Вирус Синдбис, белки

Сам комплемент способен непосредственно инактивировать некоторые вирусы в отсутствие антител, например ряд ретро-вирусов. Это возможно благодаря тому, что некоторые вирусные белки служат рецепторами lq [11, 12]. Альтернативным путем комплемент активируется на поверхности различных микроорганизмов, например бактерий и дрожжей. Таким образом, не исключено, что главная функция альтернативного пути заключается в неспецифическом механизме защиты хозяина, при котором появляется возможность опсонизации и лизиса различных микроорганизмов еще до развития специфического иммунного ответа. Есть данные о том, что вирусы также могут быть инактивированы альтернативным путем независимо от антител, как это показано на примере вируса Синдбис подробности приведены в обзорах [11, 12, 19]. [c.27]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

В ТО-е гг. первым исследованием упаковки липидов вблизи мембранного белка в небольпаих временных интервалах (< 10 с) было определение подвижности спин-меченной жирной кислоты в реконструированной системе цитохромоксидаза — эндогенные митохондриальные фосфолипиды методом ЭПР. В дальнейшем подобные эксперименты проводились с использованием цито-хромоксидазы и цитохрома и липидных бислоев, содержаш их грамицидин А, а также мембраны микросом печени крысы, эритроцитов, вирусов Синдбис и везикулярного стоматита. Было показано, что значительная часть липидов в этих мембранах иммобилизована за счет белок-липидных взаимодействий. Количество иммобилизованных липидов при температурах 20—40 °С составляет примерно 0,2 мг на 1 мг белка (47 молекул фосфолипидов на белковый комплекс) цитохромоксидазы, что соответствует приблизительно одному слою липидов вокруг белковой глобулы. Примерно такое же количество (45—90) молекул иммобилизуется за счет взаимодействия с Са -АТФазой саркоплазматического ре-тикулума. Понижение температуры может приводить к возрастанию количества иммобилизованных липидов в 2—3 раза. [c.59]

Антитела, играющие важную роль в подавлении вирусных инфекций, используют для выявления иммунитета к вирусам. Согласно полученным in vitro достоверным доказательствам, антитела классов IgG и IgM эффективно нейтрализуют вирус в жидкой фазе [11, 12, 35]. Это может быть результатом предотвращения связывания вируса со. специфическими клеточными рецепторами или результатом агрегации вирусных частиц, вызванной антителами. Соединение вирусов с IgG-антителами способствует фагоцитозу мононуклеарными клетками и полиморфноядерными лейкоцитами, осуществляемому с помощью имеющихся на этих клетках F -рецепторов. Однако этот последний процесс может усиливать репликацию некоторых вирусов (см. выше). Дальнейшее понимание процессов, необходимых для нейтрализации, может прийти в результате исследований с моноклональными антителами. Например, моноклональные антитела к белку Е1 вируса Синдбис, которые in vitro не нейтрализуют вирус, тем не менее обеспечивают защиту при введении in vivo. Показано, что эти антитела распознают вирус-специфические участки на зараженных клетках, но не распознают их на вирионах и что для эффекта защиты необходима активация антителами комплемента [43]. [c.25]

С помощью додецилсульфата натрия Каруси и Синсхей-мер выделяли белок из очищенного бактериофага X 174 [248]. Штраус с сотр. [772] исследовали белки вируса Синдбис, выделенные из очищенного вируса с помощью 1%-ного меркаптоэтапола. [c.172]

Браун и Картрайт 1227] с помощью хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе удалили около 90% балластного белка из зараженной везикулярной жидкости с сохранением инфекционности вируса ящура, а также отделили неинфекционный компонент (КФ-антиген). Обычно растворимый антиген элюируется с целлюлозных обменников более низкой концентрацией Na l, чем интактный вирус [284, 382, 452, 560, 597, 855], Однако Николи [602] при изучении хромато графического поведения некоторых арбовирусов (Синдбис, Чикунгунья, Буньямвера и восточно-нильский) на колонках с ДЭАЭ- и Эктеола-целлюлозах и агарозой не обнаружил растворимого гемагглютинина в вирусных препаратах. [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология