Ферменты номенклатура

В принятой международной классификации все ферменты разделены на 6 главных классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Каждый из классов разделяется на подклассы, которые, в свою очередь, делятся на подподклассы, и уже в последних дается список отдельных ферментов, входящих в данный подкласс. В основе классификации и номенклатуры ферментов положены тип катализируемой реакции, химическая структура, строение активного центра, специфичность по отношению к субстратам [3]. [c.208]

Необходимость систематики номенклатуры диктовалась прежде всего стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов, которым разные исследователи присваивали названия по своему усмотрению. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции, а при наименовании фермента исходили из названия субстрата, на который действует фермент, с добавлением окончания -аза в частности, амилазы (ферменты, гидролизирующие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизирующие белки) и т.д. [c.160]

Классификация ферментов. Исторически многим Ф. присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализируемой р-ции. Для преодоления возникших трудностей в сер. 20 в. были разработаны классификации и номенклатура Ф. По рекомендации Международного биохим. союза, все Ф. в зависимости от типа катализируемой р-ции делят на б классов 1-й - оксидоредуктазы, 2-й - трансферты, [c.83]

Согласно рекомендации международной комиссии по номенклатуре ферментов каталитическая активность фермента может быть охарактеризована его молекулярной активностью , под которой следует понимать число молекул данного субстрата или эквивалентов затронутых групп, превращаемых за 1 мип-одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. [c.167]

КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ [c.159]

Классификация и номенклатура ферментов [c.65]

Если индикаторная реакция катализируется ферментами, то такие электрохимические системы называют ферментными электродами. По номенклатуре ИЮЕ[АК ферментный электрод определяется как датчик в котором ионоселективный электрод покрыт слоем, содержащим фермент, вызывающий реакцию органического или неорганического вещества (субстрата) с образованием веществ (ионов, молекул), обусловливающих отклик электрода . В настоящее время понятие ферментный электрод несколько расширилось, так как в него включают электрохимические системы с ферментом, закрепленным не только на чувствительном элементе ионоселективного электрода, но и на носителе, расположенном на некотором расстоянии от него или даже в растворе. В первых ферментных электродах ферменты физически удерживались на поверхности электрода или в непосредственной близости от него. Позже были предложены методы химической иммобилизации, осаждения и др. [c.213]

Современная номенклатура и классификация ферментов основана на типах реакций, которые они катализируют. Все ферменты разделены на шесть классов (табл. 4) и закодированы четырьмя цифрами, где первая цифра обозначает класс, вторая цифра - подкласс, третья - возможный кофер-мент, четвертая - субстрат реакции. На примере лактатдегидрогеназы, КФ 1.2.1.4. надо прочитать так [c.27]

На основании разработанной системы, которая служит основой как для классификации, так и для нумерации (индексации) ферментов, Международная комиссия подготовила также Ютассификацию ферментов (КФ) с включением списка ферментов, первоначально состоявшего к 1961 г. примерно из 900 ферментов. В списке ферментов (см. Номенклатуру ферментов, 1978) насчитывалось уже 2142 индивидуальных фермента, к декабрю 1995 г. их идентифицировано более 3500. В списке для каждого фермента, помимо кодового номера (шифра), приводятся систематическое (рациональное) название, рекомендуемое (рабочее) название, химическая реакция, которую катализирует данный фермент, а также примечания о специфичности действия. Номер каждому ферменту рекомендуется присваивать по четырехзначному коду. [c.162]

Медицинской и микробиологической промышленностью выпускается более 40 лекарственных ферментных препаратов (табл.1). Основное количество в приведенной номенклатуре составляют препараты из животного сырья (62 %), на втором месте—ферменты из культур микроорганизмов (34 %) и только около 5 % приходится на долю препаратов растительного происхождения. [c.171]

В соответствии с современной классификацией все ферменты делят на шесть основных классов по типу катализируемой ими реакции 13] оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (синтетазы). В 1898 году Дюкло предложил принцип, положенный в основу применяемой в настоящее время международной номенклатуры ферментов - добавлять суффикс "аза видового названия "диастаза" (амилаза) к корню названия того вещества, на которое данный фермент действует. [c.201]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса — аза (например, ферменты, действующие на сахара — мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия например, дегидраза, оксидаза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение. [c.525]

Частная номенклатура ферментов строится по принципу субстрата, на который они действуют, причем название фермента получает окончание ааа, например протеаза — фермент, гидролизующий белок (протеин), амилаза — фермент, гидролизующий крахмал (amylum), целлюлаза — целлюлозу и т. д. Для групповых названий номенклатура часто строится но принципу типа катализируемой реакции эстеразы, трансфосфорилазы и т. д. Такая номенклатура широко применялась в научной литературе и с ней нужно быть знакомым, поэтому она и находит место в дальнейшем изложении. В настоящее время создана международная систематическая номенклатура ферментов — номенклатура К. Ф., в которой каждый фермент получает шифр из четырех чисел, обозначающих класс, подкласс, подподкласс и порядок данного фермента в подподклассе. Шесть классов ферментов и примеры подклассов и номенклатурных шифров этой системы приведены на стр. 772. [c.739]

Используемая для краун-эфиров сокращенная номенклатура довольно проста первое число означает общее число атомов в кольце, а второе — общее число гетероатомов. Легко усмотреть аналогию между такими комплексами, имеющими полость для связывания лиганда Ь, и активным центром фермента, специфически узнающим свой субстрат. Размер макроцикла может меняться и тем самым обеспечивать связывание лигандов разных размеров. Циклические полиэфиры типа краун сравнительно легко можно получить и подвергнуть разнообразным структурным модификациям. Эту область химии Крам предложил назвать химией до-норно-акцепторного комплексообразования [134—136]. Напомним также о гипотезе замка и ключа , предложенной Фишером в 1894 г. для описания структурного соответствия между ферментом и его субстратом в ферментсубстратном комплексе. Помимо ферментативного катализа и ингибирования комплексообразование играет первостепенную роль в таких биологических процессах, как репликация, хранение и передача генетической информации, иммунный ответ и транспорт ионов. В настоящее время накоплено уже достаточно сведений о структуре таких комплексов, чтобы подтолкнуть химиков-органиков к созданию высокоструктурированных молекулярных комплексов и к изучению специфического химизма процессов комплексообразования. [c.266]

К счастью, принцип наименования амилаз в зависимости от аиомерной конфигурации образующихся продуктов не распространился на другие деполимеразы и сохранился для амилолитических ферментов в виде исключения. Согласно современной номенклатуре ферментов [1], а-глюкозидазы (КФ 3.2.1.20) катализируют расщепление 1,4-связи у концевого невосстанавливающего остатка а-О-глюкозы с освобождением а-глюкозы, а р-глюкозидазы (КФ 3.2.1.21) — остатка р-О-глюкозы с освобождением р-глю-козы. [c.14]

Следует отметить, что номенклатура ферментов, действующих на малые олигосахариды, [ге доработана и не учитывает специ- фичности ферментов к агликоновой части субстрата. Так, в ряде случаев р-глюкозидаза и целлобиаза являются совершенно различными ферментами (см. выше), хотя формально обе они [c.14]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

НОСТЬ ферментов и других хиральных реагентов различать альтернативные реакционные центры в прохиральных молекулах требует введения систематического метода, с помощью которого можно различить эти характерные особенности прохиральных молекул. В ахиральном окружении прохиральные молекулы становятся идентичными. Прохиральность в молекуле может появляться двумя путями, для каждого из которых необходима своя номенклатура. [c.349]

В настоящее время ингибиторы гидролитических ферментов выделены из растений (бобов сои, семян раиса, картофеля, ржи, пщеницы, гречихи, черной и обыкновенной фасоли, зеленых листьев некоторых трав) или синтезированы [127, 128, 137] при приеме отмечено регулирующее влияние на секрецию панкреатических ферментов у людей [139]. Однако в клинической практике основными остаются ингибиторы протеиназ, выделенные из животного сырья (контрикал, тразилол, ини-прол), либо синтетические (аминокаироновая кислота). Номенклатура препаратов на основе ингибиторов протеиназ приведена в таб. 4. [c.236]

Следует отметить, что протеолитические ферменты змеиных ядов нельзя отнести ни к группе трипсина, ни химотрипсина. По своим свойствам и специфичности они своеобразны и составляют самостоятельную группу (Д. П. Сахибов с соавт., 1972), Вместе с тем следует согласиться с мнением Д. Н. Сахибова с соавторами (1972), что номенклатура и классификация протеаз ядов змей до настоящего времени не разработаны. [c.87]

См. также Номенклатура стереохимическая. ЦИСТАТИОНЙН ЛИАЗА ( у-цистатионаза), фермент класса лиаз, катализирующий у млекопитающих расщепление цистатионина (ф-ла I образуется в организме из гомоцистеи-на и серина см. также 8-Аденозилметионин) с образованием 1 цистеина (П) и 2-оксомасляной к-ты [c.388]

Эти ферменты, по-видимому, достаточно характерны для растительного мира. Их активность намного сильнее в отношении полярных липидов, чем триглицеридов. Определенную путаницу в номенклатуру внесли те исследователи, которые испытывали активность только на одном субстрате и поэтому описали их как фосфолипазы и галактолипазы. В отличие от липаз животных [107], которые специфически катализируют гидролиз ацилов в глицерине в положении 1 или 2, эти ферменты способны высвобождать остатки жирных кислот из любого одного или другого положения. Механизм их действия схематически представлен ниже. Эти ферменты могут гидролизовать моно- или диглицериды, образующиеся в результате действия настоящих липаз на триглицериды. Их относительная активность на различных липидных субстратах показана в таблице 7.2. [c.291]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Кроме того, рекомендации IUB касаются,и номенклатуры ферментов. Создана применимая для большинства ферментов систематическая номенклатура. Допускается использование и других упрощенных названий, причем при наличии нескольких исторически сложивши.чся названий выделяется одно, рекомендуемое для использования. В научных публикациях при первом упоминании о ферменте принято приводить его систематическое название и шифр по классис1)икации, а в дальнейшем пользоваться рекомендованным упрощенным названием. [c.128]

К первому классу ферментов относятся практически все ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные превращения. Эти ферменты называются оксидоредуктазами. Их систематическое название складывается из названия восстановителя (дЬнора электронов), окислителя (акцептора электронов) и названия класса. Например фермент, катализирующий окисление этанола до ацеталь-дегида с использованием NAD в качестве окислителя, по систематической номенклатуре называют алкоголь NAD -оксидоредуктаза. Следует сразу же подчеркнуть, что квалификация одного из участников реакции как донора, а другого как акцептора электронов в ряде случаев имеет условный характер, поскольку реакция может сопровождаться небольшим изменением энергии Гиббса и в зависимости от условий протекать в живых системах в одном или другом направлении. Например, при поступлении этанола в живой организм в аэробных условиях реакция протекает в сторону образования ацетальдегида, а в условиях спиртового брожения обеспечивает превращение образующегося из глюкозы ацетальдегида до этанола. [c.129]

Этот фермент по рекомендованной номенклатуре называется ксилозоизомеразой, поскольку в равной степени катализирует превращение В-ксилозы в В-ксилулозу. [c.160]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.127 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.135 , c.136 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.191 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.291 , c.293 , c.299 , c.309 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.114 , c.115 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.563 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология