Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Оксипролин

    Аминокислоты открывают цветной реакцией с нингидрином. Две капли 0,1%-ного раствора нингидрина в нитратном буфере наносят на фильтровальную бумагу. Высушивают в шкафу при 100— 105" С. На сухое пятно наносят две капли исследуемого раствора. Бумагу вновь сушат при той же температуре 5—10 мин. В присутствии аминокислот или аминов возникает синее, фиолетовое или красное пятно либо кольцо. Реакцию дают все а-аминокислоты (кроме пролина и оксипролина). [c.126]


    Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

    Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

    Оксипролин, тоже содержащийся в бел-НО—НС СНз ка.х, исключительно хорошо кристаллизуется  [c.986]

    И. Соотнесите спектры на рис. 5.10 со строением а) линалоола б) оксипролина в) цитронеллаля. [c.157]

    П, Возможна ли для оксипролина пространственная изомерия а. Нет б. Геометрическая в. Оптическая [c.266]

    Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

    Ш, К какому типу аминокислот относится оксипролин а. Кислая б. Нейтральная в. Основная [c.266]

    У, Какие новые функциональные группы образуются при взаимодействии оксипролина с азотистой кислотой а. ОН-группа спирта б. Ж-нитрозогруппа в. Вещество не взаимодействует [c.266]


    По мере увеличения специфичности межмолекулярного взаимодействия возрастает его направленность. Это особенно важно при образовании пространственных комплексов с комплексообразующими ионами металлов, в частности с ионами u +. Эта особенность была использована в жидкостной хроматографии для разделения смесей оптических изомеров, в том числе аминокислот. В лекциях 4 и 5 были указаны два пути иммобилизации лигандов для этой цели. Один из них заключается в химической прививке лигандов, несущих комплексообразующий ион, к адсорбенту-носителю (см. схему 5.26). Такими лигандами могут служить азот аминогруппы и кислород карбоксильной группы. Так, например, в случае Ь-оксипролина  [c.330]

    В случае пролина и оксипролина приведены полные фо(рм,улы молекул, а не только характеристической группы R, как в других случаях. [c.387]

    В настоящее время создано и испытано около десятка асимметрических силикагелевых сорбентов. Хотя в большинстве сорбентов использованы оптические изомеры пролина и оксипролина, они различаются сродством к различным аминокислотам и порядком их элюирования это связано с тем, что подвижный лиганд фиксируется в комплексе не только координацией карбоксильной и аминогруппой с ионом меди, но и взаимодействием бокового радикала аминокислоты с ближайшим окружением координационного центра, что определяет в конечном итоге порядок удерживания антиподов аминокислот сорбенте. [c.83]

    Из природных вешеств, являющихся производными пиррола, здесь следует упомянуть пролин, оксипролин и триптофан, входяпдие в состав белков, индикан, представляющий собой основное вещество индиго, многие алкалоиды, такие, как никотин, атропин и кокаин, а также красящее вещество крови и хлорофилл. [c.969]

    Первый из них представляет собой полностью N-метилированную аминокислоту пролин два других являются производными 4-оксипро-лина (бетоницин — группы ОН и СОО находятся в транс-положении) и алло-4-оксипролина (турицин — группы ОН и СОО находятся в ци с-положении). Цис- и гранс-З-оксистахидрин найдены в плодах ourbonia uirgata. [c.1060]

    У, Какие новые функциональные группы образуются при нагревании оксипролина а. Группа дикетопиперазина б. Лактамная в. Лактидная г. Лактонная д. Двойная связь [c.266]

    По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

    Конфигурация оксипролина была установлена Хадсоном и Ней-бергером (1950) путем расщепления этого соединения / до известного дпамида (—)-метоксиянтарной кислоты  [c.653]

    Особенностью КОллагвна является необычайно вьгсокое содержание глицина (1 остаток на каждые 3 аминокислотные остатка), пролина (1 на 8 остатков) и оксипролина (1 на 10 остатков). Коллаген содержит также редко встречающуюся аминокислоту — оксилизин. Таким образом, приблизительно каждым четвертым звеном в белковом ске- [c.668]

    Оксипролин, 4-окси-2-пирроли-динкарбоновая кислота  [c.387]

    Реакцию белков и пептидов с ДНФБ и все последующие манипуляции следует проводить в темноте, так как ДНФ-производные на свету разлагаются. Необходимо также учитывать, что ДНФ-аминокисло-ты разрушаются и при кислотном гидролизе (особенно сильно разрушаются ДНФ-производные глицина, пролина, оксипролина, цистеина, триптофана, что требует дифференциальных условий гидролиза). [c.146]

    Взаимодействием аминогруппы оптически активной аминокислоты с хлорметиль-ной группой полистирола в присутствии иодида натрия синтезировано более 50 сорбентов, имеющих асимметрические атомы. Оказалось, что циклические аминокислоты пролин и оксипролин обладают максимальной энантиоселективностью и количественно расщепляют рацематы практически всех аминокислот, а также многие оксикислоты. [c.82]


Смотреть страницы где упоминается термин Оксипролин: [c.511]    [c.136]    [c.624]    [c.461]    [c.469]    [c.200]    [c.343]    [c.30]    [c.351]    [c.352]    [c.986]    [c.991]    [c.1190]    [c.105]    [c.192]    [c.266]    [c.331]    [c.373]    [c.653]    [c.653]    [c.63]    [c.31]    [c.104]    [c.211]   
Смотреть главы в:

Синтезы органических соединений с изотопами углерода часть 1 -> Оксипролин

Биохимия аминокислот -> Оксипролин

Пептиды Том 1 -> Оксипролин

Пептиды Т 1 -> Оксипролин


Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.644 , c.653 , c.657 ]

Химия (1978) -- [ c.387 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.382 , c.383 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.438 , c.460 , c.475 , c.476 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1039 , c.1040 , c.1055 , c.1060 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.649 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.16 , c.62 , c.69 , c.103 , c.192 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.498 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.271 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.401 , c.406 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 , c.378 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.345 , c.347 , c.353 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.105 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.169 , c.249 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.361 , c.364 , c.370 , c.618 ]

Общая химия (1964) -- [ c.484 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.797 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.19 , c.175 , c.408 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.105 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.516 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.593 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.553 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.163 , c.262 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.225 , c.232 , c.236 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 , c.378 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.77 , c.78 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.31 , c.344 , c.379 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.31 , c.368 , c.402 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.43 , c.433 , c.449 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.509 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.102 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.630 , c.639 , c.654 , c.655 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.701 , c.702 , c.704 , c.715 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.371 , c.380 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.237 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.196 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.373 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.538 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.538 ]

Общая химия (1974) -- [ c.676 ]

Химия органических соединений серы Часть 2 (1951) -- [ c.200 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.354 ]

Диэлектрические свойства бинарных растворов (1977) -- [ c.335 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.30 , c.31 , c.40 , c.42 , c.211 , c.212 , c.367 , c.373 , c.374 , c.376 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.371 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.270 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.423 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.56 , c.97 , c.200 , c.283 , c.284 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.267 , c.270 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.705 , c.711 , c.913 , c.914 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.705 , c.711 , c.913 , c.914 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.303 , c.309 , c.366 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.351 , c.352 , c.969 , c.986 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.457 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.267 , c.658 , c.660 , c.663 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.291 , c.726 , c.729 , c.731 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.61 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.400 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.39 , c.44 , c.72 , c.74 , c.78 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.271 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.161 , c.445 , c.449 , c.450 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.30 , c.33 , c.35 , c.40 , c.102 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.25 , c.27 , c.42 , c.348 , c.351 , c.373 , c.374 , c.434 , c.473 ]

Микро и полимикро методы органической химии (1960) -- [ c.395 , c.443 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.331 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.148 ]

Химия привитых поверхностных соединений (2003) -- [ c.3 , c.69 , c.412 , c.419 , c.443 , c.447 ]

Методы органического анализа (1986) -- [ c.492 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.171 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте