Пепсин кинетика

Кинетика денатурации пепсина. Условия опыта 15° С, pH 6,9 (фосфатный буфер) концентрация фермента 5 мг/мл [c.24]

В задачу настоящей книги не входит дать полный обзор всех ферментов или подробно осветить механизм катализа и кинетику ферментативных реакций. Вопрос о ферментах затрагивается здесь только потому, что все ферменты представляют собой белковые вещества. Это положение было окончательно признано только недавно. В течение долгого времени считалось, что ферменты лишь адсорбированы на белках. Вилльштеттер и его сотрудники долго и безуспешно пытались отделить ферменты от белков. Позднее Самнер [1] и Нортроп [2] показали, что уреаза и пепсин (два типичных фермента) представляют собой истинные белки им удалось получить оба упомянутых фермента в кристаллическом виде и доказать, что их ферментативная активность неотделима от белкового вещества. С тех пор и многие другие ферменты были получены в кристаллическом виде, причем все они также оказались белками [3]. [c.273]

Американский биохимик, почетный чл. Национальной АН США (с 1934). Р. в Йонкерсе (штат Нью-Йорк). Окончил Колумбийский ун-т (1912). В 1912—1915 работал там же. С 1915 в Рокфеллеровском ин-те мед. исследований в Нью-Йорке (с 1962 почетный проф.), одновременно в 1949—1959 проф. Калифорнийского ун-та в Беркли. Работы посвящены изучению кинетики и механизма ферментативных р-ций и св-в ферментов. Впервые выделил в чистом кристаллическом виде энзимы пепсин (1930), трипсин (1932) и др., а также один из вирусов и дифтерийный антитоксин (1941). Наряду с Дж. Б. Самнером доказал (1937) белковую природу ферментов, [c.324]

Одним из важнейших преимуществ этих способов экстраполяции является возможность непосредственного сравнения кинетики поглощения или выделения тепла с определенной каким-либо другим путем кинетикой реакции, ожидаемой в изучаемой системе. Таким образом становится возможным получить более определенное представление о природе процесса, тепловой эффект которого измеряется. Это было показано выше на примере денатурации пепсина (стр. 169). [c.176]

Научные работы посвящены изучению кинетики и механизма ферментативных реакций и свойств ферментов. Впервые выделил в чистом кристаллическом виде про-теолитические ферменты, или энзимы пепсин (1930), трипсин [c.368]

Кинетика денатурации пепсина детально изучена Штейнгардтом. Он нашел, что, прежде чем может наступить денатурация пепсина, 5 протонов (водородных ионов,) должны диссоциировать от молекулы пепсина и что большая часть кажущейся энергии активации определяется теплотой, необходимой для диссоциации 5 протонов. Эта теплота диссоциации пепсина са-ставляет 45 ООО шл энергия же, необходимая для разрыва внутримолекулярных связей при активации пепсина, равна лишь 18 300 кад. [c.68]

Удивительным, пожалуй, является тот факт, что такое полезное для многих областей науки понятие, как pH, ввел энзимолог. Поэтому целесообразно обсудить те свойства ферментов, которые способствовали введению понятия pH в энзимологии до того, как это понадобилось сделать в гораздо более развитой области науки — в химической кинетике. За немногими исключениями (к числу которых относятся, например, пепсин и щелочная фос-фатаза), наиболее изученные ферменты активны только в водном растворе при значениях pH в интервале от 5 до 9. На самом деле физиологически важную активность вне этого интервала обнаруживает только пепсин. Для области pH 5—9 значения концентраций водородных и гидроксильных ионов лежат в интервале от 10 до 10"5М, т. е. весьма малы, и поэтому концентрации этих ионов очень чувствительны к примесям. Экстракты целых клеток и неочищенные препараты ферментов, как правило, обладают достаточной буферной емкостью из-за присутствия в них посторонних ферментов и других полиэлектролитов, однако в ходе очистки фермента зти соединения удаляются, так что при работе [c.142]

Для дальнейшего развития энзимологии необходимо было получить очищенные ферменты в количествах, сравнимых с количеством субстратов, и непосредственно исследовать их. Первые шаги в этом направлении сделал в 1926 г. Самнер, которому удалось получить кристаллы уреазы, выделенной из экстрактов канавалии мечевидной. Вскоре (1930—1936 гг.) Нортроп и Ку-нитц закристаллизовали пепсин, трипсин и химотрипсин. Полученные факты позволили, наконец, доказать, что ферменты являются белками, и дали возможность разработать методы современной химии белка, определить аминокислотную последовательность (Сэнджер), установить трехмерную структуру молекул белков в растворе (Перутц и Кендрью), применить методы исследования кинетики быстрых реакций (работы, начатые Роу-тоном в 1923 г.). [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология