Никотинамидные коферменты

Различают субстратное фосфорилирование, состоящее в фосфорилировании молекул субстрата при их окислении никотинамидными коферментами (см. Ниацин), и окислит, фосфорилирование, наблюдаемое на стадии образования [c.316]

Для решения этой проблемы были разработаны методы регенерации этого кофермента. Одни пз них — неферментативный метод [282—284] непрерывной регенерации каталитических количеств никотинамидного кофермента. (Следует напомнить, что в разд. 4.7 уже уделялось внимание ферментной технологии и использованию ферментов в химии и медицине). [c.407]

СТРОЕНИЕ НИКОТИНАМИДНЫХ КОФЕРМЕНТОВ [c.312]

Никотинамидные коферменты обычно можно отделить от соответствующих апоферментов без существенных осложнений, однако флавиновые коферменты (11) гораздо более прочно связаны со своими апоферментами и часто могут быть удалены лишь после существенной денатурации. Флавопротеины катализируют широкий набор реакций дегидрогенизации, например восстановление NAD+, окисление пуринов, таких как ксантин, окисление амино- [c.135]

Никотинамидные коферменты осуществляют свои каталитические функции переноса водорода как в окисленной, так и в восстановленной формах. [c.310]

БИОХИМИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ НИКОТИНАМИДНЫХ КОФЕРМЕНТОВ [c.316]

Энергия ДДН , помимо синтеза АТФ, может непосредственно использоваться клеткой для др целей - транспорта метаболитов, движения (у бактерий), восстановления никотинамидных коферментов и др. [c.339]

Никотинамидные коферменты принимают участие в катализе свыше 130 различных биохимических обратимых реакций дегидрирования или окисления субстратов с образованием химических связей С=0, С—ОН, H=NH, H=N, —N. -S, С=Си расщеплением связи С—С и др. При этом они дегидрируют или окисляют следующие вещества [c.316]

В клетке и в клеточных структурах, например в митохондриях, поддерживается постоянство соотношений между окисленными и восстановленными формами никотинамидных коферментов. [c.318]

Никотинамидные коферменты принимают участие в отдельных реакциях углеводного, липидного и аминокислотного обмена в процессах фотосинтеза в растениях. Дегидрогеназы катализируют отдельные этапы реакций анаэробного расщепления моносахаридов с высвобождением свободной энергии и накоплением ее в аденозин-5 -трифосфате (АТФ), который является основным аккумулятором и затем генератором энергии в живой клетке. В этой метаболической реакции происходит образование макроэргической связи с превращением АДФ в АТФ, которые являются ключевыми энергетическими переносчиками. [c.318]

Витамины, провитамины, коферменты. Методом М.с. производят в осн. витамин B j и его коферментную форму. Продуцентами в этом процессе служат пропионовокислые бактерии. Для получения кормовых концентратов, содержащих витамин Bjj, на отходах бродильной пром-стн (послеспиртовые, ацетоно-бутиловые барды и др.) применяют ко.мплекс метанообразующих бактерий. Разработаны способы получения витамина Bj, р-каротиыа и дрожжей, обогащсяных эргостеринами. При использовании соответствующих метаболич. предшественников возможен также М.с. никотинамидных коферментов, напр, никотинамидадениндинуклеотида. [c.82]

Дегидрогеназы — ферменты, катализирующие перенос водорода от одного субстрата к другому. Для нормального функ-цпонирования этой обратимой системы требуется никотинамидный кофермент, например NAD+, Таким путем из соответствующих кетопов н альдегидов образуются хиральные спирты. Некоторые дегидрогеназы содержат в качестве необходимого компонента Zn(0) [280]. [c.399]

Восстановленные никотинамидные коферменты экстрагируют из ткани 4-кратным объемом 0,1 М раствора НагСОз. Для предотвращения окисления восстановленных нуклеотидов к раствору соды непосредственно перед помещением пробирок в водяную баню добавляют раствор цистеина (0,1 мл на 3,9 мл раствора соды). Пробирки нагревают в кипящей водяной бане в течение 3 мин, после чего в них [c.188]

НАДН и НАДФН в щелочных экстрактах после спонтанного окисления до НАД+ и НАДФ+ определяют описанными выше методами. При низком содержании восстановленных никотинамидных коферментов в ткани можно воспользоваться для их определения более чувствительным методом Слейтера (см. ссылку 2). [c.189]

Применяя тетразолиевый метод, следует иметь в виду, что иногда образование формазанов в результате восстановления нитросинего тет-разолия наблюдается не только за счет восстановленных никотинамидных коферментов, но и за счет неспецифических восстановителей. [c.338]

В катали31фуемых этими ферментами окислит.-восстановит. р-циях НАД и НАДФ играют роль промежут. акцепторов и переносчиков электронов и атомов водорода. Механизм переноса сводится к обратимому восстановлению пиридинового кольца в молекуле никотинамидных коферментов, напр. [c.239]

Для профилактики ниациновой недостаточности проводится обогащение муки никотиновой к-той (вместе с витаминами Bj и Bj). Источником Н. для человека служат мжо (4-18 мг иа 100 г продукта), печень (7-47), крупы (напр., в гречневой 4), хлеб грубого помола. Очень высоко содержание Н. в дрожжах (в сухих пекарских 25-50, в сухих пивных 34-93) и сушеных грибах. Овои(И более бедны ниацином (0,5-2,5). Также мало Н. в молоке (0,1-0,5), но с учетом содержания триптофана оно является хорошим источником ниациновых эквивалентов. В растит, продуктах значит, доля Н, представлена никотиновой к-той, в продуктах животного происхождения-никотинамидом, остаток к-рого входит в состав молекул никотинамидных коферментов. Консервирование, замораживание и сушка мало влияют на содержание Н. в пищ. продуктах. Тепловая обработка (варка, жарение) снижают его содержание на 15-20%. [c.239]

Каталитические функции, осуществляемые при участии восстановленных форм никотинамидных коферментов (НАДФ-Н), лежат в основе жизненных процессов — в синтезе первичного органического вещества из двуокиси углерода, воды, минеральных солей, фосфора, азота с поглощением квантов света солнечной энергии. Процесс фотосинтеза осуществляется в клетках зеленых частей растений и сопровождается выделением молекулярного кислорода в атмосферу. Возможно, и к этому имеются серьезные основания, весь или почти весь кислород атмосферы Земли образовался за счет реакции фотосинтеза. [c.318]

Н.к. и никотинамид содержатся в органах животных (печени, почках, мышцах и др.), в молоке, рыбе, дрожжах, овощах, фруктах, гречневой крупе и др. Осуществляют свои ф-ции в организме в виде никотинамидных коферментов (см. Ниацт). ЛД50 7,0 г/кг (мыши, крысы, внутрижелу-дочно). [c.248]

Известно два вида ассимиляторных Н.-с полной и короткой цепью переноса электронов к нитрату. Ассимиляторные Н. эукариот (все организмы, за исключением бактерий и синезеленых водорослей) первого вида используют в качестве доноров электронов никотинамидные коферменты (см. Коферменты). Для этих Н. характерна след, цепь переноса электронов в ферменте [c.256]

Флавиновые коферменты — ФМН, ФАД и 8а-замещенные ФАД — легко присоединяют водород (протон и электрон) по положениям I-N и 5-N изоаллоксазинового цикла, отщепляя его, как правило, от восстановленных форм никотинамидных коферментов (НАД-Н и НАДФ-Н) нли в некоторых случаях] непосредственно от субстрата — донора водорода. При восстановлении флавиновых коферментов образуются промежуточные окрашенные семихиноидные формы и затем, с присоединением всего двух электронов и двух протонов, — бесцветные дигидросоединения дигидро-ФМН и диги-дро-ФАД (ФМН-Н2 и ФАД-На), обратимо окисляющиеся кислородом [c.550]

К П.о. относят нек-рые биологически активные соед., напр, никотинамидные коферменты (см. Ниацин), аденозиндифосфат и тетраэтилпирофосфат, или ТЭПФ (инсектицид). Производные П.о., напр, тетраэтилмонотиопирофос-фат (пирофос), используют в медицине Нек-рЫе П. о., напр, октаметилтетраамидпирофосфат, или шрадан,-инсектициды. [c.543]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

ТРАНСГИДРОГЕНАЗА (НАДФН НАД оксидоредуктаза, НАДФ-трансгидрогеназа), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий обратимый перенос гидрид-иона между двумя формами никотинамидных коферментов (см. Ниацин, Коферменты) [c.618]

К настоящему времени выяснена основная коферментная роль KoQj . Он оказался обязательным компонентом дыхательной цепи (см. главу 9) осуществляет в митохондриях перенос электронов от мембранных дегидрогеназ (в частности, НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи, СДГ и т.д.) на цитохромы. Таким образом, если никотинамидные коферменты участвуют в транспорте электронов и водорода между водорастворимыми ферментами, то KoQj благодаря своей растворимости в жирах осуществляет такой перенос в гидрофобной митохондриальной мембране. Пластохиноны выполняют аналогичную функцию переносчиков при транспорте электронов в процессе фотосинтеза. [c.243]

Воссгановленные формы никотинамидных коферментов участвуют в восстановлении нитрата в нитрит и затем в аммиак, 2,3-дегидро-/.-аскор-биновой кислоты в -аскорбиновую кислоту, -цистина в -цистеин, липо-амида в дигидролипоалшд, а совместно с кислородом участвуют в образовании оксисоединений, например 4-оксианплина из анилина п т. п. [c.318]

Основной каталитически активной группировкой никотинамидных коферментов служит пиридиниевый цикл амида никотиновой кислоты, являющийся акцептором водорода. Амид никотиновой кислоты в биохимических реакциях обмена веществ превращается нз четвертичного пири-диниевого иона, в виде которого он находится в молекуле кофермента, в третичный гетероциклический амин за счет присоединения электронов и частичного гидрирования ядра образующийся дигидроникотинамидный кофермент является донором водорода. Эта реакция обратима [c.311]

Плоскость пиридинового цикла никотинамидных коферментов не коп-ланарна с почти плоским рибофуранозным кольцом, которое имеет почти перпендикулярное расположение, причем гликозидная связь находится в плоскости гетероцикла 1253]. Пиридиновый и пуриновый циклы пространственно сближены и, по-видимому, находятся на близких к парал-ле.1ьным плоскостях, что облегчает взаимодействие между атомами азота аминогруппы и других гетероциклов, возможно, за счет водородных связей, с активными центрами ферментного белка. О возможности внутримолекулярного взаимодействия пиридиновой и адениновой части в молекуле НАД получены некоторые данные электронных спектров [254], ПМР-спектров [255] и спектров флуоресценции [256], из которых следует, что НАД в водном растворе находится в свернутой конформации. Однако по данным спектров ПМР высокого разрешения такая конформация НАД быстро превращается в развернутую [257, 258]. [c.317]

Никотинамидные коферменты — НАД и НАДФ — в высокой степени стереоспецифичны и в различных биохимических реакциях, в зависимости от структуры ферментного белка, реагируют с субстратом путем присоединения или отщепления атома водорода в положении 4 пиридинового цикла только той или иной (как правило, одной) стороной планарного пиридинового (дигидропиридинового) кольца — формы А или В [259, 260]. Атом углерода в положении 4 при восстановлении становится асимметричным. [c.317]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология