Кофакторы пируватдекарбоксилазы

Участие ТПФ в реакции прямого декарбоксилирования пировино-градной кислоты (ПВК). При декарбоксилировании ПВК с помощью пируватдекарбоксилазы образуется ацетальдегид, который под воздействием алкогольдегидрогеназы превращается в этанол. ТПФ является незаменимым кофактором пируватдекарбоксилазы. Этим ферментом богаты дрожжи. [c.15]

Пируватдегидрогеназа (пируватдекарбоксилаза), кофактором является фосфорилированный витамин Bj — тиаминпирофосфат. [c.152]

Многие ферменты содержат не один, а несколько кофакторов. Примером может служить пируватдекарбоксилаза — фермент, катализирующий простое декарбоксилирование пировиноградной кислоты [c.247]

Пируватдекарбоксилаза пекарских дрожжей, частично разобщенная о кофакторов, после ее обработки из- [c.130]

Способность тиаминпирофосфата в отутствие магния активировать потностью разобщенную от кофакторов пируватдекарбоксилазу пекарских дрожжей могла быть обусловлена наличием в системе примеси металлов. По этому была предпринята попытка по возможности пол но удалить металлы, которые могли присутствовать в компонентах реакционной смеси и влиять на свойства фермента в отсутствие извне добавленных катионов С этой целью все реагенты обрабатывали смолой с высоким сродством к ионам вухвалентных металлов. Это. однако, не дало ожида мых результатов, активация одним тиаминпирофосфатом все еще наблют алась. [c.131]

Помещая химические группы в неполярное окружение, можно увеличить скорость в 50 ООО раз. Простой механизм, предложенный для пируватдекарбоксилазы, — тиаминпирофосфатсодержащего фермента основан на двух наблюдениях [7461. Одно состоит в том, что аддукт пирувата и аналог кофактора (рис. П.З) декарбоксилирует-ся в органических растворителях в 10 ч- 10 раз быстрее, чем в воде [c.279]

У некоторых микроорганизмов, среди которых наибольшее значение имеют пивные дрожжи, выращиваемые в анаэробных условиях, судьба пирувата отличается от описанной выше. В этом случае первым этапом является реакция (XI.14), катализируемая пируватдекарбоксилазой (карбоксилаза 2-оксокислоты, раньше называвшаяся пируваткарбоксилазой). В результате этого фактически необратимого декарбоксилирования пирувата образуется ацетальдегид. Для реакции необходимо участие тиаминпирофосфата (ТПФ, кокарбоксилаза) и в качестве обязательных кофакторов. В настоящее время известно, что реакция идет через образование 2-а-лактил- и 2-а-оксиэтилтиазолового производного кофермента ([А] и [5] соответственно в уравнении XI. 14). [c.291]

I этап. Пируват взаимодействует с кофактором пируватдегидро-геназы (пируватдекарбоксилаз.ы) тиаминпирофосфатом. Основную роль играет второй углеродный атом тиазольного кольца ТПФ, который легко теряет протон, превращаясь в карбанион. Карбанион атакует частично положительно заряженный а-углеродный атом пирувата с возникновением связи С—С. Сильно электрофильный атом азота в карбоксиэтил-ТПФ способствует его декарбоксилированию с образованием оксиэтил-ТПФ. [c.152]

Как уже указывалось выше, для константы диссоциа ции двойного комплекса апопируватдекарбоксилаза иаминпирофосфат было получено значение 6,5-10 М В то же вр мя в фи иологических ус овиях концентрация тиаминпирофосфата в дрожжевой клетке на два порядка ниже. Поэтому следует предположить, что ш vivo кофакторы встраиваются в пируватдекарбоксилазу пивных дрожжей уже непосредственно в процессе синтеза белкового компонента [432] [c.124]

Взаимо еиствие пируватдекарбоксилазы пекарских дрожжей с кофакторами иссл т.о али Морей и Джуии [361]. Ниже при о ятся данные о потр б ости в кофакторах нативнои пиру атдекарбо силазы п карских дрожжей [c.125]

Аддукт I медленно декарбокснлпруется в воде однако в этаноле декарбоксилирование происходит в 10" —10 раз быстрее (освобождаются СОг и III). В дпметилсульфоксиде декарбоксилирова-нпе происходит еще быстрее при внесении I в этот растворитель наблюдается даже вспенивание раствора. Полагают, что увеличение скорости декарбоксилирования является результатом делокализации заряда в структуре II (предполагаемое переходное состояние) по сравнению с аддуктом I. Имеются данные о том, что такого рода механизм увеличения скорости может осуществляться при функционировании пируватдекарбоксилазы (гл. 14), поскольку связанный с ферментом тиаминпирофосфат (кофактор) локализован, по-видимому, в относительно гидрофобной области фермента. [c.292]

Начальная фаза реакции декарбоксилирования ПВК при участии дрожжевой пируватдекарбоксилазы (М —185000, состоит из двух субъединиц, каждая из которых несет молекулу тиаминпирофосфата в качестве кофермента и Mg " в качестве кофактора) рассмотрена ранее. Уксусный альдегид, образующийся при распаде оксиэтилтиаминпирофосфата (см. с. 161), восстанавливается за счет НАДН при участии другого фермента—алкогольде-гидрогеназы, отличающейся тоже очень высокой активностью в дрожжевых клетках [c.351]

Прямую реакцию восстановительного ацетилирования липоевой кислоты, связанной с белком, не удается наблюдать из-за отсутствия обмена между связанным и свободным кофактором [34, 35]. Связанные с белком остатки липоевой кислоты могут быть заменены в модельных реакциях субстратными количествами свободной липоевой кислоты или ее производных. Восстановительное ацетилирование свободной липоевой кислоты или липоамида может осуществляться изолированной пируватдекарбоксилазой (Ei) по реакции [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология