Гемоглобин гидрофобные области

Приведенные выше данные показывают, что окружение железопорфиринового комплекса в каталазе и пероксидазе очень близко к таковому в гемоглобинах и миоглобинах. Порфириновое кольцо и винильные боковые цепи, по-видимому, погружены и удерживаются гидрофобными аминокислотными остатками. В эту гидрофобную область проникает, с одной стороны, гистидин или карбоксилсодержащий лиганд, который координирован с железом (аналогично проксимальному гистидину в гемоглобине и миоглобине), а с другой стороны, группы, которые, вероятно, могут образовать водородные связи с перекисью водорода и другими субстратами (эти группы можно сопоставить с дистальным гистидином в гемоглобине и миоглобине). Несмотря на пространственные затруднения, которые имеются вокруг активного центра, и присутствие аксиальных лигандов, наблюдаются весьма высокие скорости реакции (до 1,4-10 л-моль 1-с , табл. 17). Точно так же гемоглобины с высокой скоростью (до 3-10 л-моль-с ) связывают кислород, хотя координационный центр со всех сторон окружен аминокислотными остатками (разд. 7.4). [c.227]

На рис. 1 показано, что в миоглобиновой структуре гидрофильные имидазольные группы двух гистидинов могут выдаваться из спиралей Е и F в гидрофобную область на каждой из сторон порфи-риновой плоскости. Проксимальный гистидин F8 координируется с железом. Однако дистальный гистидин Е7, хотя и находится в непосредственной близости, не может координироваться с железом, не влияя при этом на спираль Е. Известно несколько мутантов, у которых гистидин F8 заменен на тирозин. Эта замена была обнаружена в а-цепях НЬ М Iwate и в р-цепях НЬ М Hyde Park. Аномальные цепи стабилизируют Fe(IH), а их способность после восстановления связывать кислород, по-видимому, не изучена [8]. Хотя свободный имидазол, введенный извне, может взаимодействовать с гемоглобином и миоглобином в обеих формах Ее(И) и Fe(III), [c.158]

Ассоциация полипептидных цепей в более крупные агрегаты носит название четвертичной структуры. Силы, участвующие в образовании этой структуры, имеют, очевидно, ту же природу, что, и силы, вызывающие образование третичной структуры, но они реализуются не во внутримолекулярном, а в межмолекулярном взаимодей-ствии.-Подобная ассоциация белковых субъединиц, распространена, по-видимому, очень широко. В ряде случаев она имеет определенное значение для ферментативной активности (например, обеспечивает способность гемоглобина связывать кислород), но точные механизмы этих эффектов до сих пор не ясны. В общих словах, причина образования подобных ассоциатов состоит в том, что в результате экранирования поверхностных гидрофобных участков молекулы стабильность мицеллы увеличивается. Так, две молекулы белка, не имеющие достаточного количества гидрофильных остатков для образования гидрофильного поверхностого слоя вокруг гидрофобного ядра, в водном растворе, где они образуют димер с закрытыми гидрофобными областями, становятся более стабильными. [c.30]

Образование четвертичной структуры осуществляется прежде всего путем гидрофобных взаимодействий между отдельными полипептидными цепями. Возникают расширенные области контактов между а- и /3-цепями, которые вместе с этим являются предпосылкой для обратимого кооперативного связывания гемоглобином четырех молекул кислорода. Прн присоединении кислорода к гему образуется оксигемоглобин, четвертичная структура которого лишь незначительно отличается от неоксигенированной формы. а-Гемы взаимно сближаются на 0,1 нм, а 3-гемы удаляются один от другого на 0,65 нм. [c.418]

Другими авторами также отмечалось, что движуш ей силой образования комплексов белка с неполярным веществом является перенос неполярного компонента из воды в неполярные области белка. Так, в работе [179] за меру гидрофобности соединения для характеристики связывания белками берется коэффициент его распределения между водой и октиловым спиртом. При изучении связывания рааличных соединений бычьим гемоглобином оказалось, что связывание описывается уравнениями, сходными с уравнениями распределения этих соединений между водой и октиловым спиртом. Это свидетельствует о том, что места связывания по ненолярности близки к октиловому спирту, однако являются, по-видимому, несколько более полярными. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология