Аминокислоты кислотно-основные свойства

Кислотно-основные свойства аминокислот могут быть выражены обычными уравнениями диссоциации вещества как кислоты и как основания, с отвечающими им константами. Например, для глицина [c.207]

Кислотно-основные свойства аминокислот [c.105]

Важный класс амфолитов составляют простейшие аминокислоты. Их кислотно-основные свойства обусловлены одновременным присутствием в молекуле функциональных групп, обладающих кислотным и основным характером. В водном растворе типичной аминокислоты, например глицина, устанавливаются три важных равновесия [c.258]

Кислотно-основные свойства. а-Аминокислоты являются амфо-терными электролитами (амфолитами). Они образуют соли как с кис- лотами, так и с основаниями [c.500]

Химические свойства. Наиболее характерное свойство аминокислот — амфотерность. Основные свойства обусловлены наличием аминогруппы, кислотные — карбоксильной группы. [c.307]

Более подробно кислотно-основные свойства а-аминокислот рассмот- [c.510]

I Строение аминокислот Кислотно-основные свойства 866 [c.12]

Все аминокислоты можно разделить на четыре большие группы. Это деление основано на их кислотно-основных свойствах и на характере распределения зарядов. [c.277]

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

Кислотно-основные свойства аминокислот служат ОСНОВОЙ для аминокислотного анализа [c.123]

Аминокислота Сокращенное обозначение Формул Темпе- ратура плав- Кислотно-основные свойства Растворимость в во- [c.794]

Сформулируйте выводы о кислотно-основных свойствах аминокислот и перечислите наиболее существенные отличия в поведении аминокислот и неорганических амфотерных электролитов. [c.208]

Кислотно-основные свойства аминокислот служат основной [c.361]

Амфотерные свойства аминокислот влияют на кислотно-основные свойства белков и их биологические функции, особенно на их буферное действие. Эффективным буфером в эритроцитах крови является белок гемоглобин, содержащий большое количество остатков аминокислоты гистидина, которая и придает этому белку значительную буферную емкость при нейтральных значениях pH. [c.234]

Для белков характерны цветные реакции, часто обусловленные превращением аминокислот, входящих в их состав (биуретовая реакция, ксантопротеиновая реакция, реакция Миллона и т. д.), и реакция осаждения, обусловленная кислотно-основными свойствами. [c.276]

Кислотно-основные свойства а-аминокислот обусловливаю-их разделение и идентификацию методом ионообменной хрома тографии (см. 15.1). [c.330]

Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотер-ных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях pH имеют структуру цвитте-риона). [c.37]

Аминогруппа в молекуле аминокислоты, обладающая основными свойствами, вступает во взаимодействие с карбоксильной (кислотной) группой, образуя дипольные ионы [c.11]

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ [c.63]

При растворении в воде аминокис-лоты ИОНИЗИРУЮТСЯ и ведут себя как кислоты иди--дснш1.ания. Знание кислотно-основных свойств аминокислот [c.118]

Молекулы, из которых построены биологические системы, отличаются необычайно сложным строением и удивительным разнообразием свойств. Изложение этой столь непростой темы мы начнем с обсуждения некоторых физических свойств наиболее характерных небольших молекул и только после этого перейдем к рассмотрению крупных молекул и специальных методов их изучения. Так, например, мы сначала обсудим кислотно-основные свойства отдельных аминокислот, а затем перейдем к рассмотрению кислотно-основного равновесия в полимерных цепях, образованных аминокислотами, соединенными конец-в-конец, иными словами, в полипептидах и белках. [c.9]

Выше мы говорили, что в белках карбоксильные группы и аминогруппы аминокислот связаны по типу пептидов, и поэтому на первый взгляд кажется непонятным, почему белки сохраняют амфотерные свойства аминокислот и почему могут существовать белки с кислым или с основным характером Объясняется это тем, что среди аминокислот есть двухосновные кислоты (стр. 250),у которых после образования пептидов с другими аминокислотами в молекулах может остаться по одной свободной карбоксильной группе. Совершенно аналогично диаминокислоты после образования пептидов могут сохранить одную свободную аминогруппу. Таким образом, кислые или основные свойства некоторых белков могут быть обусловлены преобладанием аминокислот с кислыми свойствами (двухосновные кислоты) или аминокислот с основными свойствами (диаминокислоты) в белках амфотерного характера основные свойства диаминокислот уравновешены кислотными свойствами двухосновных аминокислот. [c.268]

Специфика хроматографического анализа аминокислот определяется особенностями этой группы сорбатов, в которую входят представители, сильно различающиеся по кислотно-основным свойствам и УФ-спектрам. Работы этого класса можно выполнять различными методами, используя либо стандартную аппаратуру для ВЭЖХ, либо специализированные приборы — аминокислотные анализаторы. Выбор оптимального варианта диктуется характером аналитической задачи необходимой чувствительностью, наличием в образце веществ других классов, присутствием лишь нескольких аминокислот, либо всего набора белковых аминокислот. [c.328]

Протолитические реакции, в которых участвуют аминокислоты, а также реакции аминокислот с ионами металлов рассматривались в гл. II. Укажем здесь лишь некоторые из кислотно-основных свойств аминокислот. [c.46]

Кислотно-основные свойства. Аминокислоты содержат одновременно основную (аминную) и кислотную (карбоксильную) группы. Для карбоксильной группы характерна способность отщеплять npoTOiH (диссоциация), в то время как аминогруппа, напротив, склонна к присоединению протона. Поэтому [c.775]

Для анализа белковых гидролизатов разработаны очень удобные хроматографические методы. Тем не менее электрофорез, особенно электрофорез на бумаге, очень часто применяют, когда смеси не очень сложны и когда имеющиеся в смеси аминокислоты значительно отличаются по кислотно-основным свойствам. Пример успешного разделения довольно сложной смеси приведен на рис. 16. Электрофоретическое разделение аминокислот можно провести очень быстро, особенно если применить высоковольтный электрофорез. Проявление электрофореграмм осуществляют с помощью нингидрина. [c.105]

Трудно переоценить значение работ Александра Абрамовича в области кислотно-основных свойств комплексных соединений. Выполненные им и его школой исследования кислотных свойств аммиакатов четырехвалентной платины привели А. А. Гринберга к широким обобщениям относительно природы протолитических свойств комплексных соединений. Значение работ А. А. Гринберга в этом направлении выходит далеко за рамки химии комплексных соединений. На основе этих работ им впервые дано экспериментальное доказательство теории аминокислот Бьеррума. [c.10]

Значение pH раствора, при котором положительный и отрицательный заряды в молекуле аминокислоты точно компенсируют друг друга, называется иэоэлектрической точкой. Поскольку различные заместители К в разных аминокислотах заметно влияют на кислотно-основные свойства, то каждая аминокислота имеет свою характеристическую изоэлектрическуго точку. Биполярная структура аминокислот проявляется и в твердом состоянии, что находит свое выражение в сравнительно высоких температурах плавления или разложения. [c.189]

Последовательность аминокислот в пептидных цепях белков, например инсулина, производит впечатление случайного и лишенного систематичности набора однако она может оказывать влияние на свойства белков несколькими способами. Так, кислотно-основные свойства белков и их изоэлектрические точки определяются числом и расположением кислых и основных аминокислот. Пространственное влияние замещающих групп определяет стабильность и точки изгиба пептидных спиралей. Последовательность аминокислот также может оказывать влияние на степень межмолекулярных взаимодействий и растворимость белков. Пептиды, состоящие из аминокислот одного типа, часто оказываются чрезвычайно мало растворимыми вследствие сильных внутримолекулярных взаимодействий. Если однородность цепи нарушается в результате включения в нее других аминокис- [c.388]

Выбор проявителя зависит от химических свойств хроматографируемых веществ. Для азотсодержащих гетероциклов, например, часто применяется реактив Драгендорфа, для аминокислот — нингидрин, для веществ с кислотно-основными свойствами — различные индикаторы, для ненасыщенных соединений — растворы пермаганата калия и т. д. [c.803]

Классификация а-амннокислот основывается на нескольких принципах. В зависимости от строения радикала К различают алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты. По кислотно-основным свойствам аминокислоты делятся на нейтральные — с равным числом амино- и карбоксильных групп (таких аминокислот большинство в табл. 16.1), кислые — с дополнительной карбоксильной группой (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и оснбвные с дополнительной аминогруппой (лизин). [c.407]

Кислотно-основные свойства аминокислот вследствие их диполяриости сильно зависят от pH среды. В области pH 4 — 9 все аминокислоты ведут себя как кислоты (доноры протонов) [c.30]

Аминокислоты, ковалентно соединенные друг с другом при помощи пептидных связей, образуют пептиды, которые могут быть получены также как продукты неполного гидролиза полипептидов. Кислотно-основные свойства пептида определяются его концевыми NHj-и СООН-группами, а также входящими в его состав ионизируемыми R-группами. При полном гидролизе пептидов образуются свободные аминокислоты. Взаимодействие аминоконцевого остатка пептида с 1-фтор-2,4-динитробензолом приводит к образованию производного, имеющего характерную желтую окраску. Некоторые пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и вьшолняют специфические биологические функции. К ним относятся многие гормоны, антибиотики и другие соединения, обладаюцще высокой биологической активностью. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология