спектроскопия стратегия

При спектрометрическом изучении органического соединения обычно применяется следующая стратегия. Сначала масс-спектрометрически определяют его элементарный состав (молекулярную формулу) и предварительно отмечают характер его фрагментации. Затем с помощью инфракрасной спектроскопии определяют природу функциональных групп, а электронный спектр позволяет выяснить, сопряжены ли эти функциональные группы или нет. Далее по данным спектроскопии ЯМР Н и С, анализируя окружение атомов водорода и углерода в изучаемой молекуле, выбирают одну или несколько наиболее вероятных структур. Наконец, полученные каждым методом данные сопоставляют друг с другом н перепроверяют с тем, чтобы убедиться, что они не противоречат найденному решению задачи. [c.10]

Наиболее хорошо разработанными системами, в которых органично связаны аспекты моделирования и экспериментальных исследований, являются АСНИ для анализа молекулярных структур [8]. Научной основой разработки таких систем являются работы в области квантовой химии и спектроскопии. Стратегия исследования молекулярных структур новых веществ в АСНИ построена следуюпцтм образом. Из первоначального эксперимента определяется брутто-формула и наличие характерных групп атомов (на основе спектроструктурных корреляций) в исследуемом химическом соединении. Затем но этим данным на ЭВМ производится автоматический синтез вариантов гипотетических молекулярных образований с использованием ряда аксиом о запрещенных сочетаниях атомов (правил валентности). Для синтезированных вариант молекул, в которых встречаются обнаруженные экспериментально характерные группы, на основе квантовохимических моделей производится расчет (моделирование) колебательных спектров гипотетических синтезированных молекул. Сравнением рассчитанных и измеренных спектров выбираются наиболее вероятные структуры. По выбранным структурам после более тщательного моделирования спектров с учетом вариантов пространственного расположения атомов и дополнительного экспериментального исследования уточняется пространственное расположение атомов в молекуле. [c.61]

Обратимся теперь к методу Фершта, точнее подходу, включающему целый комплекс методов. Своим появлением он обязан становлению в начале 1980-х годов генетической инженерии, сделавшей доступными любые полипептидные последовательности стандартных аминокислот. В результате открылась уникальная возможность получения сколь угодно представительного набора искусственных белковых аналогов, отличающихся от природного объекта числом и местом аминокислотных замен [125, 126]. На основе сайт-направ-ленного мутагенеза был разработан метод экспериментальной оценки энергии невалентных взаимодействий, впервые опробованный при изучении функционирования тирозил-тРНК-синтетазы [127—129]. Выявив в этих работах возможность получать количественные данные о структуре и энергетике боковых цепей при изменении аминокислотной последовательности, Фершт и соавт. [130-132] предприняли попытку использовать метод в исследовании обратимой денатурации белков, причем сразу в двух аспектах. Во-первых, в создании принципиально нового метода изучения механизма свертывания белковой цепи на уровне отдельных аминокислотных остатков. Сайт-специфические мутантные белки служат здесь инструментами — зондами, позволяющими получать тонкую структурную информацию о процессе самоорганизации белка, недоступную другими экспериментальными методами. Во-вторых, в разработке новой стратегии исследования ренатурации белков с помощью обычно используемых методов ЯМР- и КД-спектроскопии, остановленной струи, изотопного обмена и т.д. Существенное изменение ситуации обусловлено появлением у каждого метода вместо одного объекта исследования многочисленной группы его целенаправленно модифицированных аналогов. Расширение материальной базы открыло перспективу для повышения интерпретационных возможностей экспериментальных методов, особенно при их комплексном использовании. Реализация возросших возможностей потребовала совершенствования методологических подходов. [c.386]