Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цитохром с у разных видов

    Гемоглобин и цитохром с представляют собой белки, характерные для животных разных видов. Рентгенографическое исследование и изучение аминокислотных последовательностей этих белков для различных-организмов позволяют проследить пу -ти их эволюции. [c.262]

    Последовательности ДНК многих сходных по функции (гомологичных) генов и последовательности аминокислот белковых продуктов этих генов похожи у разных организмов — от бактерий до высших растений и животных. Например, известен белок цитохром С, выполняющий важную роль в производстве внутриклеточной энергии (энергетическая молекула называется АТФ) в результате сжигания пищевых молекул, поглощенных живой клеткой. Сравнение последовательностей нуклеотидов в ДНК (или последовательностей аминокислот) генов цитохрома С разных видов показало, что этот ген (за исключением редких мутаций) практически одинаков у всех видов, использующих АТФ. Он обнаруживается и у грибов, и у [c.33]


    Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

    Кроме того, значительные совпадения первичной структуры характерны для белков, выполняющих сходные биологические функции. Это показано, например, для семейства ферментов, ускоряющих реакции дегидрирования разнообразных субстрактов, а также для многих гидролаз, у которых последовательность аминокислотных остатков вблизи активного центра крайне близка и стандартна. Особенно высоким структурным подобием отличаются белки, выполняющие у разных видов одну и ту же функцию, что наглядно выявляется при сопоставлении первичных структур инсулина (табл. 8), а также цитохро-мов, гистонов, гипофизарных гормонов и других белков. У цитохромов, выделенных из синезеленых, красных и бурых водорослей, первичные структуры совпадают на 48—67%. Таким образом, видовая специфичность первичной структуры гомологичных белков сводится к ограниченному числу аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях. [c.64]

    Как видно из табл. 29.4, разные виды белков изменяются с различной средней скоростью. Гистоны крайне консервативны. Цитохром с, инсулин и некоторые другие белки очень консервативны. В отличие от этих белков фибринопептиды и гормоны роста изменяются быстро. А у гемоглобинов наблюдается промежуточная скорость изменения. [c.290]

Рис. 3-32. Ленточные модели пространственной структуры некоторых белковых доменов с разной организацией, А. Цитохром однодоменный белок, почти целиком состоящий из а-спиралей, Б. NAD-связанный домен лактат-дегадрогеназы, состоящий из смеси а-спиралей и Р-слоев. Б. Изменчивый домен одной легкой цепи иммуноглобулина в виде сандвича из двух -слоев. На этих рисунках а-спирали и соединительные цепи окрашены, а цепи, составленные из -атоев, изображены серыми стрелками. Обратите внимание, что полипептидная цепь, как правило, пересекает домен два раза, делая резкие изгибы только на поверхности белковой молекулы, (Рисунок любезно предоставлен Jane Ri hardson.) Рис. 3-32. Ленточные <a href="/info/761060">модели пространственной структуры</a> некоторых <a href="/info/1403714">белковых доменов</a> с <a href="/info/1402973">разной организацией</a>, А. Цитохром однодоменный белок, почти целиком состоящий из а-спиралей, Б. NAD-связанный домен лактат-дегадрогеназы, состоящий из смеси а-спиралей и Р-слоев. Б. Изменчивый домен одной <a href="/info/1279205">легкой цепи иммуноглобулина</a> в виде сандвича из <a href="/info/1696521">двух</a> -слоев. На этих рисунках а-спирали и соединительные цепи окрашены, а цепи, составленные из -атоев, изображены серыми стрелками. Обратите внимание, что <a href="/info/31816">полипептидная цепь</a>, как правило, пересекает домен два раза, делая резкие изгибы только на <a href="/info/348680">поверхности белковой</a> молекулы, (Рисунок любезно предоставлен Jane Ri hardson.)

    Комплекс b- i состоит по меньшей мере из 8 разных полипептидных цепей и, вероятно, существует в виде димера с мол. массой 500 ООО. Каждый мономф содержит три гема, связанных с цитохромами, и железо-серный белок. Комплекс принимает электроны от убихинона и передает цитохрому с, небольшому периферическому мембранному белку (см. рис. 7-28), который затем переносит их на цитохромоксидазный комплекс. [c.452]


Смотреть страницы где упоминается термин Цитохром с у разных видов: [c.35]    [c.487]    [c.293]    [c.145]    [c.25]   
Эволюционный процесс (1991) -- [ c.360 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Цитохром



© 2025 chem21.info Реклама на сайте