Аминокислоты боковые группы

Рис, 21-12. Два оптических изомера аминокислоты с боковыми группами, направленными в противоположные стороны от центрального атома углерода, который называется -углеродом. Как карбоксигруппа, так и аминогруппа показаны в ионизованной форме [c.299]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

Белки построены, в основном, из аминокислот, которых обычно содержится около 20 типов и которые существенно отличаются по своим свойствам. К аминокислотам, боковые группы (цепи) которых содержат углеводородный радикал и обладают поэтому гидрофобными свойствами, относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин. К этой же группе относят глицин (боковая группа — [c.23]

Сближение реакционноспособных групп при химической реакции приводит к поляризации связей, что в общем случае вызывает ускорение реакции. В природе такая ситуация обычно достигается строго определенным расположением специфических боковых групп аминокислот в активном центре фермента. [c.16]

Боковые группы таких аминокислот несут карбоксильную группу, что обусловливает кислые свойства. К таким аминокислотам относятся две [c.27]

По величине р1 аминокислоты подразделяют на нейтральные, кислые и основные. Нейтральными называют аминокислоты, боковые цепи которых имеют нейтральный характер у кислых аминокислот боковые цепи содержат карбоксильные группы у основных — группы, обладающие основными свойствами. [c.351]

Аминокислоты — структурные элементы белков. В молекулах природных белков встречается около 20 аминокислот. Как видно из табл. 3, некоторые из белковых цепей аминокислот несут отрицательный заряд, тогда как другие заряжены положительно одни боковые группы гидрофобны, другие, наоборот, полярны и, следовательно, сильно сольватируются водой. [c.8]

Аминокислоты с неполярными боковыми группами [c.8]

Аминокислоты с полярными, но неионизован-ными боковыми группами (при физиологических значениях pH) Аминокислоты с ионо-генными- группами [c.8]

Некоторые аминокислоты не укладываются в конформацию а-спирали из-за стерических затруднений, которые создает боковая группа Н. Это приводит к резким разрывам в спиральных участках полимерной цепи. а-Спирали в некоторых белковых молекулах составляют значительный процент, в других их мало или вообще нет. [c.11]

Важную роль в понимании природы ферментативного катализа сыграло (и продолжает играть) изучение механизмов органического ка тализа, а также катализа ионами и комплексами металлов. Это связано с тем, что в активные центры ферментов входят боковые группы аминокислот, такие как имидазольная, карбоксильная, гидроксильная, или аминогруппа, либо ноны металлов (Си , Ре , и др.), координационно связанные с этими группами. Поэтому [c.71]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Это соединение, реагируя с т-РНК, и дает тот продукт, который указан на схемах ] и 2. Необходимость допустить, что фермент должен не только узнавать соответствующую аминокислоту, но и специфическую т-РНК, приводит к предположению, чта у фермента имеется в молекуле два различных участка одним он связывается с т-РНК, а другим — с боковой группой аминокислоты. [c.392]

Весьма сходную с полиглицином П спиральную структуру имеет поли (L-пролин). Из-за присутствия больших по размеру боковых групп более предпочтительной оказывается левая спираль. Надо сказать, что для полипептидной цепи из L-аминокислот любой способ укладки в спираль будет приводить к разной стабильности правой и левой спиралей. [c.92]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

В работе использовалось упрощенное представление геометрического строения а-спирали боковые группы аминокислот аппроксимировались сферами с центрами в с -атомах, Атомы основной цепи а-спирали представлены цилиндром радиусом 3.7 [171. Рассматривались а-спирали с идеальной геометрией. Координаты Ср атомов находились по формулам [181 [c.143]

Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых групп (боковых цепей), которые в приведенных выше формулах обозначались через К. Эти группы имеют разную химическую структуру. Они выступают из основной цепи и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие химические и физические свойства белков. [c.83]

В табл. 2-2 включены также значения рКа (см. гл. 4, разд. Б) боковых групп аминокислот. Если концевые амино- и карбоксильные группы свободны, они тоже могут участвовать в кислотно-основных реакциях р/Са этих групп имеет следующие значения [c.84]

Ацилирование химотрипсина метиловыми эфирами а - -ацилзаме-щенных-/,-аминокислот. Характеристикой собственной (внутренней) реакционной способности составного нуклеофила активного центра будем считать константу скорости для некоторой модельной реакции, в которой боковые группы субстрата не принимают участия в сорбции на белке. Для того чтобы найти эту величину, проанализируем, как влияет изменение структуры отдельных субстратных фрагментов на общую скорость образорания ацилфермента [c.158]

Экспериментальные данные о наличии согласованного кислотно-основного катализа процесса мутаротации тетраметилглюкозы в бензоле фенолом и пиридином считаются в настоящее время недостаточно убедительными [51, 52]. Для неферментативных реакций, протекающих в водных растворах, доказать существование такого механизма катализа весьма трудно . Однако он может играть исключительно большую роль в случае ферментативного катализа, поскольку среди боковых групп аминокислот могут найтись две соответствующим образом расположенные кислотные и основные группы. [c.54]

Боковые группы определенных аминокислот молекулы фермента могут не только участвовать в кислотно-основном катализе, но и вовлекаться в образование ковалентных связей с молекулами субстрата. Это явление называют ковалентным катализом или, поскольку в нем чаще всего принимают участие основные группы, нуклеофильным катализом. Ковалентный катализ характерен для ферментов, катализирующих реакции нуклеофильного замещения ряд типичных примеров такого рода обсуждается в гл. 7. В ковалентном катализе часто участвуют коферменты (см. гл. 8). [c.61]

Полипептидные цепи могут укладываться в регулярные структуры, называемые вторичными. Наиболее часто встречающимися периодическими конформациями белков являются правозакрученная а-спираль и (3-слой. В а-спирали остов имеет конфигурацию винтовой спирали с периодичностью 0,54 нм и примерно 3,6 аминокислотными остатками на виток (рис. 1.31). Стабилизация спиральной структуры осуществляется благодаря образованию водородных связей между атомом водорода МН-группы одной аминокислоты и СО-фуппой четвертой вдоль цепи аминокислоты. Боковые группы аминокислот располагаются на наружной стороне спирали (рис. 1.32). Длина участка данной полипептидной цепи, который может принимать а-спиральную конфигурацию, зависит от аминокислотного состава и аминокислотной последовательности цепи. Некоторые аминокислоты или последовательности дестабилизируют а-спираль, а если в цепи встречается пролин или гидроксипролин, то а-спираль прерывается из-за ограничения вращения вокруг пептидной связи и отсутствия атома водорода для образования водородной связи. Как правило, а-спиральные участки относительно непротяженны и состоят в среднем из 10—20 амино- [c.59]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Учитывая эти соображения, можно разобраться в поведении аминокислот нри диссоциации. Например, замещение а-протона в глицине на метильную группу должно лишь незначительно повлиять на рКа карбоксильной группы. Это действительно выполняется для аланина (табл. 2.1), а также для других аминокислот с нейтральными боковыми группами. Однако в р-аланине, в котором аминогруппа отделена от карбоксильной уже двумя углеродными атомами, эти две функциональные группы оказывают друг на друга меньшее влияние и значение рКа попадает в интервал между значегшями рКа глицина и рКа уксусной кислоты. рКа карбоксигруппы нейромедиатора ГАМК, в котором амино- и карбокснгрупны отделены тремя углеродными атомами, близко по значению таковой в уксусной кислоте. [c.40]

Исследованы также каталитические свойства поли-а-аминокислот, полученных тепловой полимеризацией мономеров [88] . Как правило, реакционная способность боковых групп аминокислотных остатков в этих полимерах (например, имидазольной группы гистидина, участвующей в нукл(1ос[)ильном катализе гидролиза п-нитрофениловых эфиров) не превышает реакционную способность свободных аминокислот. [c.109]

С помощью линейных зависимостей типа Igk /Ks — n R можно описать реакционную способность метиловых эфиров также и других N-ацилзамещенных a-L-аминокислот (Val, Туг, Phe и др.), причем наклон сохраняет постоянное значение, равное примерно 0,6 [62]. Это означает, что гидрофобное взаимодействие с ферментом субстратного фрагмента R вносит аддитивный вклад в ускорение реакции, поскольку величина вклада не зависит от природы специфической боковой группы R в молекуле аминокислоты. [c.159]

В 1963 г. Р. Меррифилд [722] разработал важный метод, который с тех пор применяется для синтеза многих пептидов [723]. Этот метод называется твердофазным синтезом, или синтезом на полимерных подложках [724]. Здесь используются те же реакции, что и в обычном синтезе, но один из реагентов закреплен на твердом полимере. Например, если желательно соединить две аминокислоты (получить дипептид), то в качестве полимера может выступать полистирол, содержащий боковые группы H2 I (рис. 10.1, 99). Одну из аминокислот, защищенную трет-бутоксикарбонильной группой (Вое), закрепляют на боковых группах (стадия А). Нет необходимости, чтобы все боковые группы вступили в реакцию достаточно, чтобы это произошло с некоторыми из них. Затем гидролизом в присутствии трифтороуксусной кислоты в дихлорометане снимают защитную группу Вое (стадия Б) и к иммобилизированной аминокислоте присоединяют другую аминокислоту, используя ДЦК или другой агент сочетания (стадия В). После этого удаляют вторую защитную группу Вое (стадия Г), что дает дипептид, все еще закрепленный на полимере. Если этот дипептид и есть желаемый продукт, его можно снять с полимера действием HF (стадия Д). Если необходимо получить пептид с более длинной цепью, прибавляют другие аминокислоты, повторяя стадии В и Г. [c.156]

Белки состоят в основном из L-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]с. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —NH— HR—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, R —боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее широко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы и п- л вносят [c.45]

Внутри этой группы в каждой из аминокислот боковая цепь Н — алкил или аАкильный радикал, содержащий атомы кислорода или азота, обычно у 1,аленные от центра асимметрии на два или более углеродных атома. [c.652]

В число взаимодействий, определяющих ВС, включены локгиггь-ные, средние и дальние. Локальные взаимодействия характеризуют конформационнные свойства отдельного аминокислотного остатка. Для их учета рассматривались такие свойства аминокислот, как энергия транспорта по Тэнфорду, полярность, объем боковой группы, поперечноё сечение остатка, заряд и т. п. На конформа- [c.113]

Представлены дгшные о среднем числе контактов различных типов для всех 20 аминокислот. Видно, что основное число внут-рибелковых контактов прихоцится на контакты между атомами гидрофобных боковых групп, а также на контакты между этими боковыми группами и неполярными атомами основной цепи белка (см. строки 5-6 таблицы 4). Полярные (или заряженные) атомы в 40 случаев контактирует между собой, а в остальных - с полярными атомами основной цепи белка (см. строки 1-2 таблицы 4). [c.141]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Если сопоставить химические структуры боковых групп всех 20 аминокислот и хорошо известные значения р1, то, имея в виду совокупность ионных и гидрофобных взаимодействий а.минокислог [c.515]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содерн<ит 337о глицина, 21% приходится на пролин + оксипролии и 11% составляет аланин. Все дело в том, что крупные по размеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То н<е самое относится и к фиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]

Спектры ПМР белков чрезвычайно сложны, однако в их расшифровке достигнуты весьма значительные успехи [170—175]. На рис. 2-41 приведены спектры ПМР -фермента рибонуклеазы, полученные при 60 и 220 МГц. Как легко видеть, при более высокой частоте разрешение выше. Обращает на себя внимание и тот факт, что после тепловой денатурации фермента (до 72,5°С) многие сигналы спектра, снятого при 220 МГц, оказываются более узкими. Это означает, что в результате денатурации все однотипные боковые группы белка попадают в примерно эквивалентное окружение. Кроме того, было показано, что спектры ПМР для белков, находящихся в кон- зормации статистического клубка, хорошо соответствуют спектрам, которые можно получить, исходя из стандартных химических сдвигов отдельных аминокислот [171], что согласуется с изложенным выше. [c.187]

Эта реакция лежит в основе широко используемого метода обнаружения шиффовых оснований в белках и введения изотопных меток. Например, можно использовать меченный изотопом альдегид или амин либо ввести радиоактивную метку, используя Н-содержащий боргидрид натрия (так называемый бортритид) для восстановления в реакции (7-39). Последующий гидролиз белка (кислотный или ферментативный) позволяет установить, с боковой группой какой аминокислоты был связан субстрат, а частичный гидролиз позволяет локализовать центр связывания в пептидной цепи. [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология