Глутаминил

Назовите функциональные группы атомов, имеющиеся в молекуле глутамина строения [c.151]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Этот остаток лизина, по-видимому, не участвует в первоначальном связывании фосфоэфира с ферментом [24]. Вместо этого субстрат образует две водородные связи между атомами кислорода фосфатной группы и водородным атомом амидной связи в цепи, а также гидратированным остатком глутамина. Водородные связи увеличивают также электрофильность атома фосфора. Еще одна водородная связь, имеющая важное значение для реакции, образуется между протонированным имидазольным кольцом и атомом кислорода субстрата, который далее отщепляется от атома фосфора. Образование этой водородной связи приводит, помимо связывания, к поляризации электронного облака в направлении, которое облегчит полный отрыв протона от имидазольного кольца в процессе гидролиза субстрата (см. ниже). [c.128]

Аспарагин и глутамин представляют собой моноамиды (по р- и 7-карбоксильной группам) кислых аминокислот — аспарагиновой (а-аминоянтариой) и глутаминовой (г-аминоглутаро-вой). Для пептидов этих аминокислот характерна хорошая растворимость в воде. [c.351]

Состав и строение. Аналитический состав большинства белков колеблется в сравнительно узких пределах. Белки содержат 50— 55% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21 — 24% кислорода, О—2,47о серы и, как правило, золу. В то же время характер и количество отдельных составных частей, из которых построены белки, очень различны. При гидро,лизе белков всегда оти1епляется аммиак, что объясняется присутств[1ем амидов (аспарагин, глутамин) н, возможно, ураминовых кислот (уреидокислот). [c.395]

Однако растворы тех аминокислот, в молекулах которых содержится неодинаковое число аминогрупп и карбоксильных групп, действуют на индикатор. Так, например, водный раствор глутамино- [c.346]

ГЛИЦИН 2 — аланин 3 — а-амниомасляная киС" лота 4 — норвалин 5 — норлейцин б —валин 7 — лейцин S — орнитин S —лизин /О — аргинин U — серин /2 —треонин /3 — тирозин /4 — лизин /5— аспарагиновая кислота /6 — глутаминовая кислота П — аспарагин ti — глутамин. [c.651]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология