Дрожжи пируваткиназа

Свертывание пируваткиназы обеспечивается L-валином. Влияние аминокислоты ь-валина на ренатурацию пируваткиназы [466f дрожжей и треониндезаминазы Е. oli [468] иллюстрирует две различные функции, которые могут выполнять лиганды в процессе образования активных олигомерных белков. Пируваткиназа [467] — эго тетрамерный фермент, построенный из четырех идентичных субъединиц, каждая из которых содержит одну молекулу невалентно связанного L-валина. Субъединицы диссоциируют и развертываются при действии 6 М гидрохлорида гуанидина. При выдерживании в ренатурирующей среде L-валин служит специфичным инициатором процесса повторного свертывания. Он индуцирует ренатурацию с константой скорости псевдопервого порядка по отношению к мономеру, а это означает, что L-валин влияет на свертывание мономерной формы в ее нативную конформацию и что завершающим процессом является спонтанное образование тетрамерного фермента. ь-Валин остается составной частью всей структуры молекулы Нативного белка [466]. [c.191]

Синтез (регенерация) АТР осуществляется в основном с помощью трех процессов фотосинтетического фосфорилирования (разд. 12.2), окислительного фосфорилирования (фосфорилирование в дыхательной цепи, разд. 7.4) и фосфорилирования на уровне субстрата (разд. 7.2.1). Два первых процесса сходны между собой в том, что АТР образуется в них при участии АТР-синтазы. Субстратное фосфорилирование может происходить при различных реакциях промежуточного метаболизма. В обмене углеводов важнейшие реакции, приводящие к регенерации АТР, катализируются фосфоглицераткиназой, пируваткиназой и аце таткиназой. Бактерии и дрожжи, сбраживающие сахара, располагают лишь тем АТР, который образуется с помощью этих ферментов. Во всех таких процессах фосфорилирования (за редкими исключениями) акцептором фосфата служит аденозиндифосфат (ADP). Аденозинмонофос- [c.223]

АМФ, АДФ И несколькими другими соединениями она ингибируется цитратом и АТФ. Ясно, что когда отношение АТФ/АДФ в клетке низкое, то будет осуш,ествляться дальнейшее расш,епление глюкозы, а когда это отношение высокое, расш епление глюкозы прекратится. Пируваткиназа нз дрожжей [21] и печени [22[ активируется фруктозо-1,6-дифосфатом. [c.62]

Обе пируваткиназы (из мышц кролика и из дрожжей) ведут себя как ферменты типа II. Наблюдается знач1Ительное усиление релаксации у комплексов фермента с марганцем при малых значениях для тройных комплексов. Результаты кинетических экспериментов свидетельствуют о существовании структуры с металлом 1В качестве мостика. О том же говорят данные резонансных исследований. Лучше всего в этом убеждают результаты изучения фторкиназной реакции, катализируемой ферментом [81], так как ядра фтора дают удобный для наблюдения спектр. Исследование влияние марганца, связанного с ферментом, на скорости релаксации 1/7 1 и 1/Гг ядер 1 Е позволило рассчитать расстояние между атомами Мп и Р. Эти расчеты хорошо согласуются с недавним рентгеноструктурным анализом кристаллов СаРРОз [82] и соответствуют мостиковым структурам [c.678]

Гемоглобин Пируваткиназа (дрожжи) Глицеральде-гид-З-фосфат-дегидрогеназа (дрожжи) [c.265]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология