Глюкоамилаза, определение крахмала

ОПРЕДЕЛЕНИЕ КРАХМАЛА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ [c.84]

Разработка более специфического метода определения содержания крахмала стала возможна потому, что была выделена и очищена глюкоамилаза (К.Ф.3.2.1.3) — фермент, катализирующий гидролиз а-о-(1—>-4)-, a-D-(l—>-6)-иа-п-(1—>-3)-гликозидных связей полисахарида с образованием d -глюкозы. Скорость гидролиза зависит от типа связи быстрее всего расщепляются связи а-о-(,1— 4), затем а-о-(1—>-6) и, наконец, а-о-(1—>-3) [10], Кроме того, скорость гидролиза возрастает с увеличением степени полимеризации субстрата [11]. Исключение составляют полисахариды с а-о-(1—>-3)-связями, скорость гидролиза которых не зависит от размеров молекулы. В этих условиях присутствие a-D-(l—>-3)-глюканов, расщепляемых глюкоамилазой, не вносит существенной ошибки в результат анализа. [c.84]

Таким образом, используя глюкоамилазу, можно количественно превратить крахмал в о-глюкозу и определить содержание последней при помощи глюкозооксидазы. Метод применим и для определения крахмала в сложных смесях, включая любые крахмалсодержащие продукты (пищу, продукты пищеварения) и гликоген. На результатах анализа не сказывается ни присутствие полисахаридов, построенных из других, нежели о-глюкоза, моносахаридных остатков, ни присутствие D-глюканов, отличающихся от рассмотренных выше типами гликозидных связей между глюкозпыми остатками. [c.85]

Хироми с сотр. [7] предложил кинетическое решение для совместного или последовательного действия двух ферментов, эндо-и экзотипа (Е) и Ег соответственно) на линейный гомополимер со степенью полимеризации N. Под последовательным здесь понимается такое действие, когда эндофермент Е1 катализирует деградацию полимера до определенной глубины превращения, затем его действие прекращается (например, путем быстрой инактивации), и в действие вступает экзофермент Ег. Подобная последовательность действия используется в промышленном производстве глюкозы в качестве основного продукта из крахмала, когда а-амилаза в течение нескольких минут при 95—105°С разжижает крахмал (при этом быстро термоинактивируется) и затем полученная смесь мальтодекстринов обрабатывается глюкоамилазой. В самом общем виде уравнения выглядят следующим образом [c.123]

Помимо основных препаратов Глюкаваморин Гх-466 и Амило-мезентерин Гх-467 для осахаривания могут быть использованы также глубинные культуры препаратов Глюкобататин Гх (в качестве источника а-амилазы) и Глюкоэндомикопсин Гх (являющийся источником глюкоамилазы). При определении расхода этих культур на осахаривание 1 т крахмала перерабатываемого сырья (табл. 52) необходимо учитывать ассортимент перерабатываемого сырья, активности культур, продолжительность процесса брожения. [c.158]

Как видно, в проточном режиме продуктивность культуры по биомассе в 17 раз и по продукту в 6 раз превышает продуктивность периодического процесса. Во время ферментации активность глюкоамилазы увеличивается до 50—80 ед/мл. При определении глюкоамилазной активности (ГА) глюкооксидазным методом за единицу активности принимают такое количество фермента, которое вы5ывает образование 1 мг глюкозы из растворимого крахмала за 1 ч при температуре 30°С. [c.198]

Определение глюкоамилазной активности (ГлА), Определение ведется по ГОСТ 20264.4—74, Метод основан на определении количества глюкозы, образуюш,егося при гидролизе растворимого крахмала ферментом глюкоамилазой. [c.287]

Методы рснованы на специфическом определении глкжозы, образующейся при гидролизе растворимого картофельного крахмала и продуцируемой ферментом глюкоамилазой. [c.171]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология