лкн фибриллярная

Таблица 6.7. Физико-химические характеристики а-аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков

Белки и ферменты. Глобулярные и фибриллярные белки. [c.264]

Чем отличаются глобулярные белки от фибриллярных Каковы важнейшие функции каждого из них [c.342]

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Фибриллярные белки Белки, образующие нитевидные или слоистые структуры, например, в волосах, мышцах, коже [c.548]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Рис. VII.10. Кератин волос - фибриллярный белок. Спиральпые нити закручены в тройную спираль, а спирали объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. ниже рис. VII.20).

В начале 50-х годов американский химик Лайнус Полинг (род. в 1901 г.) предположил, что полипептидная цепь свернута в спираль (подобна винтовой лестнице ) и удерживается в этом положении водородными связями. Эта идея оказалась особенно плодотворной применительно к относительно простым фибриллярным белкам, из которых состоят покровные и соединительные ткани. [c.130]

Перспектива увеличения производства полимерных материалов на основе целлюлозы, хитина и фибриллярного белкового сырья (типа фиброина, коллагена, кератина и пр.), особенно при условии создания интенсифицированных микробиологических технологий по синтезу этих волокно- и пленкообразующих полимеров, является достаточно реальной. Весьма парадоксальным и, по-видимому, случайным является факт образования природных полимерных углеводов на основании формирования О-рядов, а белков - Ь-рядов. И еще два замечания необходимо сделать при анализе ситуации, связанной с возможностью использования природных полимеров, и в частности белков, в качестве волокнообразующих полимеров. [c.336]

Форма белковой цепи определяет функции белка в клетке или организме. Некоторые белки сворачиваются в клубок (глобулярные белки). Другие остаются развернутыми для них характерно взаимодействие боковых групп соседних цепей с образованием плоских илн линейных структур (фибриллярные белки, рис. У11.8 . [c.453]

Во многих фибриллярных белках цепь распрямлена не полностью, а скручена в спираль, как телефонный провод. Одни водородные связи удерживают эту спираль, а другие — связывают цепи между собой. Это происходит, например, в белке волос, как показано на рис. VII. 10. [c.454]

Переход органического вещества торфов, бурых углей в раствор в виде гуматов при обработке щелочами резко возрастает при pH > 13 за счет не только ионизации кислых групп, но и окислительно-гидролитического расщепления углерод-углеродных связей, разрыва внутримолекулярных водородных связей, перевода поливалентных катионов в гидроксокомплексы. В сильно щелочной среде по данным электронной микроскопии изменяется структура гуминовых кислот из глобулярной она переходит в фибриллярную. [c.25]

Что представляет собой а-спираль В каких белках она обнаруживается-в фибриллярных или глобулярных Как влияют на ее структуру гидрофобные радикалы [c.342]

Одновременно в кристаллизующемся материале присутствует аморфная фаза, построенная из полимерных глобул, не закристаллизованных пачек , различных дефектов, присущих кристаллическим структурам (например, области поворота пачек в лентах ), В аморфных полимерах вторичная структура характеризуется жидкостной и газокристаллической ориентацией макромолекул внутри пачек . В свою очередь, пачки образуют фибриллярные структуры, различные по форме и размерам. [c.65]

Фибриллярные белки (скл протеи- НЫ) Полипептидные цепи, образующие волокна или спирали наибольшая составная часть их -простые аминокислоты в большинстве своем плохо растворимы в воде [c.211]

Для идентификации белков, в том числе и фибриллярных, используется ряд специфических реакций, позволяющих оценить содержание в полимерном субстрате как амидных связей, так и различных радикалов у С -атомов аминокислотных звеньев. [c.354]

Приведены методы оценки молекулярных масс, полидисперсности, формы и размеров макромолекул рассмотрены вопросы синтеза волокнообразующих полимеров методами полимеризации и поликонденсации при малых и глубоких степенях конверсии, а также даны основные сведения по химии и физикохимии природных волокнообразующих полимеров целлюлозы, хитина и фибриллярных белков. Изложение основано на количественных примерах и задачах, наиболее часто встречающихся в практике научных и технологических работ. [c.2]

Вычислить коэффициент диффузии сферической молекулы фибриллярного белка с молекулярной массой 10 и [c.72]

Для некоторых фибриллярных белков [т]] раствора равна [c.120]

Рис. 3.18. Схематическое изображение надмолекулярных структур а - сферолитной б - фибриллярной

Были приготовлены разбавленный (0,01%) и концентрированный (10%) растворы перхлорвинила в ацетоне и из них высушиванием на стекле получены пленки. В результате электронно-микроскопических исследований установлено, что в первом случае наблюдается большое количество глобулярных структур, а во втором - фибриллярных. Объясните воз- [c.157]

Второе заключается в том, что волокнообразование - это процесс перевода системы в неравновесное ориентированное состояние в результате приложения внешних силовых полей (механических, электромагнитных, ферментативных). Поэтому в качестве волокнообразующих полимеров оказываются наиболее эффективными фибриллярные белки (фиброин, коллаген). [c.336]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

Эта реакция, проводимая в растворе Nal, может использоваться для растворения фибриллярных белков. [c.362]

Фибриллярные белки присутствуют в волосах, мыщцах, коже и в ног- [c.453]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Эти реакции широко используются при технологических обработках фибриллярных белков [c.362]

При действии на фибриллярные белки хлорангидридов кислот протекают реакции ацилирования как по ОН-, так и NH2- [c.368]

Взаимодействие фибриллярных белков с галоидзамещенными кислотами ослабляется в ряду I > Вг > С1 > F. [c.369]

Виток а-спирали фибриллярного белка (3.6 аминокислот-ньгх остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0,5 нм. Сколько аминокислотных остатков нужно добавить в секунду к каждой а-спирали волокна кератина, если человеческий волос вырастает в год на 15,24 см [c.119]

Для модификации фибриллярных белков используются реакции эпоксидирования (например, с эпихлоргидрином), а также обработка бромэтиламином при pH >7. [c.370]

Каждый волос растет из маленького глубокого мешочка, называемого сумкой или фолликулом (рис. VII. 19). Хотя волос - это неживой фибриллярный белок, рост волоса начинается в клетках, являющихся измененными клетками кожи. Эти клетки появляются на дне сумки и двигаютря наружу по направлению к поверхности кожи головы, так же как клетки дермы, становящиеся клетками эпидермиса. Но до того, как они достигают поверхности, они погибают, а их аминокислотная цепь добавляется снизу к материалу волоса. [c.474]

Фибриллярные белки характеризуются регулярным расположением полярных групп вдоль длинной жесткой полимерной цепи. Для одного из наиболее характерных фибриллярных белков— коллагена — в литературе есть данные по скорости ультразвука в растворе [202] по этим данным в работе [161] вычислена парциальная адиабатическая сжимаемость, значение которой аномально низко. На шкале сжимаемос й (см. рис. 3.12) приведен результат аддитивного расчета полностью развернутой цепи коллагена. Это значение можно счи- [c.60]

Изменяется и ситуация с источниками сырья для производства полимерных материалов. В последние 40-50 лет развитие производства и переработки волокнообразующих полимерных материалов базируется на использовании продуктов глубокой переработки природного углеводородного сырья. Однако с учетом быстро прогрессирующего исчерпания мировых запасов нефти и газа все большее внимание вновь уделяется проблемам технического использования природных полимеров - различных полиуглеводов и фибриллярных белков, чему способствуют успехи генной инженерии и других направлений биотехнологии. [c.8]

Во 2-м издании книги большее внимание уделено способам количественной оценки гибкости (жесткости) макромолекул, а также кинетическим аспектам афегатных и фазовых переходов в полимерных системах. Включен новый раздел, посвященный реологии растворов и расплавов полимеров. Коренной переработке подвергнуты также разделы, связанные с синтезом полимеров, описанием свойств и превращений природных волокнообразующих полимеров. Наряду с целлюлозой определенное внимание уделено хитину и хитозану, являющимся интересными волокнообразующими полимерами. Введен раздел, посвященный химии и физикохимии фибриллярных белков фиброину, кератину, коллагену. Примеры и задачи, приведенные во втором издании книги, взяты из исследовательской и технологической практики авторов книги. [c.9]

Комплекс физико-химических свойств природных волокнообразующих полимеров обусловлен первичным, вторичным и более высокими уровнями их структурной организации. Каждый из полимеров, представляющий интерес как волокнообразующий (целлюлоза, хитин, фибриллярные белки), имеет определенное биофункциональное назначение. Особенность биосинтетических процессов такова, что первичная структура макромолекул этих полимеров формируется как регулярная, несмотря на возможность случайного включения в них "дефектных" звеньев. Регулярность строения полимерных цепей предопределяет возможность их самоупорядочения (кристаллизации). Параметр гибкости макромолекул природных волокнообразующих полимеров /ф несколько больше 0,63, что позволяет отнести их к полужесткоцепным полимерам. [c.288]

Вопрос. Натуральный шелк производится в основном путем физикохимических обработок коконов тутового шелкопряда Bombyx mon. Коконы, формуемые гусеницами этого насекомого, представляют собой природную композиционную оболочку, построенную из прочных фиброиновых волокон ( стержней ), связанных между собой другим линейным белком - серицином (табл. 6.8). Для зашиты от болезнетворных бактерий, обеспечения газо- и водообмена с окружающей средой поверхность нитей, из которых построен кокон, покрыта тонкой полупроницаемой белково-липидной оболочкой. Коконная нить на 97-98% состоит из высокоориентированных фибриллярных белков [c.342]

Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

Таблица 6.9. Термодинамические свойства системы фибриллярный белок - вода, отнесенные к 298 К (в кДж/основомоль)

Справочник химика 21

Химия и химическая технология