Нумерация ферментов

Таблица 4.3. Случаи несфероцитарной гемолитической анемии (НСГА), обусловленные недостаточностью различных ферментов гликолиза (нумерация та же, что и на рис. 4.4)

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

На основании разработанной системы, которая служит основой как для классификации, так и для нумерации (индексации) ферментов, Международная комиссия подготовила также Ютассификацию ферментов (КФ) с включением списка ферментов, первоначально состоявшего к 1961 г. примерно из 900 ферментов. В списке ферментов (см. Номенклатуру ферментов, 1978) насчитывалось уже 2142 индивидуальных фермента, к декабрю 1995 г. их идентифицировано более 3500. В списке для каждого фермента, помимо кодового номера (шифра), приводятся систематическое (рациональное) название, рекомендуемое (рабочее) название, химическая реакция, которую катализирует данный фермент, а также примечания о специфичности действия. Номер каждому ферменту рекомендуется присваивать по четырехзначному коду. [c.162]

Аминокислотные остатки, замененные на остатки цистеина, располагались в активном ферменте близко друг к другу, так что при образовании новых дисульфидных связей общая конформация молекулы существенно не изменялась, Кроме того, они находились вне активного центра фермента - области, наиболее чувствительной к малейшим изменениям конформации. Связи образовывались между остатками 3 и 97, 9 и 164, 21 и 142 (начало нумерации с N-конца), [c.168]

Известно ок. 1000 Ф., катализирующих соответственное число индивидуальных реакций. До недавнего времени в наименовании Ф. был известный произвол. Комиссия по ферментам Международного биохимич. союза (МБС) разработала классификацию и правила рациональной номенклатуры Ф., а также ввела единую систему нумерации (индексации) Ф. [c.207]

Знакомство с принципами научной системы классификации и нумерации (индексации) ферментов необходимо все.м для ориентации в большом количестве и разнообразии уже открытых раньше и вновь открываемых ферментов. [c.203]

Номер в табл. 12 Фермент Номер остатка (нумерация химотрипсиногена А быка) [c.68]

В рамках этих основных групп по характеру субстрата или по специфически катализируемой реакции проводят подразделение на подгруппы и т. д. В пределах последней ступени деления рассматривают отдельные ферменты. При нумерации по десятичной классификации для каждого фермента устанавливается собственный кодовый номер, состоящий из четырех частей, так называемый ЕС-номер (от английского enzym lassifi ation) [3.3.8]. Тем самым, помимо тривиального названия и систематического названия возникает третья возможность для обозначения фермента. Эти возможности можно пояснить на следующем примере лактатдегидрогеназа (тривиальное название), L-лак-тат-ЫАО-оксидоредуктаза (систематическое название), Е.С, 1.1.1.27 (ЕС-номер). [c.658]

Наиболее полезным является четвертый вариант метода Кинга— Альтмана, введенный Волькенштейном и Гольдштейном (фактически третий по их нумерации) это единственный практический метод анализа сложных механизмов, включающих шесть или более форм фермента. К сожалению, он также наиболее труден для понимания и практического использования, поскольку требует особого внимания и не может быть применен чисто механически, если хотят использовать все его возможности. По своей сути вариант Волькенштейна и Гольдштейна представляет собой способ выявления и использования повторяющихся особенностей основного графа, который позволяет получать соответствующие члены для нескольких деревьев одновременно. [c.68]

В некоторых молекулах (например, в цитрате) на концах основной Зтлеродной цепи находятся идентичные группы Поскольку эти два конца распознаются ферментом, важно решить, какой концевой атом лерода в цитрате обозначить через С-1, а какой—через С-5 Хирш-манн [45] предложил систему стереохимической нумерации, согласно которой атомы углерода нумеруются с того конца цепи, который находится в про-5-иоложбнии -V ОН [c.45]

ЯВЛЯЮТСЯ каталитические центры сериновых протеаз химотрипсина и субтилизина [18, 239, 240]. Для обоих ферментов при взаимодействии с субстратом характерно одинаковое расположение водородных связей, фиксирующих основную цепь субстрата, идентичное положение полости, принимающей боковые цепи, один и тот же механизм переключения заряда при расщеплении связей н один и тот же набор доноров водородных связей (NH-rpynn остова), фиксирующих карбонильные 0 -группы каталитического промежуточного продукта [537]. Несмотря на все это, оба фермента совершенно не скоррелированы в отношении их аминокислотных последовательностей, укладки цепей и, например, нумерации остатков Asp, His, Ser [18, 239, 240] в цепи переключения заряда. [c.233]

В пределах классов ферменты группируются в подклвссы и под-подклассы в соответствии с особенностями катализируемых реакций на этой основе составлена кодовая нумерация (шифры) ферментов и их системвтические названия. Шифр фермента состоит иэ четырех разделенных точками чисел первое число означает класс фермента, второе н третье числа — подкласс и подподкласс соответственно, в четвертое число — порядковый номер фермента в его подподклассе. Например, кислвя фосфатаза имеет шифр 3.1.3.2 это означает, что она относится к классу гидролаз (3.1.3.2), подклассу этих ферментов, действующих на сложноэфирные связи (.1.1.3.2), к подподклассу ферментов, гидролизующих моноэфиры фосфорной кислоты (3.1.3.2), а порядковый номер фермента в данном подподклассе — 2 (3.1.3.2). [c.178]

В основе существующей классификации ферментов лежит их специфичность. Это четко показано в табл. 18, в которой дается ключ к нумерации и классификации, предложенной Комиссиег по ферментам. Лишь в очень редких случаях ферменты обладают двойной специфичностью, и тогда приходится помещать их в двух разных местах таблицы [7 ]. [c.103]

С классификацией ферментов тесно связана их индексация (нумерация). Индекс (щифр) каждого фермента состоит из четырех чисел, разделенных точками, и составляется по следующему принципу первая цифра индекса указывает, ж какому из шести классов принадлежит данный фермент. Второе и третье числа индекса обозначают соответственно порядковые номера подк.тассов и подподклассов. Четвертое число индекса - порядковый номер индивидуального фермента внутри своего подподкласса. [c.35]

Для того чтобы однозначным образом пронумеровать атомы углерода в молекуле глицерола. предложена система стереохимической нумерации (обозначается. уи). Например 1,2-дистеарил-3-пальмитил-л7/-глицерол (см. проекционную формулу на рис. 15.9). Следует ясно представлять себе, что углероды 1 и 3 в молекуле глицерола, если учитывать их пространственное расположение, неидентичны. Ферменты их легко различают и почти всегда специфичны только к одному из них гак, глицеро-киназа фосфорилирует глицерол в положении л/ -3, в результате образуется глицерол-З-фосфат, но не [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология