Выделение и установление строения полипептидов

Выделение и установление строения полипептидов [c.383]

Второй том монографии имеет подзаголовок Синтез, нахождение в природе и действие биологически активных полипептидов . В нем основное внимание уделяется синтезу биологически активных полипептидов и их аналогов. Кратко рассматриваются также вопросы, связанные с биогенезом, выделением, установлением строения и активностью биологически активных природных полипептидов. [c.7]

В первом томе монографии Пептиды были описаны общие методы синтеза. Второй том, носящий название Синтез, распространение в природе и действие биологически активных полипептидов , посвящен главным образом синтезу биологически активных полипептидов и их аналогов. При этом во многих случаях приведены не только летали эксперимента, но и схемы синтеза. Данные обо всех известных к настоящему времени аналогах сведены в обширные таблицы это позволяет составить полное представление о достигнутых в этой области успехах. Кроме синтеза биологически активных полипептидов, в книге вкратце рассматриваются также их выделение, установление строения и биологическое действие. Поскольку в последнее время наибольшее внимание исследователей привлекают кининовые пептиды, они аиализирук тся бо.тее детально. Таким образом, иастояи1,ая монография поможет химикам познакомиться с био,ггогнческо11 ролью полипептидов. [c.7]

Цистеиновая кислота не найдена в составе биологически активных полипептидов. Тем не менее пептиды, содержащие остаток цистеиновой кислоты, играют большую роль при установлении строения биологически активных полипептидов и белков, содержащих остатки цистина [516]. Типичными примерами могут являться соединения, выделенные Консдеиом и Гордоном [515] из продуктов частичного кислотного гидролиза шерсти. В ряде случаев была доказана идентичность выделенных соединений с синтетическими образцами. Пептиды, содержащие остаток цистеиновой кислоты, можно получить окислением цистинсодержащих пептидов бромом [2507]. Согласно другому методу, сначала синтезируют М-карбобензоксипептиды с остатком 5-бензилцистеина, защитные группы удаляют обработкой натрием в жидком аммиаке и затем окисляют меркаптогруппу или водным рас [c.310]

В прошлом значительный интерес вызывали исследования по выделению и установлению строения факторов, стимулирующих выделение кортикотропина (КСФ) 1918]. Недавно в сравнительно чистом виде были выделены фактор, стимулирующий выделение тиротропина (ТСФ) [885, 1163, 1318а, 1960, 1960а, 1961, 2734], фактор, стимулирующий выделение лютеинизирую-щего гормона (ЛСФ) [877, 881, 2744], фактор, стимулирующий выделение фолликулина (ФСФ) [2738, 2740, 2745], и фактор, стимулирующий выделение гормона роста (РСФ) [2729а, 2769]. Все перечисленные вещества продуцируются гипоталамусом и являются полипептидами. [c.326]

С химической точки зрения гормоны гипофиза представляют собой либо олигопептиды, например окситоцин и вазопрессин, о которых сказано выше, либо полипептиды со сравнительно небольшими молекулами, состоящими из одной полипептидной цепи. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), называемый также кортикотро-пином, выделенный из гипофиза свиньи, был разделен в процессе операций очистки хроматографическим путем и другими методами на два компонента — кортикотро-пины А иВ (применяют также обозначения аир). Кортикотропин Р имеет молекулярный вес 4567, установленный методом центрифугирования. При номощи методов, впервые примененных к инсулину, установлено, что препараты А, а и р являются тождественными или очень сходными соединениями, обладающими полипептидной цепью, состоящей из 39 аминокислотных остатков, происходящих из 15 аминокислот, с серином у аминного конца и фенилаланином у карбоксильного конца. Была определена последовательность всех аминокислот, причем найдено, что препараты, выдо-ленные из различных животных, несколько отличаются друг от друга строением определенных участков цепи. Кортикотропин В образуется из кортикотропина А в результате потери 11 аминокислотных остатков от карбоксильного конца таким образом, он содержит в своей цепи всего 28 аминокислот. [c.448]

Эти вопросы, естественно, рассматривались и при составлении плана настоящей монографии, посвященной жидкокристаллическому состоянию полимеров. Ответ на первый вопрос связан с оценкой того, насколько новой является эта область науки о полимерах. Собственно жидкокристаллическое состояние биополимеров отмечалось уже сравнительно давно в связи с объяснением причин высокой структурной организации белков и их комплексов с другими соединениями в организмах. В то же время сложность строения белков и трудность их выделения без разрушения и видоизменения (в частности, без денатурации) не позволяли провести модельные эксперименты для установления теоретических основ образования таких высокоорганизованных структур. Только после синтеза и детального исследования искусственных аналогов полипептидов, в первую очередь иоли-у-бeнзил-L-глyтaмaтa и подобных ему соединений, оказалось возможным провести корректные эксперименты, которые стимулировали разработку теории самоупорядо-чения полимеров с образованием мезофазы. Результаты исследований на новом, более простом по химическому [c.6]

При инкубации образующей гипертензии и брадикинин фракции белков плазмы с пепсином наблюдается выделение полипептидов, которые обладают прессорным, окситоциновым и диуретическим действием [545]. Эти вещества до сих пор удавалось выделить лишь в чрезвычайно малых количествах, и только немногие из них описаны как хроматографически и электрофоретически однородные соединения. В литературе не было опубликовано работ по установлению их строения. Неизвестно также, являются ли эти полипептиды, подобно ангиотензииу, фрагмен тами а2-глобулиновой фракции. [c.100]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология