем = —1950 и =125 (что характеризует полипептид поли-/у-пролип, который в литературе принято считать эталоном -структуры), рассчитали следующие значения для содержания а-спирали, -структуры и статистического клубка во вторичной структуре лизоцима 27% а-спирали, 12% -структуры и [c.103]

Таким образом, биофлаваноиды так же, как АК, могут участвовать в обмене коллагеновых субстанций, оказывая активирующее действие на пролиноксидазу в печени животных. Следует отметить, что в опытах на крысах, находившихся на обычном рационе вивария, АК и биофлавоноиды усиливали окисление пролина гомогенатами печени и не влияли на превращение оксипролина. Наряду с этим у,морских свинок, находившихся на С- и Р-недоста-точной диете, АК и препараты витамина Р (чайные катехины и кверцетин) усиливали окисление и пролипа, и оксипролина, однако прцй ерно до того уровня, который наблюдался у свинок, содер- [c.387]

Оксипролин встречается в белках значительно реже, чем пролип. Наряду с оксилизипом он является типичной составной частью белков соединительной ткани (коллагена и др.). Он имеет следующее строение [c.31]

Установлено, что скорость миграции аргинина и пролипа увеличивается с увеличением плотности тока и уменьшается с увеличением исходной концентрации флавианата и пикратов. [c.67]

Значительное внимание было уделено исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. Было показано, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Главная особенность а-спирали заключается в том, что пептидные цепи свиты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородами и карбонильными группами, разделенными четырьмя пептидными связями. Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 5,4 А (см. рис. 20-5). Боковые группы аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако белки не представляют собой идеальных а-спиралей, поскольку пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых аминокислот, могут существенно понизить устойчивость нормальной а-спирали и вызвать изгиб цепи. Влияние аминокислот пролипа и оксипролина в этом отношении наиболее существенно. [c.77]

Инкубация на —хлорамфеникол 5 мкг мл в N сначала позднее N Л — простая среда с начала до конца о — сначала среда N без пролипа (позднее N -, ф — N сначала до конца. [c.213]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология