Ферменты классификация

Таблица 3-10. Классификация ферментов по специфичности действия

С точки зрения химика фермент — это прежде всего катализатор. Поэтому многие закономерности, которые наблюдаются в ферментативных процессах, почти наверняка найдут себе аналогии в гомогенном химическом катализе и наоборот. По существу нет резких границ между всеми известными нам видами химического и биологического катализа, и противопоставление их друг другу требует скорее классификация, чем сущность явления катализа. [c.3]

История открытия и изучения ферментов. Сходства и особенности биокатализаторов. Специфичность действия ферментов и особенности вьщеления ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. [c.95]

Классификация каталитических реакций. Катализ делят на гомогенный и гетерогенный. Гомогенный катализ можно разделить на кислотно-основной (его вызывают кислоты и основания), окислительно-восстановительный (его вызывают соединения металлов переменной валентности), координационный (катализаторы — комплексные соединения), гомогенный газофазный (катализаторы — химически активные газы, такие, как N62, ВГз и т. д.) и ферментативный. Деление это не строго, так как одна и та же реакция, например гидролиз сложного эфира, может в зависимости от катализатора— кислоты, комплекса или фермента — попасть в ту или иную группу, [c.169]

Международная классификация ферментов [c.186]

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

Для ферментов указан шифр или номер по четырехзначному десятичному коду в соответствии с системой классификации, рекомендуемой Комиссией по ферментам Международного биохимического союза. В этой систе.ме [c.5]

Классификация ферментов. Исторически многим Ф. присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализируемой р-ции. Для преодоления возникших трудностей в сер. 20 в. были разработаны классификации и номенклатура Ф. По рекомендации Международного биохим. союза, все Ф. в зависимости от типа катализируемой р-ции делят на б классов 1-й - оксидоредуктазы, 2-й - трансферты, [c.83]

Иногда такая классификация не является достаточно четкой, например, для широкого класса биологических реакций при участии ферментов. Ферменты действуют как катализаторы при получении белков и сами представляют собой вещества белковой природы коллоидального размера (10—100 ммк). Следовательно, растворы, содержащие ферменты, занимают промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными системами. Хотя такие системы называют иногда микрогетерогенными, мы не выделяем их в отдельный класс, поскольку при рассмотрении их кинетики они трактуются, в зависимости от обстоятельств, либо как гомогенные, либо как гетерогенные. [c.22]

Живые организмы могут существовать лишь благодаря их замечательной способности — кинетически контролировать химические реакции и тем самым подавлять стремление к достижению термодинамических равновесий. Немаловажную роль здесь играют биологические катализаторы — ферменты, число которых, пожалуй, совпадает с числом известных биохимических реакций. Ферменты катализируют такие разнообразные реакции, как гидролиз й дегидрирование, конденсация и изомеризация и многие другие. Согласно классификации, утвержденной Комиссией по ферментам Международного биохимического союза [1], ферменты подразделяются на 6 классов [c.5]

Более подробно о классификации ферментов см. в [2—4]. [c.5]

В третьей части книги (гл. 6—8) обсуждаются общие свойства ферментов, вопросы кинетики химических реакций и различные механизмы ферментативного катализа. В гл. 6 достаточно подробно изложены основы ферментативной кинетики, а также рассмотрены механизмы регуляции ферментативных реакций в клетках. В гл. 7 дана рациональная система классификации ферментативных реакций, включающая сведения о различных ферментах и методике их исследования. Гл. 8 посвящена химическим свойствам и специфической роли коферментов, причем эти свойства рассматриваются в связи с типами реакций, описанными в предыдущих главах. В этих главах много справочного материала, и их можно не читать целиком. Для студентов и преподавателей будет совсем нетрудно разобраться в изложенном здесь материале и применять его. При желании эту часть книги можно легко объединить с материалом гл. 2, где обсуждаются свойства белков, углеводов, нуклеиновых кислот и липидов. [c.8]

Классификация ферментов, гидролитически расщепляющих а- иЛи р-гликозидные двй и [c.15]

Например, согласно системе. классификации, разработанной Комиссией по ферментам [90], химотрипсин имеет классификационный номер 3.4.4.5. В настоящей книге использована упрощенная терминология поскольку систематические названия слишком длинны, в большинстве случаев сохранены привычные тривиальные названия. [c.75]

Классификация ферментов базируется на типичных реакциях, которые они катализируют. В соответствии с этим все ферменты разделяют на следующие шесть классов оксидоредуктазы, трансфе-разы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. [c.116]

Подобные промежуточные соединения могут образовываться при действии многих ферментов, катализирующих реакции типа 1.Б (табл. 7-1). Однако для удобства классификации эти реакции можно рассматривать как простые реакции замещения при углеродном атоме, учитывая при этом, что в некоторых случаях могут образовываться насыщенные промежуточные соединения. [c.103]

Если не будет оговорено особо, то все приведенные данные относятся к а-форме этого фермента (классификацию химотрипсиновых форм сы. в [2, 3]). [c.126]

Предлагаемый вниманию читателя учебник написан известным американским биохимиком Д. Мецлером. Автор поставил перед собой цель дать анализ структур, функций и процессов, характерных для живой клетки, с позиций современной биоорганической химии и молекулярной физики. Он концентрирует внимание на всестороннем рассмотрении протекающих в клетках химических реакций, на ферментах, катализирующих эти реакции, основных принципах обмена веществ и энергии. Впервые приведена классификация химических механизмов ферментативных реакций (нуклеофильное замещение, реакции присоединения, реакции элиминирования, реакции изомеризации и др.). В этом наиболее наглядно проявилась особенность рассмотрения биохимических проблем с позиций биоорганика. Обстоятельно изложены многие вопросы, которым прежде не уделяли должного внимания в курсе биохимии. Это касается в частности количественной оценки сил межмолекулярно-го взаимодействия, принципов упаковки молекул в надмолекулярных структурах (самосборка), кооперативных структурных изменений макромолекул и их комплексов. Приведены основные сведения о структуре и функциях клеточных мембран, об антигенах и рецепторах клеточных поверхностей. Весьма подробно рассмотрены также вопросы фотосинтеза, зрения и ряда других биологических процессов, связанных с поглощением света при этом охарактеризована природа некоторых физических явлений, наблюдаемых при взаимодействии света и вещества. [c.5]

Целлюлазы содержат два домена каталитический и связывающий. Такой принцип организации свойственен и другим гидролазам полисахаридов. Связывающие домены могут входить в 8-слой бактерий. Целлюлазы и ксиланазы секвенированы для многих организмов, и у бактерий их строение широко варьирует. Для каждого семейства ферментов классификация, основанная на их последова- [c.266]

По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы гндролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции негидролитического распада. Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы. 1. Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях А+В С+Ь. 2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной А+В С, 3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции Ат В. [c.116]

Суперэкотоксиканты не попадают ни под одну из этих классификаций, поскольку они уже в малых дозах обладают мощным индуцирующим или ингибирующим ферменты эффектом и могут оказывать мутагенное, тератогенное и канцерогенное действие. Кроме того, опасность суперэкотоксикантов в значительной мере предопределяется их способностью к кумуляции 1 . Знание кумулятивных свойств суперэкотоксикантов особенно важно для понимания механизма их действия на живые организмы, профилактики интоксикаций и реабилитации населения [5 . Некоторые исследователи относят к суперэкотоксикантам вещества из класса чрезвычайно опасных с количественными границами токсичности DLm, <0,15 мг/кг, L50 < 5 мг/м и ПДК < 0,001 мг/м [4 . [c.52]

Классификация ферментовВсе ферменты (или энзимы) по характеру их действия делятся на () классов. [c.258]

Рис. 13. Фрагмент пептидогликана Es heri hia oli. Показаны места атаки бак-териолитичнскимн ферментами (приведены шифры ферментов согласно их классификации, см. табл. 30) (по данным работы [6])

Превращение основного состояния фермепт-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом (точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фер-мент-субстратного комплекса. Иначе говоря, во сколько раз напряжения ухудшают возможное связывание субстрата с активным центром, во столько же раз возрастает скорость соответствующей стадии ферментативной реакции ири условии снятия этих напряжений в переходном состоянии на данной стадии [79—82]. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратиом комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие наиряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая копстапта ферментативной реакции. Согласно классификации фермеит-субстратных взаимодействий именно те взаимодействия, прочность которых возрастает прн образовании переходного состояния ферментативной реакции, называются специфическими [81, 82]. [c.163]

Следует отметить, что протеолитические ферменты змеиных ядов нельзя отнести ни к группе трипсина, ни химотрипсина. По своим свойствам и специфичности они своеобразны и составляют самостоятельную группу (Д. П. Сахибов с соавт., 1972), Вместе с тем следует согласиться с мнением Д. Н. Сахибова с соавторами (1972), что номенклатура и классификация протеаз ядов змей до настоящего времени не разработаны. [c.87]

Общие сведения. Высшие полисахариды — полимеры, состоящие из множества структурных звеньев - остат-ков моносахаридов. По принятой классификации углеводов к высшим полисахаридам относят соединения, в состав молекул которых входит более 10 остатков моноз. Они не обладают сладким вкусом, не кристаллизуются ИЯ водных растворов, болг.ишпство из них образует коллоидные растворы. При гидролитическом расн1епле-нии, катализируемом кислотами или ферментами, полисахариды распадаются ла олнго- и моносахариды. Остатки моноз в молекулах полисахаридов соединены гликозидными связями в длинные, часто разветвленные цепи. В зависимости от вида моно , образующих молекулу полисахарида, различают гомо- и гетерополисахариды. Молекулы гомополисахаридов состоят из многочисленных остатков одного моносахарида (глюкозы, фруктозы, галактозы, маннозы и т. д.). В состав молекул гетерополисахаридов входят разнообра.чпые монозы, причем они часто связаны с неуглеводными компонентами (липидами, белками, аминокислотами и т. д.). [c.214]

Ч Согласно классификации, рекомендуемой Международным биохимическим союзом (гл. 6, разд. Ж), эти ферменты относятся к классу лиаз и не должны называться синтетазами. Последнее название закреплено за лигазами. В соответствии с рекомендациями Международного биохимического союза в тех случаях, когда необходимо подчеркнуть синтетический аспект реакций, катализируемых лиазамн, может быть использован термин синтаза. Однако использование двух близких по написанию слов, син-таза и сиитетаза, приводит к путанице и многим биохимикам представляется совершенно ненужным. В настоящей кииге используется только термин сиитетаза. [c.166]

Согласно классификации В.Клеленда различают три типа механизмов. Упорядоченным называется механизм, в котором набор кинетических констант и констант диссоциации продуктов и субстратов в выражении для скорости ферментативной реакции зависит от порядка присоединения субстратов или порядка выхода продуктов. При неупорядоченном механизме такая зависимость отсутствует. Пинг-понг -иехгмши соответствует случаю, когда одна или более молекул продукта вьщеляются прежде, чем присоединяются к макромолекуле фермента другие молекулы субстратов. Дополнительно надо учитывать числа кинетически существенных субстратов или продуктов в данной реакции, которые обозначают как моно-, би-, три-, тетра- и т. д. Изо используют для обозначения механизмов, включающих стадию изомеризации между двумя стабильными формами фермента. [c.471]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.75 , c.87 , c.92 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 , c.401 ]

Биохимия (2004) -- [ c.63 , c.65 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.109 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.11 , c.13 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.127 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.135 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.102 , c.103 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.700 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.772 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.191 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.63 , c.65 ]

Инженерная энзимология (1987) -- [ c.9 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.116 , c.117 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.42 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология