Эфирные связи полипептидов

Обычно ферменты обладают абсолютной групповой специфичностью, т. е. фермент специфичен для реакций определенного класса соединений спиртов, альдегидов, эфиров, полипептидов и т. д. При групповой специфичности ферменты катализируют реакцию по определенной связи пептидной, эфирной и др. В соответствии с этим ферменты можно классифицировать по характеру их действия, разделив на следующие группы. [c.251]

Для пояснения метода расшифровки спектров рассмотрим инфракрасный спектр простого синтетического полипептида поли-7-бензил-Ь-глутамата в области от 1500 до 1800 см . Спектр, полученный от твердых пленок этого полимера (находящегося в а-форме), приведен на рис. 26,а. На этом спектре видны три ярко выраженных пика—при 1737, 1659 и 1530 см . В табл. 2 имеются только два вида соответствующих атомных групп, которые сильно поглощают инфракрасное излучение в этой области частот. Это СО-группа (валентные колебания) и ЫН-группа (деформационные колебания). Поскольку исследуемая полимерная молекула имеет ЫН-группу и две различные СО-группы, одна из которых участвует в образовании пептидной связи и другая входит в боковую эфирную цепь, то три полосы можно отнести к колебаниям этих трех групп. [c.98]

Теоретически рассуждая, связь между полипептидами, имеющими в своем составе дикарбоновые аминокислоты и диаминокислоты, может осуществляться, во-первых, за счет пептидных связей, которые могут образоваться в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп одной поли-пептидной цепочки со свободными аминогруппами другой цепочки. Связь между полипептидами может осуществляться далее также и с помощью эфирных связей, образующихся в результате взаимодействия свободных карбоксильных групп со свободными оксигруппами. Эти связи могут возникнуть в том случае, если в составе цепочек имеются оксикислоты или фено-локислоты (серин, треонин, оксиглутаминовая кислота, тирозин). Полипептиды могут быть соединены, наконец, друг с другом с помощью дисульфидных мостиков, если в их составе имеется цистеин. Из упомянутых видов связей твердо доказан пока только последний тип связи, который представлен на таблице 21, отображающей строение белка инсулина. [c.271]

Химотрипсин образуется в виде химотрипсиногеча (профермента) в поджелудочной железе и выделяется с ее соком. В отличие от трипсиногена, химотрипсиноген не активируется энтерокиназой. Он превращается в химотрипсин под влиянием ничтожно малых количеств трипсина. Химотрипсин энергично действует на казеиноген молока, превращая его в казеин. Химотрипсин также катализирует гидролиз различных белков и полипептидов. Установлено, что трипсин и химотрипсин катализируют не только гидролиз пептидных связей, но и гидролиз сложно-эфирных связей. Они также катализируют реакции перенесения аминокислотных остатков от одних полипептидов на другие. [c.181]

У некоторых гормонов — полипептидов, например, актиномицинов обнаружены эфирные мостики и т. д. Полипептидиые цепи связаны в белках не только ковалентными, но и водородными и ван-дер-Ваальсо-выми связями. [c.434]

Красители можно рассматривать с различных точек зрения можно, например, обсудить структуру соединений, дающих особенно ценные цвета, или проследить историческое развитие промышленности красителей. Однако, вероятно, наиболее логично рассматривать этот вопрос под углом зрения способов крашения волокна или ткани, поскольку именно факторы, существенные для процессов крашения, имеют решающее значение при практическом использовании окрашенного органического соединения в качестве красителя. Учитывая разнообразие используемых в современной промышленности волокон, необходимо иметь в распоряжении большое число способов крашения и типов красителей. Предельно неполярными в этом ряду веществ являются соединения, подобные полипропилену — углеводороду с длинной цепью среднее положение занимает хлопок — полиглюкозид с эфирными и гидроксильными связями наиболее полярной является шерсть — полипептид, имеющий поперечные связи через цистеин и содержащий свободные карбоксильные и аминогруппы. [c.452]

С ДЛИННОЙ цепью среднее положение занимает хлопок — полиглюкозид с эфирными и гидроксильными связями наиболее полярной является шерсть — полипептид, имеющий поперечные связи через цистеин и содержащий свободные карбоксильные и аминогруппы. [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология