Полипептиды строение

Одними из первых природных полипептидов, строение которых было установлено полностью и подтверждено синтезом, были белковые гормоны — окситоцин и вазопрессин. Оба вещесгва построены очень сходно, различие отмечается лишь в двух звеньях полипептидной цепи (эги места отмечены в приводимых формулах стрелками), в то время как физиологическое действие обоих гормонов резко отлично [c.335]

Определение нуклеотидных последовательностей в составе гомологичных генов (например, генов глобинов), кодирующих полипептиды со сходным строением и функцией у одного или разных организмов, показало, что наибольшим изменениям в эволюции подвергались интроны, а не экзоны. В интронах обнаружены встав ки, делеции и другие перестройки, в то время как последователь ности экзонов оказываются значительно более консервативными Изменения в нуклеотидных последовательностях экзонов часто обу словлены лишь отдельными нуклеотидным заменами. Эти наблю дения также можно истолковать в пользу представлений о том, что [c.194]

Синтез полипептидов из различных аминокислот не может протекать однозначно. Поэтому для получения полипептидов заданного строения необходимо на каждой стадии реакции защищать (блокировать) все функциональные группы, участие которых в данной реакции нежелательно. Привести примеры блокирования функциональных фупп при синтезе дипептидов 1) Gly-Glu 2) Ala-Tyr 3) Ala-Lys 4) Gly-Ser. [c.394]

Одними из первых были изучены два гормона белковой природы — вазопрессин и окситоцин, действующие на мышцы матки и на кровяное давление. Они оказались построенными довольно просто, в состав каждого гормона входят 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшифровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез пpиpoднor(J полипептида. Сфоение отпх гормонов выражается следующими схемал и [c.342]

О конформации молекул полипептидов и ее значении для биологических свойств известно еще очень мало. Исследование осложняется тем, что пространственное строение полипептида в значительной мере [c.381]

Однако для белков, имеющих нативную компактную конформацию, а также для полипептидов строения типа спиральных стержней получен другой результат. В этих макромолекулах мгновенно освобождается только часть обмениваемых атомов В. Остальная часть освобождается медленно, в течение 24 или более часов. [c.749]

Выделение и установление строения полипептидов [c.383]

Поэтому наиболее целесообразной является химическая классификация, основанная на строении антибиотиков. Эта классификация позволяет проводить сопоставление ряда сходных антибиотиков и изучать зависимость между их строением и действием. В зависимости от строения М. М. Шемякин и А. С. Хохлов с сотр. делят их на следующие типы ациклические, али-циклические, ароматические, хиноны, кислородсодержащие гетероциклические, стрептомицины и сходные с ними антибиотики, азотсодержащие гетероциклические, антибиотики-полипептиды, депсипептиды, актиномицины, стрептотрицины. [c.687]

Полипептиды установленного строения 391 [c.391]

Полипептиды установленного строения [c.391]

Полипептиды установленного строения 393 [c.393]

При установлении строения химики широко пользуются методом частичной деструкции молекулы с последующим исследованием осколков. Полипептиды расчленяются на отдельные аминокислоты, гликозиды — на сахар и агли-кон, сложные эфиры — на спирты и кислоты. Здесь нередко используется метод прямой идентификации осколков сведением неизвестного к известному при помощи физических констант, табличных данных. [c.19]

Последние десятилетия ознаменовались рядом новых исследований, которые привели вначале к синтезу природных биологически активных полипептидов, содержащих сравнительно небольшое число аминокислотных звеньев . И, наконец, совсем недавно (1964) осуществлен первый синтез белка — уже упомянутого на стр. 293 инсулина, строение которого было установлено лишь немногим более 10 лет назад. [c.294]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

Как отмечалось, по своему строению белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды [c.333]

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение. [c.648]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Так как при статистическом анализе невозможно учесть взаимодействия боковых цепей и определить их конформации, то и нельзя на основе эмпирического подхода прийти к пониманию принципов пространственной организации белковой молекулы. Ведь именно сложнейшая, строго упорядоченная, однако не сводящаяся к регулярной, система взаимодействий боковых цепей специфична для каждого природного аминокислотного порядка, а поэтому только она и ответственна за практически беспредельное многообразие трехмерных структур белковых молекул и их динамических конформационных свойств. Реализующееся пространственное строение белка определяется конкретной аминокислотной последовательностью. В силу уникальности последней ее нативная геометрия непредсказуема на основе среднестатистических характеристик уже изученных белков. Вероятностный подход адекватен синтетическим полипептидам, строение и свойства которых статистичны и описываются равновесной термодинамикой и статистической физикой. Белок же в физиологических условиях однозначно детерминирован как в отношении своих конформационных свойств, так и функции, и должен являться объектом рассмотрения нелинейной неравновесной термодинамики. [c.80]

Вторая часть пособия включает описание особенностей структуры, физических и химических свойств функциональных производных углеводородов различных классов, содержащих кислород, азот, серу, фосфор, к-ремний, металльг. Рассматртается характер строения и свойства гетероциклических соединений, включающих атомы кислорода, серы и азота. Особый класс представляют полифункциональные соединения, содержа1цие несколько различных функциональных гр тт. Приведены также принципиальные особенности строения, методов получения и свойств основных классов биохимических веществ - полисахаридов, полипептидов и белков. [c.13]

Гомодет-циклические полипептиды. Тпроцидии А (содержится в смеси антибиотиков, известной под названием тиротрицина). Строение установлено Крэйгом (1954). Интересно отметить, что в молекулу тироцидина А входит пентапептид, содержащийся е грамицидине С [c.393]

Таким образом, белки по составу представляют собой сложные полипептиды, а ио строению — высоконолимеры (высокоиоликопдепсаты). [c.338]

Изучение мембранных явлений на живых организмах — чрезвычайно сложная экспериментальная задача. В 1962 г. П. Мюллер и сотрудники разработали методику приготовления бимолекулярных фое-фолипидных мембран, что предоставило возможность модельного исследования ионного транспорта через мембраны. Для приготовления искусственной мембраны каплю экстракта мозговых липидов в углеводородах наносят на отверстие в тефлоновом стаканчике (рис. 46, а). Искусственные мембраны имеют более простое строение, чем естественные (ср. рис. 45 и 46, б), но приближаются к последним по таким параметрам, как толщина, электрическая емкость, межфазное натяжение, проницаемость для воды и некоторых органических веществ. Однако электрическое сопротивление искусственных мембран на 4—5 порядков выше. Проводимость мембран увеличивают, добавляя ионофоры жирорастворимые кислоты (2,4-динитрофенол, дикумарол, пентахлорфе-нол и др.) или полипептиды (валиномицин, грамицидины А, В и С, ала-метицин и др.). Мембрана, модифицированная валиномицином, имеет сопротивление порядка 10 Ом/см , а ее проницаемость по К-" в 400 раз выше, чем по Ма+. На модифицированных моделях был изучен механизм селективной проницаемости мембран. В определенных условиях при добавлении белковых компонентов искусственная мембрана позволяет моделировать также свойство возбудимости. [c.140]

Первым синтезом природного физиологически активного полипептида, сходного по строению с белками, был синтез окситоцина — гормона, вырабатываемого железой гипофизом (Дю-Виньо, 1954). Окситоцин состоит из восьми а-ами-нокислотных звеньев и имеет циклическое строение. [c.294]

Настоящий учебник представляет собой попытку конспективного изложения основ органической химии с широким привлечением для описания фактического материала теоретических представлений о связи строения и реакционной способности соединений. Главная его цель — показать диалектику развития вещества от простых углеводородов до сложных биологических объектов (углеводов, полипептидов и т. д.) и научить студента логически мыслить, оперируя понятиями это11 науки. [c.5]

Гидролиз полипептидов и денатурация белков. Де11-ствие давления на химические процессы, протекающие в жидких системах, исследовалось в водных растворах белков, т. е. изучалась зависимость химического равно-зесия в сложнейших с точки зрения химического строения системах. Естественно, что для таких объектов удалось сделать в лучшем случае полуколичественные выводы. [c.108]

Этот результат хорошо согласуется с экспериментальными данными. С помощью РМХ были изучены коформации многочисленных полипептидов и показано их спиральное строение. [c.305]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромном-у многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов — 2,3-10 . Установлено, что природа и свойетва белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группама (—СООН, —МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Если каталитические свойства образующихся таким образом, скажем, полипептидов будут зависеть от их состава, оптической стереоизомерйи, степени молекулярного уплотнения, очередности аминокислот в полипептидных цепях, а в этом нет сомнения, то естественный отбор неизбежно приведет в течение достаточно большого времени к системам, содержащим вещества такого состава и строения, которые обеспечат максимальную активность каталитической системы. [c.17]

С помощью этого метода удается получить полипептиды с молекуляр ной массой 10 000—100 000. Однако полимеризацией ангидридов К-карб-окси-а-аминокислот или поликонденсацией аминокислот, активированных другим способом, можно получить только гомополипептиды, ПО строенные из остдтков одной аминокислоты, или полипептиды, в состав- [c.379]

Многие полипептиды и белки исследовались с помощью рептгепос1руктурного анализа. При этом были подтверждены некоторые характерные особенности их структуры. Наиболее часто встречаются два типа организованной вторичной структуры, хотя нередко молекулы белков имеют более беспорядочное строение. В а-.форме полиамидная цепь свернута в спираль, в [c.301]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

О синтезе белков. Как мы видели, белковые вещества слагаются из многочисленных остатков а-аминокислот, соединенных между собой амидными, дисульфидными и некоторыми другими системами связей. Оэвременная органическая химия обладает обширным арсеналом разнообразных синтетических методов. Предложено большое число остроумных и тонких методов получения полипептидов заданного строения. Это давало и дает основание химикам пытаться искусственно создать соединения, подобные по строению белкам. [c.396]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Аминокислоты (гликоколь, цистин , пролин, триптофан, аргинин, гистидин, epHH ), а также ди- и полипептиды реагируют своими аминогруппами, образуя соответствующие сульфокислоты, замещенные у азота . Последняя реакция была применена для определения строения белков и продуктов их расще-пления °. [c.267]

Впоследствии из тканей гипофиза и гипоталамуса млекопитающих были выделены и другие полипептиды с аналогичной физиологической активностью. Такие полипептиды, как природные, так и синтетические, получили название опиоидные полипептиды. Все они характеризуются присутствием остатка энкефалина в М-концевой области цепи. Их действие обусловлено способностью связываться с опиатными рецепторами организма вследствие сходности пространственного строения энкефалинового фрагмента и морфина (алкалоида опиумного мака). [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология