Лейцин изоэлектрическая точка

Турба и др. (1943) использовали для разделения нейтральных аминокислот различия в их изоэлектрических точках. Нейтральные аминокислоты по положению их изоэлектрических точек можно расположить в ряд цистин (pH 5,0), серия (5,5), метионин (5,82), лейцин (5,88), валин (5,89), глицин (6,05), аланин (6,11), пролин (6,13). Цистин, имеющий самое низкое значение изоэлектрической точки, адсорбируется в колонке окиси алюминия в слегка подкисленной уксусной кислотой водноспиртовой среде значительно сильнее других компонентов и поэтому может быть количественно от них отделен. Далее к раствору добавляется формальдегид, который, по предположению авторов, значительно повышает кислотность аминокислот, в особенности серина и глицина, благодаря чему последние можно отделить на колонке анионообменной окиси алюминия. Из оставшихся аминокислот формальдегид удаляется и pH раствора доводится до 5,5. Этот раствор затем пропускается через колонку отбеливающей земли — флоридина, на которой происходит отделение основных аминокислот — аланина и пролина и от более кислых компонентов — лейцина, валина и метионина. Последние можно разделить при помощи активированного угля. [c.126]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Применение многокамерных электродиализаторов позволяет снизить концентрационные градиенты той или иной аминокислоты при ее диффузии от камеры к камере, а ожидаемое распределение (рост) pH в сторону катодной камеры создает возможность образования замковых камер, pH которых выше изоэлектрической точки группы нейтральных аминокислот (аланин, пролин, оксипролин, валин, лейцин). [c.78]

Возможности кондуктометрического титрования сильным основанием индивидуальных цвиттер-ионов, имеющих р/Сб > 4, подтверждены многочисленными примерами титрования — глицина, а-аланина, валина, норвалина, лейцина, норлейцина, серина, аспарагина, метионина, триптофана, р-фенил-а-аланина, р-фенил-р-аланина и др. Кондуктометрическое титрование этих амфолитов сильной кислотой невозможно, так как значение рКа кислотных групп <4. Описано кондуктометрическое титрование п-аминофенолов как сильными основаниями, так и сильными кислотами. Значения р/Са и р/Сь кислотных И ОСНОВНЫХ групп этих амфолитов удовлетворяют критериям, приведенным в приложениях 21,22. Исследованы условия титрования щелочью амфолитов, имеющих в растворах обе изоэлектрические формы м- и п-бензойной и никотиновой кислот. При взаимодействии этих амфолитов со щелочью параллельно протекают две реакции — нейтрализация кислотных групп в незаряженных молекулах и вытеснение основных групп в цвиттер-ионах. Кондуктометрическое определение этих соединений возможно, так как значения р/Са незаряженных молекул значительно С 10, а р/(ь цвиттер-ионов >4. Кривые титрования имеют резкие изломы, соответствующие точкам эквивалентности. Изучены также условия титрования амфолитов, имеющих две кислотные и одну основную группу или, наоборот, одну кислотную и две основные группы. [c.178]

Физико-химические свойства антител очень близки к физикохимическим свойствам [ глобулинов нормальной сыворотки. В большинстве случаев их изоэлектрическая точка лежит около pH 6 [38]. Молекулярный вес антител крови кроликов и обезьян равен 157 ООО, а крови лошади, овцы и быка 920 ООО [39]. При гидролизе антител получаются те же самые аминокислоты, которые удается обнаружить в гидролизате нормальных т-глобули-нов [40]. В глобулинах нормальной сыворотки кролика и в антителах крови кроликов аминокислоты расположены в одной и той же последовательности. Оба белка содержат аспарагиновую кислоту, валин, лейцин, а на концах пептидных цепей находится аланин со свободной аминогруппой [41]. [c.335]

Пепсиноген представляет собой одиночную полипептидную цепь, построенную из 402 аминокислотных остатков, и имеет мол. в. 42 000 3000 изоэлектрическая точка префермента находится при pH 3,7. N-Концевым аминокислотным остатком пепсиногена является лейцин, С-концевая последовательность — Val—Leu—Ala. [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология