Лактатоксидаза

Для регенерации окисленных ферментов используют также модифицированные электроды с адсорбированными редокс-полимерами, содержащими п- и о-хинонные группы (рис. 15.2) [12-14]. Такие электроды эффективно окисляют восстановленные глюкозооксидазу, L-лактатоксидазу и ксантиноксидазу в диапазоне потенциалов от 0,05 до 0,5 В (относительно Ag/Ag l) при pH 7. Установлено [12-14], что эти ферменты окисляются при потенциале окисления полимерного модификатора, и, таким образом, последний действует как медиатор. Основной недостаток этих редокс-полимерных электродов заключается в том, что они довольно быстро (обычно за 5 дней) теряют каталитическую активность [12, 14]. Позже был описан [3] амперометрический глюкозный сенсор на основе глюкозооксидазы, иммобилизованной на графите, который предварительно обработали N-метилфеназинием (NMP). Авторы нашли, что функция электрода к глюкозе строго линейна в диапазоне 0,5-150 мкМ, но использовать его можно вплоть до концентрации 2 мМ. Иммобилизованная глюкозооксидаза стабильна в течение нескольких месяцев, однако медиатор следует обновлять ежедневно. [c.216]

Чужеродные вещества (ксенобиотики) в печени нередко превращаются в менее токсичные и даже индифферентные вещества. По-видимому, только в этом смысле можно говорить об обезвреживании их в печени. Происходит это путем окисления, восстановления, метилирования, ацетилирования и конъюгации с теми или иными веществами. Необходимо отметить, что в печени окисление, восстановление и гидролиз чужеродных соединений осуществляют в основном микросомальные ферменты. Наряду с микро-сомальным в печени существует также пероксисомальное окисление. Пероксисомы—микротельца, обнаруженные в гепатоцитах их можно рассматривать как специализированные окислительные органеллы. Эти микротельца содержат оксидазу мочевой кислоты, лактатоксидазу, окси-дазу В-аминокислот, а также каталазу. Последняя катализирует расщепление перекиси водорода, которая образуется при действии указанных [c.559]

Окислительное декарбоксилирование молочной кислоты в уксусную кислоту. Катализатором реакции служит лактатоксидаза, содержащая ФМН [4371. Фермент выполняет двойную функцию — катализирует окисление и декарбоксилирование L-молочнон кислоты с образованием уксусной кислоты и двуокиси углерода. Возможно, промежуточным продуктом окисления является пировиноградная кислота [c.563]

В настояш ее время известен ряд флавопротеидов дыхательной цени (лактатоксидаза, оксалатоксидаза, глюкозооксидаза, оксидазы D- и L-аминокислот и др.), субстратами которых служат восстановленные формы никотинамидных коферментов. Кроме того, имеются флавопротеиды, осуществляющие перенос водорода непосредственно с субстратов (например, со спиртов, аминов, альдегидов, аминокислот) на кислород с образованием перекиси водорода. [c.256]

Для определения Ь-лахтата с помощью амперометрических биосенсоров пригодны четыре различных фермента лактатдегидрогеназа (LDH, ЕС 1.1.1.27), цитохром 2 (ЕС 1.1.2.3), лактатоксидаза (LOD, ЕС 1.1.3.2) и лактатмонооксигеназа (LMO, ЕС 1.13.12.4). Каталитические реакции, осуществляемые этими ферментами, можно представить следующей схемой [c.264]

В биосенсорах на основе LMO (декарбоксилирующий фермент, часто называемый лактатоксидазой) иммобилизованный фермент закрепляют на поверхности кислородного электрода Кларка [36, 62]. Для такого сенсора авторы [36] получили линейную зависимость сигнала от концентрации при содержании лактата в измерительной ячейке до 0,25 ммоль/л. Для образцов реконструированных сывороток крови человека коэффициент корреляции между измеренными и истинными концентрациями г = 0,995 (у = 1,094х — 0,128 ммоль/л). Однако, как и во всех сенсорах на основе Оз-электрода, могут возникать проблемы, связанные с разным содержанием кислорода в буферном растворе и исследуемом образце. [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология